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W2018_Bis2A_Lecture22_reading - Biologia

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Síntese proteíca

Introdução

O processo de tradução em biologia é a decodificação de uma mensagem de mRNA em um produto polipeptídico. Dito de outra forma, uma mensagem escrita na linguagem química dos nucleotídeos é "traduzida" para a linguagem química dos aminoácidos. Os aminoácidos são ligados linearmente por meio de ligações covalentes (chamadas ligações peptídicas) entre os terminais amino e carboxila dos aminoácidos adjacentes. O processo de decodificação e "ligação" é catalisado por um complexo de ribonucleoproteína chamado de ribossomos e pode resultar em cadeias de aminoácidos de comprimentos que variam de dezenas a mais de 1.000.

As proteínas resultantes são tão importantes para a célula que sua síntese consome mais energia da célula do que qualquer outro processo metabólico. Como a replicação e a transcrição do DNA, a tradução é um processo molecular complexo que podemos abordar usando as rubricas Energy Story e Design Challenge. Descrever o processo geral, ou etapas no processo, requer a contabilização da matéria e da energia antes e depois do processo e uma descrição de como essa matéria é transformada e a energia transferida durante o processo. Do ponto de vista do Desafio de Design, podemos - antes mesmo de nos aprofundarmos no que é ou não entendido sobre tradução - tentar inferir algumas das questões básicas que precisaremos responder em relação a esse processo.

Comecemos considerando o problema básico. Temos uma fita de RNA (chamada mRNA) e um monte de aminoácidos e precisamos projetar de alguma forma uma máquina que irá:

(a) decodificar a linguagem química dos nucleotídeos na linguagem dos aminoácidos,
(b) juntar aminoácidos de uma maneira muito específica,
(c) concluir este processo com precisão razoável, e
(d) fazer isso a uma velocidade razoável. Razoável, é claro definido pela seleção natural.

Como antes, podemos identificar subproblemas

(a) Como nossa máquina molecular determina onde e quando começar a trabalhar?
(b) Como a máquina molecular coordena a decodificação e as formações de ligação?
(c) de onde vem e quanto vem a energia para esse processo?
(d) como a máquina sabe onde parar?

Outras questões e problemas / desafios funcionais certamente surgirão à medida que nos aprofundarmos.

A questão, como sempre, é que mesmo sem saber nada sobre tradução, podemos usar nossa imaginação, curiosidade e bom senso para imaginar alguns requisitos para o processo sobre os quais precisaremos aprender mais. Compreender essas questões como o contexto para o que se segue é fundamental.

Uma ligação peptídica liga a extremidade carboxila de um aminoácido à extremidade amino de outro, expelindo uma molécula de água. O R1 e R2 designação refere-se à cadeia lateral do aminoácido os dois aminoácidos.
Atribuição: Marc T. Facciotti (obra original).

Máquinas de síntese de proteínas

Os componentes que entram no processo

Muitas moléculas e macromoléculas diferentes contribuem para o processo de tradução. Embora a composição exata dos "jogadores" no processo possa variar de espécie para espécie - por exemplo, os ribossomos podem consistir em diferentes números de rRNAs (RNAs ribossômicos) e polipeptídeos dependendo do organismo - as funções gerais da maquinaria de síntese de proteínas são comparáveis ​​das bactérias às células humanas. Nós nos concentramos nessas semelhanças. No mínimo, a tradução requer um modelo de mRNA, aminoácidos, ribossomos, tRNAs, uma fonte de energia e várias enzimas acessórias adicionais e pequenas moléculas.

Lembrete: Aminoácidos

Vamos simplesmente lembrar que a estrutura básica dos aminoácidos é composta de uma estrutura composta por um grupo amino, um carbono central (chamado de carbono α) e um grupo carboxila. Ligado ao carbono α está um grupo variável que ajuda a determinar algumas das propriedades químicas e reatividade do aminoácido.

