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Proteínas - Biologia

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Proteínas

Proteínas intrinsecamente desordenadas

Um proteína intrinsecamente desordenada (IDP) é uma proteína que não possui uma estrutura tridimensional fixa ou ordenada, [2] [3] [4] normalmente na ausência de seus parceiros de interação macromolecular, como outras proteínas ou RNA. Os IDPs variam de totalmente não estruturados a parcialmente estruturados e incluem bobinas aleatórias, agregados semelhantes a glóbulos fundidos ou ligantes flexíveis em grandes proteínas de múltiplos domínios. Às vezes, são consideradas como uma classe separada de proteínas, juntamente com as proteínas globulares, fibrosas e de membrana. [5]

A descoberta de IDPs refutou a ideia de que as estruturas tridimensionais das proteínas devem ser fixadas para cumprir suas funções biológicas. O dogma da estrutura rígida da proteína foi abandonado devido à crescente evidência de que a dinâmica é necessária para as máquinas de proteína. Apesar de sua falta de estrutura estável, os IDPs são uma classe de proteínas muito grande e funcionalmente importante. Muitos IDPs podem adotar uma estrutura tridimensional fixa após se ligarem a outras macromoléculas. No geral, os IDPs são diferentes das proteínas estruturadas em muitos aspectos e tendem a ter função, estrutura, sequência, interações, evolução e regulação distintas. [6]


12 proteínas

Ao final desta seção, você será capaz de fazer o seguinte:

  • Descreva as funções que as proteínas desempenham na célula e nos tecidos
  • Discuta a relação entre aminoácidos e proteínas
  • Explique os quatro níveis de organização de proteínas
  • Descreva as maneiras pelas quais a forma e a função da proteína estão ligadas

As proteínas são uma das moléculas orgânicas mais abundantes nos sistemas vivos e têm a mais diversa gama de funções de todas as macromoléculas. As proteínas podem ser estruturais, regulatórias, contráteis ou protetoras. Eles podem servir no transporte, armazenamento ou membranas ou podem ser toxinas ou enzimas. Cada célula de um sistema vivo pode conter milhares de proteínas, cada uma com uma função única. Suas estruturas, assim como suas funções, variam muito. Eles são todos, no entanto, polímeros de aminoácidos dispostos em uma sequência linear.

Tipos e funções de proteínas

As enzimas, que as células vivas produzem, são catalisadores em reações bioquímicas (como a digestão) e geralmente são proteínas complexas ou conjugadas. Cada enzima é específica para o substrato (um reagente que se liga a uma enzima) sobre o qual atua. A enzima pode ajudar nas reações de degradação, rearranjo ou síntese. Chamamos as enzimas que quebram seus substratos de enzimas catabólicas. Aquelas que constroem moléculas mais complexas a partir de seus substratos são enzimas anabólicas e as enzimas que afetam a taxa de reação são enzimas catalíticas. Observe que todas as enzimas aumentam a taxa de reação e, portanto, são catalisadores orgânicos. Um exemplo de enzima é a amilase salivar, que hidrolisa seu substrato amilose, um componente do amido.

Hormônios são moléculas de sinalização química, geralmente pequenas proteínas ou esteróides, secretadas por células endócrinas que agem para controlar ou regular processos fisiológicos específicos, incluindo crescimento, desenvolvimento, metabolismo e reprodução. Por exemplo, a insulina é um hormônio protéico que ajuda a regular o nível de glicose no sangue. (Figura) lista os principais tipos e funções das proteínas.

Tipos e funções de proteínas
Modelo Exemplos Funções
Enzimas digestivas Amilase, lipase, pepsina, tripsina Ajuda na alimentação catabolizando nutrientes em unidades monoméricas
Transporte Hemoglobina, albumina Transportam substâncias no sangue ou linfa por todo o corpo
Estrutural Actina, tubulina, queratina Construir diferentes estruturas, como o citoesqueleto
Hormônios Insulina, tiroxina Coordenar diferentes sistemas corporais e atividades # 8217
Defesa Imunoglobulinas Proteja o corpo de patógenos estranhos
Contrátil Actina, miosina Efeito da contração muscular
Armazenar Proteínas de armazenamento de leguminosas, clara de ovo (albumina) Fornecem nutrição no início do desenvolvimento do embrião e na muda

As proteínas têm diferentes formas e pesos moleculares. Algumas proteínas são de forma globular, enquanto outras são de natureza fibrosa. Por exemplo, a hemoglobina é uma proteína globular, mas o colágeno, localizado em nossa pele, é uma proteína fibrosa. A forma da proteína é crítica para sua função e muitos tipos diferentes de ligações químicas mantêm essa forma. Mudanças na temperatura, pH e exposição a produtos químicos podem levar a mudanças permanentes na forma da proteína, levando à perda de função ou desnaturação. Arranjos diferentes dos mesmos 20 tipos de aminoácidos compreendem todas as proteínas. Dois novos aminoácidos raros foram descobertos recentemente (selenocisteína e pirrolisina), e novas descobertas adicionais podem ser adicionadas à lista.

