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7.4: Equilíbrio Químico - Parte 2: Energia Livre - Biologia

7.4: Equilíbrio Químico - Parte 2: Energia Livre - Biologia


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Equilíbrio Químico - Parte 2: Energia de Gibbs

Em uma seção anterior, começamos uma descrição do equilíbrio químico no contexto de taxas diretas e reversas. Três ideias principais foram apresentadas:

  1. No equilíbrio, as concentrações de reagentes e produtos em uma reação reversível não estão mudando em tempo.
  2. Uma reação reversível no equilíbrio não é estática - os reagentes e produtos continuam a se interconverter no equilíbrio, mas as taxas das reações direta e reversa são as mesmas.
  3. NÃO cairíamos na armadilha comum dos alunos de presumir que o equilíbrio químico significa que as concentrações de reagentes e produtos são iguais no equilíbrio.

Aqui, estendemos nossa discussão e colocamos o conceito de equilíbrio no contexto da energia de Gibbs, também reforçando o exercício Energy Story de considerar os estados "Antes / Início" e "Depois / Fim" de uma reação (incluindo a passagem inerente do tempo) .

Figura 1. Diagrama de coordenadas de reação para uma reação reversível exergônica genérica. Equações que relacionam a energia de Gibbs e a constante de equilíbrio: R = 8,314 J mol-1 K-1 ou 0,008314 kJ mol-1 K-1; T é a temperatura em Kelvin. Atribuição: Marc T. Facciotti (trabalho original)

A figura acima mostra uma relação comumente citada entre ∆G ° e Keq:

[∆G ^ o = -RT ln K_ {eq}. ]

Aqui, G ° indica a energia de Gibbs sob condições padrão (por exemplo, 1 atmosfera de pressão, 298 K). Esta equação descreve a mudança na energia de Gibbs para a conversão de reagentes em produtos em uma reação que está em equilíbrio. O valor de ∆G ° pode, portanto, ser considerado intrínseco aos próprios reagentes e produtos. ∆G ° é como uma diferença de energia potencial entre reagentes e produtos. Com este conceito como base, pode-se também considerar uma reação onde o estado "inicial" está em algum lugar fora de equilíbrio. Nesse caso, pode haver um “potencial” adicional associado ao estado inicial fora de equilíbrio. Este componente "adicionado" contribui para o ∆G de uma reação e pode ser efetivamente adicionado à expressão de energia de Gibbs da seguinte forma:

[∆G = ∆G ° + RT ln Q, ]

onde (Q ) é chamado de quociente de reação. Do ponto de vista do BIS2A, usaremos uma definição simples (um pouco incompleta, mas funcional) para

[Q = dfrac {[Produtos] _ {st}} {[Reagentes] _ {st}} ]

em uma condição de não equilíbrio definida, st. Pode-se estender essa ideia e calcular a diferença de energia de Gibbs entre dois estados de não equilíbrio, desde que sejam definidos corretamente e, assim, calcular as mudanças de energia de Gibbs entre estados fora de equilíbrio especificamente definidos. Este último ponto é frequentemente relevante em reações encontradas em sistemas biológicos, visto que essas reações são frequentemente encontradas em vias de várias etapas que efetivamente mantêm as reações individuais em um estado fora de equilíbrio.

Isso nos leva a um ponto de confusão para alguns. Em muitos livros de biologia, a discussão do equilíbrio inclui não apenas a discussão das taxas de reação direta e reversa, mas também uma afirmação de que ∆G = 0 no equilíbrio. Isso pode ser confuso porque essas mesmas discussões frequentemente seguem discussões de valores ∆G ° diferentes de zero no contexto de equilíbrio (∆G ° = -RTlnKeq). A nuance a ser destacada é que ∆G ° se refere ao potencial de energia de Gibbs inerente à transformação química entre reagentes e produtos isoladamente. Isso é diferente de considerar o progresso da reação a partir de um estado de fora de equilíbrio que é descrito por

[∆G = ∆G ^ o + RT ln Q. ]

Esta expressão pode ser expandida da seguinte forma:

[∆G = -RT ln K_ {eq} + RT ln Q ]

para trazer a nuance em foco mais claro. Nesse caso, observe que à medida que Q se aproxima de Keq, a reação ∆G se torna mais próxima de zero, chegando a zero quando Q = Keq. Isso significa que a energia de Gibbs da reação (∆G) chega a zero no equilíbrio, não que a diferença de potencial entre substratos e produtos (∆G °) chega a zero.


Polimorfismo na Indústria Farmacêutica: Forma Sólida e Desenvolvimento de Medicamentos

Rolf Hilfiker é vice-presidente e chefe do departamento Solid & # 45State Development da Solvias AG em Kaiseraugst, Suíça. Ele obteve seu PhD em físico-química pela Basel University & # 40Switzerland & # 41 e, em seguida, fez pós-doutorado na Stony Brook University & # 40New York & # 41. Ele voltou para a Basel University como pesquisador e depois mudou-se para a Ciba & # 45Geigy & # 40now Novartis & # 41 em Basel. Em 1997, ele se tornou o chefe do grupo Stability & # 38 Kinetics na Novartis. Em 1999, ele participou de uma aquisição de gestão para formar a Solvias AG. Ele lecionou físico-química em Nova York e Basel, bem como inúmeros cursos em desenvolvimento sólido e estadual na Europa, Ásia e Estados Unidos.