Um aminoácido genérico.
Atribuição: Marc T. Facciotti (obra própria)

Os 20 aminoácidos comuns.
Atribuição: Marc T. Facciotti (obra própria)

Ribossomos

UMA ribossomo é uma macromolécula complexa composta de rRNAs estruturais e catalíticos e muitos polipeptídeos distintos. À medida que começamos a tentar pensar sobre a contabilidade de energia na célula, é importante notar que os ribossomos não vêm "de graça". Mesmo antes de um mRNA ser traduzido, uma célula deve investir energia para construir cada um de seus ribossomos. No E. coli, existem entre 10.000 e 70.000 ribossomos presentes em cada célula em um determinado momento.

Os ribossomos existem no citoplasma em bactérias e arquéias e no citoplasma e no retículo endoplasmático rugoso em eucariotos. As mitocôndrias e os cloroplastos também têm seus próprios ribossomos na matriz e no estroma, que se parecem mais com os ribossomos bacterianos (e têm sensibilidades semelhantes a drogas) do que os ribossomos logo fora de suas membranas externas no citoplasma. Os ribossomos se dissociam em subunidades grandes e pequenas quando não estão sintetizando proteínas e se reassociam durante o início da tradução. coli, a subunidade pequena é descrita como 30S e a subunidade grande é 50S. Os ribossomos de mamíferos têm uma pequena subunidade 40S e uma grande subunidade 60S. A subunidade pequena é responsável pela ligação ao molde de mRNA, enquanto a subunidade grande se liga sequencialmente aos tRNAs. Cada molécula de mRNA é traduzida simultaneamente por muitos ribossomos, todos sintetizando proteínas na mesma direção: lendo o mRNA de 5 'para 3' e sintetizando o polipeptídeo do terminal N para o terminal C. A estrutura completa do mRNA / poli-ribossomo é chamada de polissomo.

A maquinaria de síntese de proteínas inclui as subunidades grandes e pequenas do ribossomo, mRNA e tRNA.
Fonte: http://bio1151.nicerweb.com/Locked/m.../ribosome.html

TRNAs

tRNAs são moléculas de RNA estruturais que foram transcritas de genes. Dependendo da espécie, 40 a 60 tipos de tRNAs existem no citoplasma. Servindo como adaptadores, tRNAs específicos se ligam a sequências no molde de mRNA e adicionam o aminoácido correspondente à cadeia polipeptídica. Portanto, os tRNAs são as moléculas que realmente “traduzem” a linguagem do RNA para a linguagem das proteínas.

Dos 64 possíveis mRNA códons—Ou combinações triplas de A, U, G e C, três especificam o término da síntese de proteínas e 61 especificam a adição de aminoácidos à cadeia polipeptídica. Destes 61, um códon (AUG) também codifica o início da tradução. Cada tRNA anticódon pode emparelhar bases com um dos códons de mRNA e adicionar um aminoácido ou encerrar a tradução, de acordo com o código genético. Por exemplo, se a sequência CUA ocorresse em um molde de mRNA no quadro de leitura adequado, ela se ligaria a um tRNA que expressa a sequência complementar, GAU, que estaria ligada ao aminoácido leucina.

A estrutura secundária dobrada de um tRNA. A alça anticódon e a haste aceitadora de aminoácidos são indicadas.
Fonte: http: //mol-biol4masters.masters.grkr...ansfer_RNA.htm

Aminoacil ARNt sintetases

O processo de síntese do pré-tRNA pela RNA polimerase III cria apenas a porção de RNA da molécula adaptadora. O aminoácido correspondente deve ser adicionado posteriormente, uma vez que o tRNA é processado e exportado para o citoplasma. Através do processo de "carregamento" do tRNA, cada molécula de tRNA é ligada ao seu aminoácido correto por um grupo de enzimas chamadas aminoacil tRNA sintetases. Existe pelo menos um tipo de aminoacil ARNt sintetase para cada um dos 20 aminoácidos; o número exato de aminoacil tRNA sintetases varia por espécie. Essas enzimas primeiro se ligam e hidrolisam ATP para catalisar uma ligação de alta energia entre um aminoácido e monofosfato de adenosina (AMP); uma molécula de pirofosfato é expelida nesta reação. O aminoácido ativado é então transferido para o tRNA e o AMP é liberado.