Aminoácidos

Os aminoácidos são os monômeros que constituem as proteínas. Cada aminoácido tem a mesma estrutura fundamental, que consiste em um átomo de carbono central, ou o alfa (α) carbono, ligado a um grupo amino (NH2), um grupo carboxil (COOH) e um átomo de hidrogênio. Cada aminoácido também possui outro átomo ou grupo de átomos ligados ao átomo central conhecido como grupo R ((Figura)).


Os cientistas usam o nome & # 8220aminoácido & # 8221 porque esses ácidos contêm o grupo amino e o grupo ácido carboxílico em sua estrutura básica. Como mencionamos, existem 20 aminoácidos comuns presentes nas proteínas. Nove deles são aminoácidos essenciais em humanos porque o corpo humano não pode produzi-los e nós os obtemos com nossa dieta. Para cada aminoácido, o grupo R (ou cadeia lateral) é diferente ((Figura)).


Quais categorias de aminoácidos você esperaria encontrar na superfície de uma proteína solúvel & # 8217s e quais você esperaria encontrar no interior? Que distribuição de aminoácidos você esperaria encontrar em uma proteína embutida em uma bicamada lipídica?

A natureza química da cadeia lateral determina a natureza do aminoácido (isto é, se é ácido, básico, polar ou não polar). Por exemplo, o aminoácido glicina possui um átomo de hidrogênio como o grupo R. Aminoácidos como valina, metionina e alanina são não polares ou hidrofóbicos por natureza, enquanto aminoácidos como serina, treonina e cisteína são polares e têm cadeias laterais hidrofílicas. As cadeias laterais de lisina e arginina são carregadas positivamente e, portanto, esses aminoácidos também são aminoácidos básicos. Proline possui um grupo R que está ligado ao grupo amino, formando uma estrutura semelhante a um anel. A prolina é uma exceção à estrutura padrão do aminoácido & # 8217s, uma vez que seu grupo amino não é separado da cadeia lateral ((Figura)).

Uma única letra maiúscula ou uma abreviatura de três letras representa os aminoácidos. Por exemplo, a letra V ou o símbolo de três letras val representam valina. Assim como alguns ácidos graxos são essenciais para uma dieta, alguns aminoácidos também são necessários. Esses aminoácidos essenciais em humanos incluem isoleucina, leucina e cisteína. Os aminoácidos essenciais referem-se aos necessários para construir proteínas no corpo, mas não aqueles que o corpo produz. Os aminoácidos essenciais variam de organismo para organismo.

A sequência e o número de aminoácidos determinam, em última instância, a forma, o tamanho e a função da proteína. Uma ligação covalente, ou ligação peptídica, liga-se a cada aminoácido, que forma uma reação de desidratação. Um grupo carboxila de aminoácido & # 8217s e o grupo amino de entrada do aminoácido & # 8217s se combinam, liberando uma molécula de água. A ligação resultante é a ligação peptídica ((Figura)).


Os produtos que essas ligações formam são peptídeos. À medida que mais aminoácidos se juntam a essa cadeia crescente, a cadeia resultante é um polipeptídeo. Cada polipeptídeo possui um grupo amino livre em uma extremidade. Esta extremidade é o terminal N, ou o terminal amino, e a outra extremidade possui um grupo carboxila livre, também o terminal C ou carboxila. Embora os termos polipeptídeo e proteína sejam às vezes usados ​​indistintamente, um polipeptídeo é tecnicamente um polímero de aminoácidos, enquanto o termo proteína é usado para um polipeptídeo ou polipeptídeos que se combinaram, muitas vezes têm grupos protéticos não peptídicos ligados, têm uma forma distinta , e têm uma função única. Após a síntese de proteínas (tradução), a maioria das proteínas é modificada. Estas são conhecidas como modificações pós-traducionais. Eles podem sofrer clivagem, fosforilação ou podem exigir a adição de outros grupos químicos. Somente após essas modificações a proteína é completamente funcional.