O mecanismo de síntese de proteínas

Assim como com a síntese de mRNA, a síntese de proteínas pode ser dividida em três fases: iniciação, alongamento e término. O processo de tradução é semelhante em bactérias, arquéias e eucariotos.

Iniciação da Tradução

Em geral, a síntese de proteínas começa com a formação de um complexo de iniciação. A pequena subunidade ribossômica se ligará ao mRNA no sítio de ligação ribossomal. Logo depois, o tRNA da metionina se ligará ao códon de início do AUG (por meio da ligação complementar com seu anticódon). Este complexo é então unido por uma grande subunidade ribossômica. Este complexo de iniciação então recruta o segundo tRNA e, assim, a tradução começa.

A tradução começa quando um anticódon tRNA reconhece um códon no mRNA. A subunidade ribossômica grande se junta à subunidade pequena e um segundo tRNA é recrutado. À medida que o mRNA se move em relação ao ribossomo, a cadeia polipeptídica é formada. A entrada de um fator de liberação no site A encerra a tradução e os componentes se dissociam.

Iniciação bacteriana vs eucariótica

No E. coli mRNA, uma sequência a montante do primeiro códon AUG, chamada de Sequência Shine-Dalgarno (AGGAGG), interage com uma molécula de rRNA. Esta interação ancora a subunidade ribossômica 30S no local correto no modelo de mRNA. Pare por um momento para apreciar a repetição de um mecanismo que você encontrou antes. Nesse caso, conseguir que um complexo de proteína se associe - no registro adequado - a um polímero de ácido nucleico é realizado alinhando duas fitas antiparalelas de nucleotídeos complementares uma com a outra. Também vimos isso na função da telomerase.

Em vez de se ligar à sequência de Shine-Dalgarno, o complexo de iniciação eucariótica reconhece o cap 7-metilguanosina na extremidade 5 'do mRNA. Uma proteína de ligação à capa (CBP) auxilia o movimento do ribossomo para a capa 5 '. Uma vez no limite, o complexo de iniciação segue ao longo do mRNA na direção de 5 'para 3', em busca do códon de início de AUG. Muitos mRNAs eucarióticos são traduzidos do primeiro AUG, mas nem sempre é esse o caso. De acordo com Regras de Kozak, os nucleotídeos ao redor do AUG indicam se é o códon de início correto. As regras de Kozak afirmam que a seguinte sequência de consenso deve aparecer em torno do AUG dos genes de vertebrados: 5'-gccRccAUGG-3 '. O R (para purina) indica um local que pode ser A ou G, mas não pode ser C ou U. Essencialmente, quanto mais próxima a sequência estiver desse consenso, maior será a eficiência da tradução.

Alongamento de tradução

Durante o alongamento da tradução, o modelo de mRNA fornece especificidade. À medida que o ribossomo se move ao longo do mRNA, cada códon de mRNA fica "visível" e a ligação específica com o anticódon de tRNA carregado correspondente é assegurada. Se o mRNA não estivesse presente no complexo de alongamento, o ribossomo se ligaria aos tRNAs de forma não específica. Observe novamente o uso do emparelhamento de bases entre duas fitas antiparalelas de nucleotídeos complementares para trazer e manter nossa máquina molecular em registro e, neste caso, também para realizar o trabalho de "tradução" entre a linguagem dos nucleotídeos e dos aminoácidos.

A grande subunidade ribossômica consiste em três compartimentos: o local A liga tRNAs carregados de entrada (tRNAs com seus aminoácidos específicos anexados), o local P liga tRNAs carregados carregando aminoácidos que formaram ligações com a cadeia polipeptídica em crescimento, mas ainda não se dissociaram seu tRNA correspondente e o sítio E que libera tRNAs dissociados para que possam ser recarregados com outro aminoácido livre.

O alongamento prossegue com tRNAs carregados entrando no local A e, em seguida, mudando para o local P seguido pelo local E com cada "etapa" de códon único do ribossomo. As etapas ribossomais são induzidas por mudanças conformacionais que avançam o ribossomo em três bases na direção 3 '. A energia para cada etapa do ribossomo é doada por um fator de alongamento que hidrolisa o GTP. As ligações peptídicas se formam entre o grupo amino do aminoácido ligado ao tRNA do local A e o grupo carboxila do aminoácido ligado ao tRNA do local P. A formação de cada ligação peptídica é catalisada por peptidil transferase, uma enzima baseada em RNA que é integrada na subunidade ribossômica 50S. A energia para cada formação de ligação peptídica é derivada da hidrólise do GTP, que é catalisada por um fator de alongamento separado. O aminoácido ligado ao tRNA do sítio P também está ligado à crescente cadeia polipeptídica. À medida que o ribossomo atravessa o mRNA, o antigo tRNA do local P entra no local E, se desprende do aminoácido e é expelido. O ribossomo se move ao longo do mRNA, um códon por vez, catalisando cada processo que ocorre nos três locais. Com cada etapa, um tRNA carregado entra no complexo, o polipeptídeo torna-se um aminoácido a mais e um tRNA não carregado se afasta. Surpreendentemente, esse processo ocorre rapidamente na célula, o E. coli aparelho de tradução leva apenas 0,05 segundos para adicionar cada aminoácido, o que significa que um polipeptídeo de 200 aminoácidos poderia ser traduzido em apenas 10 segundos.

Discussão sugerida

Muitos antibióticos inibem a síntese de proteínas bacterianas. Por exemplo, a tetraciclina bloqueia o local A no ribossomo bacteriano e o cloranfenicol bloqueia a transferência de peptidil. Que efeito específico você espera que cada um desses antibióticos tenha na síntese de proteínas?

O Código Genético

Para resumir o que sabemos até este ponto, o processo celular de transcrição gera RNA mensageiro (mRNA), uma cópia molecular móvel de um ou mais genes com um alfabeto de A, C, G e uracila (U). A tradução do modelo de mRNA converte a informação genética baseada em nucleotídeos em um produto proteico. As sequências de proteínas consistem em 20 aminoácidos de ocorrência comum; portanto, pode-se dizer que o alfabeto da proteína consiste em 20 letras. Cada aminoácido é definido por uma sequência de três nucleotídeos chamada tripleto códon. A relação entre um códon de nucleotídeo e seu aminoácido correspondente é chamada de Código genético. Dados os diferentes números de “letras” no mRNA e “alfabetos” de proteínas, significa que há um total de 64 (4 × 4 × 4) códons possíveis; portanto, um determinado aminoácido (20 no total) deve ser codificado por mais de um códon.

Três dos 64 códons terminam a síntese de proteínas e liberam o polipeptídeo do mecanismo de tradução. Esses trigêmeos são chamados parar códons. Outro códon, AUG, também tem uma função especial. Além de especificar o aminoácido metionina, também serve como o códon de início para iniciar a tradução. O quadro de leitura para tradução é definido pelo códon de início AUG próximo à extremidade 5 'do mRNA. O código genético é universal. Com algumas exceções, virtualmente todas as espécies usam o mesmo código genético para a síntese de proteínas, o que é uma evidência poderosa de que toda a vida na Terra compartilha uma origem comum.