Clique nas etapas de síntese de proteínas neste tutorial interativo.

O significado evolutivo do citocromo c O citocromo c é um componente importante da cadeia de transporte de elétrons, uma parte da respiração celular, e está normalmente localizado na organela celular, a mitocôndria. Essa proteína tem um grupo protético heme, e o íon central heme & # 8217s alternadamente se reduz e se oxida durante a transferência de elétrons. Como o papel dessa proteína essencial na produção de energia celular é crucial, ela mudou muito pouco ao longo de milhões de anos. O sequenciamento de proteínas mostrou que existe uma quantidade considerável de homologia da sequência de aminoácidos do citocromo c entre as diferentes espécies. Em outras palavras, podemos avaliar o parentesco evolutivo medindo as semelhanças ou diferenças entre sequências de DNA ou proteínas de várias espécies.

Os cientistas determinaram que o citocromo c humano contém 104 aminoácidos. Para cada molécula de citocromo c de diferentes organismos que os cientistas sequenciaram até agora, 37 desses aminoácidos aparecem na mesma posição em todas as amostras de citocromo c. Isso indica que pode ter havido um ancestral comum. Ao comparar as sequências de proteínas humanas e de chimpanzés, os cientistas não encontraram uma diferença de sequência. Quando os pesquisadores compararam as sequências de humanos e de macacos rhesus, a única diferença foi em um aminoácido. Em outra comparação, o sequenciamento de humano para levedura mostra uma diferença na 44ª posição.

Estrutura da Proteína

Como discutimos anteriormente, a forma de uma proteína é crítica para sua função. Por exemplo, uma enzima pode se ligar a um substrato específico em um sítio ativo. Se este sítio ativo for alterado por causa de mudanças locais ou mudanças na estrutura geral da proteína, a enzima pode ser incapaz de se ligar ao substrato. Para entender como a proteína obtém sua forma ou conformação final, precisamos entender os quatro níveis de estrutura da proteína: primária, secundária, terciária e quaternária.

Estrutura primária

A sequência única de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica é a sua estrutura primária. Por exemplo, o hormônio pancreático insulina tem duas cadeias polipeptídicas, A e B, e elas estão ligadas entre si por ligações dissulfeto. O aminoácido N terminal da cadeia A é glicina, enquanto o aminoácido C terminal é asparagina ((Figura)). As sequências de aminoácidos nas cadeias A e B são exclusivas da insulina.


O gene que codifica a proteína determina, em última instância, a sequência única de cada proteína. Uma mudança na sequência de nucleotídeos da região de codificação do gene pode levar à adição de um aminoácido diferente à cadeia polipeptídica em crescimento, causando uma mudança na estrutura e função da proteína. Na anemia falciforme, a hemoglobina β cadeia (uma pequena porção da qual mostramos na (Figura)) tem uma única substituição de aminoácido, causando uma mudança na estrutura e função da proteína. Especificamente, valina no β cadeia substitui o aminoácido glutâmico. O que é mais notável a se considerar é que uma molécula de hemoglobina é composta de duas cadeias alfa e duas beta, cada uma com cerca de 150 aminoácidos. A molécula, portanto, tem cerca de 600 aminoácidos. A diferença estrutural entre uma molécula de hemoglobina normal e uma molécula de célula falciforme - que diminui drasticamente a expectativa de vida - é um único aminoácido dos 600. O que é ainda mais notável é que três nucleotídeos codificam cada um desses 600 aminoácidos e uma única base muda (mutação pontual), 1 em 1800 bases causa a mutação.


Devido a esta mudança de um aminoácido na cadeia, as moléculas de hemoglobina formam longas fibras que distorcem os glóbulos vermelhos bicôncavos, ou em forma de disco, e faz com que eles assumam a forma de crescente ou "foice", o que obstrui os vasos sanguíneos ((Figura )). Isso pode levar a uma infinidade de problemas de saúde graves, como falta de ar, tontura, dores de cabeça e dor abdominal para as pessoas afetadas por esta doença.


Estrutura Secundária

O dobramento local do polipeptídeo em algumas regiões dá origem à estrutura secundária da proteína. Os mais comuns são os α-helix e β- estruturas de folha plissada ((Figura)). Ambas as estruturas são mantidas em forma por ligações de hidrogênio. As ligações de hidrogênio se formam entre o átomo de oxigênio no grupo carbonila em um aminoácido e outro aminoácido que está quatro aminoácidos adiante na cadeia.