Esta figura mostra o código genético para traduzir cada tripleto de nucleotídeo, ou códon, em mRNA em um aminoácido ou um sinal de terminação em uma proteína nascente. (crédito: modificação do trabalho por NIH)
Redundante, não ambíguo

A informação no código genético é redundante. Vários códons codificam para o mesmo aminoácido. Por exemplo, usando o gráfico acima, você pode encontrar 4 códons diferentes que codificam para Valina, da mesma forma, existem dois códons que codificam para Leucina, etc. Mas o código não é ambíguo, o que significa que se você recebesse um códon, Se você souber definitivamente para qual aminoácido está codificando, um códon só codificará para um aminoácido específico. Por exemplo, GUU sempre codificará para Valine e AUG sempre codificará para Metionina. Isso é importante, você será solicitado a traduzir um mRNA em uma proteína usando um gráfico de códons como o mostrado acima.

Rescisão de tradução

O término da tradução ocorre quando um códon de parada (UAA, UAG ou UGA) é encontrado. Quando o ribossomo encontra o códon de parada, nenhum tRNA entra no local A. Em vez disso, uma proteína conhecida como fator de liberação liga-se ao complexo. Essa interação desestabiliza a maquinaria de tradução, causando a liberação do polipeptídeo e a dissociação das subunidades do ribossomo do mRNA. Depois que muitos ribossomos completaram a tradução, o mRNA é degradado para que os nucleotídeos possam ser reutilizados em outra reação de transcrição.

Discussão sugerida

Quais são as vantagens e desvantagens de traduzir um único mRNA várias vezes?

Acoplamento entre transcrição e tradução

Conforme discutido anteriormente, as bactérias e arqueas não precisam transportar seus transcritos de RNA entre um núcleo ligado à membrana e o citoplasma. A RNA polimerase está, portanto, transcrevendo RNA diretamente no citoplasma. Aqui, os ribossomos podem se ligar ao RNA e iniciar o processo de tradução, em alguns casos, enquanto a transcipção ainda está ocorrendo. O acoplamento desses dois processos, e até mesmo a degradação do mRNA, é facilitado não apenas porque a transcrição e a tradução acontecem no mesmo compartimento, mas também porque ambos os processos acontecem na mesma direção - a síntese do transcrito do RNA acontece de 5 'a 3 'direção e tradução lê a transcrição na direção 5' para 3 '. Este "acoplamento" da transcrição com a tradução ocorre em bactérias e arqueas e é, de fato, essencial para a expressão gênica adequada em alguns casos.

Múltiplas polimerases podem transcrever um único gene bacteriano enquanto numerosos ribossomos traduzem simultaneamente os transcritos de mRNA em polipeptídeos. Dessa forma, uma proteína específica pode atingir rapidamente uma alta concentração na célula bacteriana.

Classificação de proteínas

No contexto de um Desafio de Design de síntese de proteínas, também podemos levantar a questão / problema de como as proteínas chegam onde deveriam ir. Sabemos que algumas proteínas são destinadas à membrana plasmática, outras em células eucarióticas precisam ser direcionadas a várias organelas, algumas proteínas, como hormônios ou proteínas eliminadoras de nutrientes, são destinadas a ser secretadas pelas células, enquanto outras podem precisar ser direcionadas a partes do citosol para servir a papéis estruturais. Como isso acontece?

Uma vez que vários mecanismos foram descobertos, os detalhes desse processo não são facilmente resumidos em um ou dois breves parágrafos. No entanto, alguns elementos-chave comuns de todos os mecanismos podem ser mencionados. Em primeiro lugar, há a necessidade de uma "etiqueta" específica que possa fornecer algumas informações moleculares sobre para onde a proteína de interesse é destinada. Esta etiqueta geralmente assume a forma de uma pequena cadeia de aminoácidos - um chamado peptídeo sinal - que pode codificar informações sobre onde a proteína deve terminar. O segundo componente necessário do mecanismo de classificação de proteínas deve ser um sistema para realmente ler e classificar as proteínas. Nos sistemas bacteriano e arqueado, geralmente consiste em proteínas que podem identificar o peptídeo sinal durante a tradução, ligar-se a ele e direcionar a síntese da proteína nascente para a membrana plasmática. Em sistemas eucarióticos, a classificação é necessariamente mais complexa e envolve um conjunto bastante elaborado de mecanismos de reconhecimento de sinal, modificação de proteínas e tráfego de vesículas entre organelas ou a membrana. Essas etapas bioquímicas são iniciadas no retículo endoplasmático e posteriormente "refinadas" no aparelho de Golgi, onde as proteínas são modificadas e empacotadas em vesículas ligadas por várias partes da célula.

Alguns dos vários mecanismos específicos podem ser discutidos por seu instrutor em classe. A chave para todos os alunos é apreciar o problema e ter uma ideia geral dos requisitos de alto nível que as células adotaram para resolvê-los.

Modificação de proteína pós-tradução

Após a tradução, os aminoácidos individuais podem ser modificados quimicamente. Essas modificações adicionam variação química e novas propriedades que estão enraizadas nas químicas dos grupos funcionais que estão sendo adicionados. Modificações comuns incluem grupos fosfato, metil, acetato e grupos amida. Algumas proteínas, normalmente direcionadas às membranas, serão lipidadas - um lipídio será adicionado. Outras proteínas serão glicosiladas - um açúcar será adicionado. Outra modificação pós-tradução comum é a clivagem ou ligação de partes da própria proteína. Os péptidos de sinal podem ser clivados, partes podem ser excisadas do meio da proteína ou podem ser feitas novas ligações covalentes entre a cisteína ou outras cadeias laterais de aminoácidos. Quase todas as modificações serão catalisadas por enzimas e todas alteram o comportamento funcional da proteína.

Resumo da Seção

O mRNA é usado para sintetizar proteínas pelo processo de tradução. O código genético é a correspondência entre o códon do mRNA de três nucleotídeos e um aminoácido. O código genético é “traduzido” pelas moléculas de tRNA, que associam um códon específico a um aminoácido específico. O código genético é degenerado porque 64 códons tripletos no mRNA especificam apenas 20 aminoácidos e três códons de parada. Isso significa que mais de um códon corresponde a um aminoácido. Quase todas as espécies do planeta usam o mesmo código genético.


Os atores na tradução incluem o modelo de mRNA, ribossomos, tRNAs e vários fatores enzimáticos. A pequena subunidade ribossômica liga-se ao modelo de mRNA. A tradução começa no AUG inicial no mRNA. A formação de ligações ocorre entre aminoácidos sequenciais especificados pelo modelo de mRNA de acordo com o código genético. O ribossomo aceita tRNAs carregados e, à medida que avança ao longo do mRNA, catalisa a ligação entre o novo aminoácido e o fim do polipeptídeo em crescimento. Todo o mRNA é traduzido em "etapas" de três nucleotídeos do ribossomo. Quando um códon de parada é encontrado, um fator de liberação se liga e dissocia os componentes e libera a nova proteína.

O sistema de endomembrana

O sistema de endomembrana (endo = "dentro") é um grupo de membranas e organelas em células eucarióticas que trabalham juntas para modificar, empacotar e transportar lipídios e proteínas. Inclui o envelope nuclear, lisossomos e vesículas, que já mencionamos, e o retículo endoplasmático e o aparelho de Golgi, que abordaremos em breve. Embora não seja tecnicamente dentro de Na célula, a membrana plasmática está incluída no sistema endomembranar porque, como você verá, ela interage com as outras organelas endomembranosas. O sistema de endomembrana não inclui as membranas das mitocôndrias ou dos cloroplastos.