Cada volta helicoidal em uma hélice alfa tem 3,6 resíduos de aminoácidos. Os grupos R do polipeptídeo & # 8217s (os grupos variantes) projetam-se para fora do α-helix chain. No β- folha pregueada, ligação de hidrogênio entre átomos na cadeia polipeptídica & # 8217s backbone formam as & # 8220 pregas & # 8221. Os grupos R estão presos aos carbonos e se estendem acima e abaixo das dobras da prega & # 8217s. Os segmentos pregueados se alinham paralelos ou antiparalelos entre si, e as ligações de hidrogênio se formam entre o átomo de nitrogênio parcialmente positivo no grupo amino e o átomo de oxigênio parcialmente negativo na estrutura do peptídeo & grupo carbonil # 8217s. o α-helix e βAs estruturas de folha pregueada estão na maioria das proteínas globulares e fibrosas e desempenham um papel estrutural importante.

Estrutura terciária

A estrutura tridimensional única do polipeptídeo & # 8217s é sua estrutura terciária ((Figura)). Esta estrutura é em parte devido às interações químicas que atuam na cadeia polipeptídica. Primeiramente, as interações entre os grupos R criam a estrutura terciária tridimensional complexa da proteína & # 8217s. A natureza dos grupos R nos aminoácidos envolvidos pode neutralizar a formação das ligações de hidrogênio que descrevemos para estruturas secundárias padrão. Por exemplo, grupos R com cargas semelhantes se repelem e aqueles com cargas diferentes são atraídos entre si (ligações iônicas). Quando ocorre o enovelamento da proteína, os grupos de aminoácidos não polares & # 8217 hidrofóbicos ficam no interior da proteína & # 8217s, enquanto os grupos R hidrofílicos ficam do lado de fora. Os cientistas também chamam os primeiros tipos de interação de interações hidrofóbicas. A interação entre as cadeias laterais de cisteína forma ligações dissulfeto na presença de oxigênio, a única ligação covalente que se forma durante o enovelamento da proteína.


Todas essas interações, fracas e fortes, determinam a forma tridimensional final da proteína. Quando uma proteína perde sua forma tridimensional, pode não ser mais funcional.

Estrutura quaternária

Na natureza, algumas proteínas se formam a partir de vários polipeptídeos, ou subunidades, e a interação dessas subunidades forma a estrutura quaternária. As interações fracas entre as subunidades ajudam a estabilizar a estrutura geral. Por exemplo, a insulina (uma proteína globular) tem uma combinação de ligações de hidrogênio e dissulfeto que fazem com que ela se aglomere em forma de bola. A insulina começa como um único polipeptídeo e perde algumas sequências internas na presença de modificação pós-tradução após formar as ligações dissulfeto que mantêm as cadeias restantes juntas. Seda (uma proteína fibrosa), no entanto, tem um β-estrutura de folha pregueada que é o resultado da ligação de hidrogênio entre diferentes cadeias.

(Figura) ilustra os quatro níveis de estrutura da proteína (primária, secundária, terciária e quaternária).


Desnaturação e dobramento de proteínas

Cada proteína tem sua própria sequência e forma únicas que as interações químicas mantêm juntas. Se a proteína está sujeita a mudanças de temperatura, pH ou exposição a produtos químicos, a estrutura da proteína pode mudar, perdendo sua forma sem perder sua sequência primária no que os cientistas chamam de desnaturação. A desnaturação é frequentemente reversível porque a estrutura primária do polipeptídeo & # 8217s é conservada no processo se o agente desnaturante for removido, permitindo que a proteína retome sua função. Às vezes, a desnaturação é irreversível, levando à perda de função. Um exemplo de desnaturação irreversível de proteínas é a fritura de um ovo. A proteína albumina na clara de ovo líquida desnatura quando colocada em uma panela quente. Nem todas as proteínas se desnaturam em altas temperaturas. Por exemplo, bactérias que sobrevivem em fontes termais têm proteínas que funcionam em temperaturas próximas à de ebulição. O estômago também é muito ácido, tem um pH baixo e desnatura as proteínas como parte do processo de digestão. No entanto, as enzimas digestivas do estômago retêm sua atividade nessas condições.

O dobramento de proteínas é crítico para sua função. Os cientistas pensaram originalmente que as próprias proteínas eram responsáveis ​​pelo processo de dobramento. Apenas recentemente os pesquisadores descobriram que muitas vezes recebem assistência no processo de dobramento de ajudantes de proteína, ou chaperones (ou chaperoninas) que se associam com a proteína alvo durante o processo de dobramento. Eles agem evitando a agregação de polipeptídeos que compreendem a estrutura completa da proteína e se desassociam da proteína assim que a proteína alvo é dobrada.

Para uma perspectiva adicional sobre as proteínas, veja esta animação chamada “Biomoléculas: as proteínas”.

Resumo da Seção

As proteínas são uma classe de macromoléculas que desempenham uma ampla gama de funções para a célula. Eles ajudam no metabolismo, agindo como enzimas, transportadores ou hormônios e fornecem suporte estrutural. Os blocos de construção das proteínas (monômeros) são os aminoácidos. Cada aminoácido tem um carbono central que se liga a um grupo amino, um grupo carboxila, um átomo de hidrogênio e um grupo R ou cadeia lateral. Existem 20 aminoácidos de ocorrência comum, cada um dos quais difere no grupo R. Uma ligação peptídica liga cada aminoácido a seus vizinhos. Uma longa cadeia de aminoácidos é um polipeptídeo.

As proteínas são organizadas em quatro níveis: primário, secundário, terciário e (opcional) quaternário. A estrutura primária é a sequência única de aminoácidos # 8217. O polipeptídeo & # 8217s dobramento local para formar estruturas como o α-helix e β- a folha plissada constitui a estrutura secundária. A estrutura tridimensional geral é a estrutura terciária. Quando dois ou mais polipeptídeos se combinam para formar a estrutura completa da proteína, a configuração é a estrutura quaternária da proteína & # 8217s. A forma e a função das proteínas estão intimamente ligadas. Qualquer mudança na forma causada por mudanças na temperatura ou no pH pode levar à desnaturação da proteína e perda de função.

Perguntas de conexão visual

(Figura) Quais categorias de aminoácidos você espera encontrar na superfície de uma proteína solúvel e quais você espera encontrar no interior? Que distribuição de aminoácidos você esperaria encontrar em uma proteína embutida em uma bicamada lipídica?


Funções de proteínas periféricas

Apoio, suporte

As proteínas periféricas podem fornecer este ponto de ligação à membrana celular. As células usam seu citoesqueleto e matriz extracelular de várias maneiras. Na maioria das vezes, eles são usados ​​para controlar a forma e o tamanho da célula. O citoesqueleto também fornece funções de movimentação de produtos do metabolismo e pode ser encerrado ou iniciado a partir de várias proteínas periféricas. Por exemplo, um pacote de proteínas recém-embaladas no Aparelho de Golgi pode se mover através do citosol usando o citoesqueleto. Quando atinge a membrana celular para ser expulso, proteínas periféricas específicas reconhecem o pacote e iniciam o processo de expulsão.

Comunicação

A matriz extracelular, além de fornecer suporte estrutural, também é uma vasta rede de coleta de informações em muitas células. As bactérias, por exemplo, usam uma cadeia de reações começando nos filamentos de sua matriz extracelular para estimular proteínas periféricas. Essas proteínas então passam a mensagem para as proteínas integrais, e a mensagem é transportada para dentro da célula. Aqui, ele é passado para outra proteína periférica e, eventualmente, uma resposta é iniciada.

Dessa forma, um organismo ou célula microscópica pode aprender muito sobre seu ambiente imediato. É assim que as células que crescem juntas para formar um organismo multicelular reagem e param de crescer no momento apropriado. As proteínas periféricas, assim como muitas outras proteínas e sinais químicos, criam reações em cadeia que podem estimular uma resposta do DNA ou de outras organelas. Dessa forma, uma célula pode crescer mais, reagir a um perigo ou até mesmo liberar toxinas com base em seu microambiente e nos sinais que recebe.

Além disso, muitas proteínas periféricas podem se anexar e se desprender da membrana, com base em certos fatores como pH e temperatura. Isso permite que uma célula desenvolva diferentes táticas para diferentes ambientes, bem como processos de controle, como sinalização celular e recepção de hormônios.

Enzimas

Muitas proteínas periféricas existem na superfície das membranas celulares para realizar uma ação em um determinado substrato. Isso pode ser para quebrá-lo ou combiná-lo com outra molécula. Proteínas periféricas com funções enzimáticas simples são frequentemente proteínas periféricas porque as moléculas que elas fazem são necessárias dentro ou perto da membrana celular. Por exemplo, várias enzimas que controlam a síntese e destruição da própria membrana celular são proteínas periféricas.