Proteínas de membrana e secretoras são sintetizadas no retículo endoplasmático rugoso (RER). O RER às vezes também modifica proteínas. Nesta ilustração, uma proteína de membrana integral (verde) no ER é modificada pela ligação de um carboidrato (roxo). Vesículas com o botão de proteína integral do RE e se fundem com a face cis do aparelho de Golgi. Conforme a proteína passa ao longo das cisternas de Golgi, ela é modificada pela adição de mais carboidratos. Depois que sua síntese estiver completa, ele sai como proteína de membrana integral da vesícula que brota do corpo de Golgi trans face e quando a vesícula se funde com a membrana celular, a proteína torna-se parte integrante dessa membrana celular. (crédito: modificação da obra de Magnus Manske)

Possível discussão

Se uma proteína da membrana periférica fosse sintetizada no lúmen (dentro) do RE, ela terminaria no interior ou no exterior da membrana plasmática?

O retículo endoplasmático

o retículo endoplasmático (ER) (veja a figura acima) é uma série de sacos e túbulos membranosos interconectados que modificam coletivamente proteínas e sintetizam lipídios. No entanto, essas duas funções são executadas em áreas separadas do ER: o ER rugoso e o ER liso, respectivamente.

A porção oca dos túbulos ER é chamada de lúmen ou espaço cisternal. A membrana do RE, que é uma bicamada fosfolipídica embutida com proteínas, é contínua com o envelope nuclear.

ER áspero

o retículo endoplasmático rugoso (RER) tem esse nome porque os ribossomos fixados em sua superfície citoplasmática lhe dão uma aparência cravejada quando visto através de um microscópio eletrônico (veja a figura abaixo).

Esta micrografia eletrônica de transmissão mostra o retículo endoplasmático rugoso e outras organelas em uma célula pancreática. (crédito: modificação da obra de Louisa Howard)

Os ribossomos transferem suas proteínas recém-sintetizadas para o lúmen do RER, onde sofrem modificações estruturais, como dobramento ou aquisição de cadeias laterais. Essas proteínas modificadas serão incorporadas às membranas celulares - a membrana do RE ou as de outras organelas - ou secretadas pela célula (como hormônios protéicos, enzimas). O RER também produz fosfolipídios para membranas celulares.

Se os fosfolipídios ou proteínas modificadas não forem destinados a permanecer no RER, eles chegarão aos seus destinos por meio de vesículas de transporte que brotam da membrana do RER.

Uma vez que o RER está envolvido na modificação de proteínas (como enzimas, por exemplo) que serão secretadas pela célula, você estaria correto em supor que o RER é abundante em células que secretam proteínas. É o caso das células do fígado, por exemplo.

Smooth ER

o retículo endoplasmático liso (SER) é contínuo com o RER, mas tem poucos ou nenhum ribossomo em sua superfície citoplasmática. As funções do SER incluem a síntese de carboidratos, lipídios e hormônios esteróides; desintoxicação de medicamentos e venenos; e armazenamento de íons de cálcio.

Nas células musculares, um SER especializado denominado retículo sarcoplasmático é responsável pelo armazenamento dos íons de cálcio necessários para desencadear as contrações coordenadas das células musculares.

O aparelho de Golgi

Já mencionamos que as vesículas podem brotar do pronto-socorro e transportar seu conteúdo para outro lugar, mas para onde vão as vesículas? Antes de chegar ao destino final, os lipídios ou proteínas das vesículas de transporte ainda precisam ser classificados, embalados e marcados para que cheguem ao lugar certo. A classificação, marcação, embalagem e distribuição de lipídios e proteínas ocorrem no Aparelho de Golgi (também chamado de corpo de Golgi), uma série de membranas achatadas (veja a figura abaixo).

O aparelho de Golgi neste glóbulo branco é visível como uma pilha de anéis semicirculares e achatados na parte inferior da imagem. Várias vesículas podem ser vistas perto do aparelho de Golgi. (crédito: modificação da obra de Louisa Howard)

O lado receptor do aparelho de Golgi é chamado de cis enfrentar. O lado oposto é chamado de trans enfrentar. As vesículas de transporte que se formaram a partir do ER viajam para o cis rosto, fundir-se com ele e esvaziar seu conteúdo no lúmen do aparelho de Golgi. À medida que as proteínas e os lipídios viajam pelo Golgi, eles passam por modificações adicionais que permitem sua classificação. A modificação mais frequente é a adição de cadeias curtas de moléculas de açúcar. Essas proteínas e lipídios recém-modificados são então marcados com grupos fosfato ou outras moléculas pequenas para que possam ser encaminhados para seus destinos adequados.

Finalmente, as proteínas modificadas e marcadas são empacotadas em vesículas secretoras que brotam do trans cara do Golgi. Enquanto algumas dessas vesículas depositam seu conteúdo em outras partes da célula onde serão usadas, outras vesículas secretoras se fundem com a membrana plasmática e liberam seu conteúdo para fora da célula.

Em outro exemplo de forma após a função, as células que se envolvem em uma grande atividade secretora (como as células das glândulas salivares que secretam enzimas digestivas ou células do sistema imunológico que secretam anticorpos) têm uma abundância de Golgi.

Em células vegetais, o aparelho de Golgi tem a função adicional de sintetizar polissacarídeos, alguns dos quais são incorporados na parede celular e alguns dos quais são usados ​​em outras partes da célula.

Lisossomos

Além de seu papel como componente digestivo e unidade de reciclagem de organelas de células animais, os lisossomos são considerados partes do sistema endomembrana. Os lisossomos também usam suas enzimas hidrolíticas para destruir os patógenos (organismos causadores de doenças) que podem entrar na célula. Um bom exemplo disso ocorre em um grupo de glóbulos brancos chamados macrófagos, que fazem parte do sistema imunológico do seu corpo. Em um processo conhecido como fagocitose ou endocitose, uma seção da membrana plasmática do macrófago se invagina (dobra para dentro) e envolve um patógeno. A seção invaginada, com o patógeno dentro, então se separa da membrana plasmática e se torna uma vesícula. A vesícula se funde com um lisossoma. As enzimas hidrolíticas do lisossoma, então, destroem o patógeno (figura abaixo).

Um macrófago engolfou (fagocitou) uma bactéria potencialmente patogênica e então se fundiu com um lisossomo dentro da célula para destruir o patógeno. Outras organelas estão presentes na célula, mas para simplificar não são mostradas.

Resumo das endomembranas

O sistema de endomembrana inclui o envelope nuclear, lisossomas, vesículas, o RE e o aparelho de Golgi, bem como a membrana plasmática. Esses componentes celulares trabalham juntos para modificar, empacotar, marcar e transportar proteínas e lipídios que formam as membranas.

O RER modifica proteínas e sintetiza fosfolipídios usados ​​nas membranas celulares. O SER sintetiza carboidratos, lipídios e hormônios esteróides; dedica-se à desintoxicação de medicamentos e venenos; e armazena íons de cálcio. A classificação, marcação, embalagem e distribuição de lipídios e proteínas ocorrem no aparelho de Golgi. Os lisossomos são criados pelo brotamento das membranas do RER e do Golgi. Os lisossomos digerem macromoléculas, reciclam organelas gastas e destroem os patógenos.

Resposta livre

Exercício 1

No contexto da biologia celular, o que queremos dizer com a forma que segue a função? Quais são pelo menos dois exemplos desse conceito?

“A forma segue a função” refere-se à ideia de que a função de uma parte do corpo dita a forma dessa parte do corpo. Por exemplo, compare seu braço com a asa de um morcego. Embora os ossos dos dois correspondam, as partes têm funções diferentes em cada organismo e suas formas se adaptaram para seguir essa função.

Exercício 2

Em sua opinião, a membrana nuclear faz parte do sistema de endomembrana? Por que ou por que não? Defenda sua resposta.

Como a superfície externa da membrana nuclear é contínua com o retículo endoplasmático rugoso, que faz parte do sistema endomembrana, é correto dizer que ela faz parte do sistema.