Transferência de molécula

Muitas proteínas periféricas também estão envolvidas na transferência de pequenas moléculas ou elétrons. Essas proteínas, devido à sua afinidade com a membrana celular, permitem que as reações fiquem em um espaço apertado e sejam altamente coordenadas. Muitas das proteínas encontradas no cadeia de transporte de elétrons são proteínas periféricas. Essas proteínas transferem elétrons de proteínas integrais às quais estão ligadas e podem passar os elétrons para outras proteínas e moléculas. Efetivamente, isso armazena a energia da decomposição dos produtos de glicolise em moléculas facilmente acessíveis, ou ATP. Outras moléculas, que são hidrofóbicas, podem se ligar a proteínas periféricas e passar por vários métodos através ou através da membrana.

1. As defensinas são um tipo de molécula produzida pelo sistema imunológico do inseto. Essas proteínas periféricas se fixam na superfície das células bacterianas e criam um pequeno orifício. Isso, por sua vez, quebra a célula, permitindo que seu conteúdo seja drenado, matando as bactérias. Por que é importante que as defensinas sejam proteínas periféricas?
UMA. Não é importante
B. As proteínas periféricas são atraídas para as membranas celulares, onde atuam
C. As proteínas defensinas precisam se integrar à membrana

2. Por que as proteínas periféricas têm aminoácidos hidrofílicos em vez de hidrofóbicos em sua superfície?
UMA. Para formar ligações com a região hidrofílica da membrana celular
B. Para travar-se com a membrana
C. Para impedir que a molécula se desprenda da membrana

3. Qual é a principal diferença entre uma proteína integral e uma proteína periférica?
UMA. Proteínas integrais ficam na superfície da célula
B. Proteínas periféricas atravessam a membrana celular
C. Proteínas integrais cruzam para a região hidrofóbica da membrana


Estrutura da Proteína

Conforme discutido anteriormente, a forma de uma proteína é crítica para sua função. Por exemplo, uma enzima pode se ligar a um substrato específico em um local conhecido como local ativo. Se este sítio ativo for alterado por causa de mudanças locais ou mudanças na estrutura geral da proteína, a enzima pode ser incapaz de se ligar ao substrato. Para entender como a proteína obtém sua forma ou conformação final, precisamos entender os quatro níveis de estrutura da proteína: primária, secundária, terciária e quaternária.


Proteínas

Existem apenas 20 no total usados ​​por humanos, embora existam muitos outros tipos que diferentes organismos usam.

Explicação:

Alanina - ala - A
Arginina - arg - R
Asparagina - asn - N
Ácido aspártico - asp - D
Cisteína - cys - C (apenas aminoácido com um átomo de enxofre)
Ácido glutâmico - glu - E (aminoácido que codifica as hemácias normais)
Glicina - gly - G
Histidina - his - H
Isoleucina - ile - I
Leucina - leu - L
Lisina - lis - K
Metionina - met - M (primeiro aminoácido a ser produzido no ribossomo)
Fenilalanina - phe - F
Proline - pro - P
Serina - ser - S
Treonina - thr - T
Triptofano - trp - W
Tirosina - tyr - Y
Valina - val - V (aminoácido que codifica a anemia falciforme)

Existem dois tipos de aminoácidos: aminoácidos destros e canhotos. Eles são isômeros um do outro. Em geral, apenas aminoácidos canhotos são usados.

Os aminoácidos essenciais são aqueles que o corpo não pode produzir por si mesmo, portanto, ele precisa consumir essas moléculas dos alimentos para cumprir o requisito. Os nove aminoácidos essenciais são histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina

Créditos: My Biology Textbook for AS and A Levels.

Responder:

Existem inúmeras funções que as proteínas cumprem. Listados abaixo estão os mais comuns.

Explicação:

Resumo da tabela:

1) Enzimas. Todo processo realizado no corpo envolve, em algum ponto ou inteiramente, uma reação química. As reações químicas ocorrem de acordo com uma lei física conhecida como Energia Livre de Gibbs. Essa lei determina que a energia deve ser colocada em um sistema para que uma reação química ocorra. A quantidade de energia necessária para iniciar uma reação é conhecida como "energia de ativação". Essa energia de ativação nem sempre está disponível; esse tipo de reação não é espontânea. Isso é por que enzimas existir. Enzimas catalisar uma reação, o que significa que eles a aceleram e permitem que ela prossiga mais rápido do que aconteceria espontaneamente.

uma. Uma enzima é uma proteína especializada que abaixa energia de ativação. Não adiciona energia ao sistema, reduz a quantidade de energia necessária para iniciar a reação. Ênfase especial deve ser dada ao fato de que os requisitos são reduzidos, pois é aqui que os alunos freqüentemente experimentam equívocos. (Enzimas não adicionar energia a uma reação).

As enzimas reduzem a energia de ativação:

As enzimas reduzem a energia de ativação exigida por uma reação ligando-se ao seu "substrato" (a molécula que as enzimas auxiliam na reação). Os substratos normalmente se adaptam a enzimas específicas, tornando as enzimas ferramentas muito precisas.

Nota: uma enzima pode ter mais de um substrato.

Em reações químicas, nada pode ocorrer antes que as moléculas estejam muito próximas umas das outras. Conseqüentemente, as enzimas reduzem a energia de ativação ligando-se aos dois compostos necessários para a reação química - juntando-os. Isso aumenta muito a produtividade da célula, pois elimina a necessidade de esperar que as moléculas "colidam" umas com as outras.

Nota: se todas as reações necessárias à vida pudessem ocorrer sem enzimas, nem mesmo as bactérias mais simples seriam capazes de sobreviver! As enzimas são absolutamente essenciais.

Existem outras maneiras pelas quais uma enzima pode auxiliar uma reação. Um desses mecanismos prossegue ligando-se a um substrato e, subsequentemente, forçando o substrato a abrir de modo que seus grupos funcionais sejam expostos. Isso permite que a reação, que normalmente não ocorreria (devido a um local de reação ocluído), ocorra.

2) Proteínas Estruturais. As enzimas compreendem uma grande parte da funcionalidade da proteína, mas as proteínas também são úteis em muitas outras aplicações. Por exemplo, células e tecidos não poderiam manter sua estrutura sem proteínas estruturais . O colágeno é uma proteína estrutural bem conhecida. Esta proteína é freqüentemente encontrada na matriz extracelular (o espaço fora da célula) que mantém coisas como tendões e ligamentos juntos.

Outra proteína estrutural encontrada no corpo humano é chamada de actina. Esta é uma parte vital do citoesqueleto de nossas células e é, portanto, muito importante para a forma e conformação que possuem.

3) Proteínas de transporte. O oxigênio, os hormônios e muitas outras substâncias não podem viajar por todo o corpo sem assistência. Para isso, as proteínas de transporte são muito úteis. Pense neles como um táxi. Às vezes, um indivíduo se encontra em um lugar desconhecido e não consegue chegar ao local desejado. Então, ele chama um táxi. Proteínas de transporte são os táxis. O oxigênio não pode flutuar livremente no sangue humano, por vários motivos, então uma proteína chamada hemoglobina se liga a ele e o leva ao seu destino.

4) Proteínas motoras. Os músculos são importantes porque trabalham juntos para produzir movimentos complexos. Esses movimentos seriam impossíveis sem a existência de proteínas motoras. Proteínas como a miosina são capazes de mudar sua conformação em resposta a estímulos químicos, permitindo que as células que as possuem mudem de forma. É assim que eles aceleram sua posição no espaço tridimensional.

5) Proteínas de armazenamento. Certas substâncias de que nosso corpo depende para sobreviver são perigosas para os tecidos circundantes se deixadas à deriva sem impedimentos. Para isso, existem proteínas de armazenamento . Por exemplo, o ferro é armazenado no fígado por uma proteína conhecida como ferritina.

6) Proteínas de sinal. O sistema hormonal do corpo funciona como um sistema postal muito complexo. Proteínas de sinal , geralmente hormônios, são compostos especializados sintetizados para enviar uma mensagem a um local específico ou amplo. Algum proteínas de sinal envia uma mensagem a cada célula do corpo, e algumas são tão específicas que apenas um tipo de célula pode reconhecê-las. Essas proteínas carregam comandos como fator de crescimento do nervo ( NGF), fator de crescimento epidérmico ( EGF) e vários outros.

7) Proteínas Receptoras. Se houver proteínas de sinal, deve haver alguém para recebê-las. Um exemplo bem conhecido é o receptor de acetilcolina, encontrado nas células musculares nas junções neuromusculares. Estes possuem conformações específicas, capazes de reconhecer proteínas de sinal específicas.

8) Proteínas reguladoras de genes. A expressão gênica é muito complexa, é regulada por proteínas, editada, ocasionalmente danificada, reeditada e, às vezes, silenciada. Para que um gene seja adequadamente transcrito pela RNA polimerase, alguma direção é necessária. Se todos os genes fossem expressos de uma vez, os organismos biológicos seriam, de fato, uma bagunça agregada de proteínas!

Para corrigir isso, a célula usa proteínas chamadas proteínas regulatórias . Eles se ligam à molécula de DNA e fazem uma de duas coisas: ativar ou inibir a expressão do gene. As bactérias contêm um repressor de lactose que evita que uma enzima necessária para o catabolismo da lactose seja expressa quando esse açúcar não estiver disponível. Da mesma forma, existem proteínas que se ligam à fita de DNA quando um determinado gene precisa ser expresso - isso geralmente é realizado por uma proteína envolvida em uma via de transdução de sinal.

Proteína reguladora inibindo ou desligando um gene:

9) Diversos. Conforme descrito acima, as células possuem muito mais do que apenas oito categorias de proteínas. No entanto, além das oito categorias amplas, as proteínas que não se encaixam dentro dos limites são normalmente feitas sob medida para a célula / organismo que as contém. Algumas águas-vivas, por exemplo, têm uma proteína chamada proteína fluorescente verde ( GFP) que lhes dá propriedades místicas, verdes e que brilham no escuro.

Esta lista faz referência a um livro chamado Essential Cell Biology, quarta edição em toda a sua composição. A maior parte do material foi encontrada na página 122. Os autores deste livro incluem: Bruce Alberts, Dennis Bray, Karen Hopkin, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts e Peter Walter. Para leitura posterior, este livro pode ser adquirido no Google Livros [aqui]
(https://play.google.com/store/books/details/Bruce_Alberts_Essential_Cell_Biology_Fourth_Editio?id=Cg4WAgAAQBAJ).


A seguir estão as principais funções de proteínas e menos

Na célula, as proteínas são os principais atores que executam as funções definidas pelas informações codificadas nos genes.

As proteínas são essenciais para o crescimento geral do corpo.

As proteínas desempenham um papel de bio-catalisador e regulador biótico.

As proteínas fornecem energia instantânea, especialmente durante o período de emergência.

As proteínas ajudam a catalisar as reações metabólicas.

As proteínas são os elementos essenciais na replicação do DNA.

As proteínas ajudam ativamente no transporte de moléculas de um local para outro no corpo.


Quais são as melhores fontes de proteína?

Fontes de proteína de alta qualidade incluem:

  • Peixe
  • Aves
  • Carne de vaca ou porco magra (em quantidades limitadas)
  • tofu
  • Ovos
  • Lacticínios

Mas você pode obter todas as proteínas de que precisa de fontes vegetais. Esses incluem:

  • Nozes
  • Sementes
  • Legumes, como feijão, ervilha ou lentilha
  • Grãos, como trigo, arroz ou milho

Você pode combinar grandes quantidades com porções menores de fontes de origem animal, como laticínios ou ovos, para ter certeza de que está obtendo aminoácidos suficientes.

Limite a quantidade de proteína que você obtém de carnes processadas - como bacon, salsicha ou frios.


Como a estrutura da proteína se relaciona com a função?

Lembre-se de que uma proteína é construída a partir de uma longa cadeia de aminoácidos conectados em uma ordem específica. A ordem específica dos aminoácidos determina como eles irão interagir juntos para formar a forma 3-D da proteína. A forma de uma proteína determina sua função. Portanto, a ordem dos aminoácidos determina a forma da proteína, que determina sua função.

Como existem 20 aminoácidos diferentes, eles podem ser combinados de um número praticamente infinito de maneiras. Isso significa que há um grande número de formas diferentes de proteínas que podem ser assumidas com base na ordem dos aminoácidos. Isso é muito importante, pois as proteínas desempenham muitas funções diferentes dentro das células.


Papéis alternativos para proteínas

Cada proteína tem uma função específica em nosso corpo. No entanto, os cientistas descobriram que algumas proteínas desempenham mais de 1 função.

Por exemplo, a Dra. Julia Horsfield lidera o Grupo de Estrutura e Desenvolvimento de Cromossomos da Universidade de Otago. Seu laboratório investiga como as proteínas coesina, que regulam a estrutura dos cromossomos durante a divisão celular, também estão envolvidas em garantir que os genes sejam ativados ou desativados nos momentos corretos durante o desenvolvimento. Julia e seus colegas se concentram no impacto de uma redução nas proteínas coesina na expressão do gene no peixe-zebra e usam esses resultados para entender melhor doenças humanas específicas


Assista o vídeo: PROTEÍNAS - COMPOSTOS ORGÂNICOS - BIOQUÍMICA. Biologia com Samuel Cunha (Dezembro 2022).