Markus von Raumer é diretor e líder do grupo de pré-formulação e galênica pré-clínica na Idorsia Pharmaceuticals Ltd. em Allschwil, Suíça. Ele obteve seu PhD em físico-química na University of Fribourg & # 40Switzerland & # 41 e, em seguida, fez pós-doutorado na área de espectrometria de massa na University of Warwick & # 40UK & # 41. Em 1997 ele se tornou chefe do laboratório de Físico-Química da Novartis em Basel, Suíça. Dois anos depois, ele se mudou para a Solvias AG em Basel, onde foi gerente de projeto da Solid & # 45State Development até 2008. Ele então ingressou na Actelion Pharmaceuticals Ltd. em Allschwil, onde construiu e liderou o laboratório de ciência de materiais até 2017.


16.4 Energia Livre

Um dos desafios de usar a segunda lei da termodinâmica para determinar se um processo é espontâneo é que ele requer medições da mudança de entropia para o sistema e a mudança de entropia para os arredores. Uma abordagem alternativa envolvendo uma nova propriedade termodinâmica definida em termos de propriedades do sistema foi introduzida apenas no final do século XIX pelo matemático americano Josiah Willard Gibbs. Esta nova propriedade é chamada de energia livre de Gibbs (G) (ou simplesmente o energia livre), e é definido em termos de entalpia e entropia de um sistema como o seguinte:

A energia livre é uma função de estado, e em temperatura e pressão constantes, a mudança de energia livre (ΔG) pode ser expresso da seguinte forma:

(Para simplificar, o subscrito "sys" será omitido daqui em diante.)

A relação entre esta propriedade do sistema e a espontaneidade de um processo pode ser entendida lembrando a expressão da segunda lei derivada anteriormente:

A primeira lei exige que qsurr = −qsys, e a pressão constante qsys = ΔH, então esta expressão pode ser reescrita como:

Multiplicando ambos os lados desta equação por -T, e a reorganização resulta no seguinte:

Comparar esta equação com a anterior para a mudança de energia livre mostra a seguinte relação:

A mudança de energia livre é, portanto, um indicador confiável da espontaneidade de um processo, estando diretamente relacionada ao indicador de espontaneidade previamente identificado, ΔSuniv. A Tabela 16.3 resume a relação entre a espontaneidade de um processo e os sinais aritméticos desses indicadores.

O que é “grátis” sobre ΔG?

Além de indicar espontaneidade, a mudança de energia livre também fornece informações sobre a quantidade de trabalho útil (C) que pode ser realizado por um processo espontâneo. Embora um tratamento rigoroso deste assunto esteja além do escopo de um texto introdutório à química, uma breve discussão é útil para obter uma perspectiva melhor sobre esta importante propriedade termodinâmica.

Para este propósito, considere um processo exotérmico espontâneo que envolve uma diminuição da entropia. A energia livre, conforme definido por

pode ser interpretado como representando a diferença entre a energia produzida pelo processo, ΔH, e a energia perdida para o ambiente, TΔS. A diferença entre a energia produzida e a energia perdida é a energia disponível (ou "livre") para fazer trabalho útil pelo processo, ΔG. Se o processo de alguma forma pudesse ocorrer sob condições de reversibilidade termodinâmica, a quantidade de trabalho que poderia ser realizada seria máxima:

No entanto, conforme observado anteriormente neste capítulo, tais condições não são realistas. Além disso, as tecnologias usadas para extrair trabalho de um processo espontâneo (por exemplo, motor de automóvel, turbina a vapor) nunca são 100% eficientes e, portanto, o trabalho realizado por esses processos é sempre inferior ao máximo teórico. Raciocínio semelhante pode ser aplicado a um processo não espontâneo, para o qual a mudança de energia livre representa o mínimo quantidade de trabalho que deve ser feito sobre o sistema para realizar o processo.

Calculando a Mudança de Energia Livre

A energia livre é uma função de estado, portanto seu valor depende apenas das condições dos estados inicial e final do sistema. Uma abordagem conveniente e comum para o cálculo de mudanças de energia livre para reações físicas e químicas é o uso de compilações amplamente disponíveis de dados termodinâmicos de estado padrão. Um método envolve o uso de entalpias e entropias padrão para calcular as mudanças de energia livre padrão, ΔG°, de acordo com a seguinte relação.

Exemplo 16.7

Usando Mudanças de Entalpia Padrão e Entropia para Calcular ΔG°

Solução

A mudança padrão na energia livre pode ser calculada usando a seguinte equação:

Usando os dados do apêndice para calcular a entalpia padrão e os rendimentos de mudanças de entropia:

A substituição na equação de energia livre padrão produz:

Verifique o seu aprendizado

Responder:

A mudança de energia livre padrão para uma reação também pode ser calculada a partir da energia livre padrão de formação ΔGf° valores dos reagentes e produtos envolvidos na reação. A energia livre padrão de formação é a mudança de energia livre que acompanha a formação de um mol de uma substância a partir de seus elementos em seus estados padrão. Semelhante à entalpia de formação padrão, Δ G f ° Δ G f ° é, por definição, zero para substâncias elementares em seus estados padrão. A abordagem usada para calcular Δ G ° Δ G ° para uma reação a partir dos valores de Δ G f ° Δ G f ° é a mesma demonstrada anteriormente para mudanças de entalpia e entropia. Para a reação

a mudança de energia livre padrão à temperatura ambiente pode ser calculada como

Exemplo 16.8

Usando energias livres padrão de formação para calcular ΔG°

Solução

(a) Usando energias livres de formação:

(b) Usando entalpias e entropias de formação:

Ambas as maneiras de calcular a mudança de energia livre padrão a 25 ° C fornecem o mesmo valor numérico (para três algarismos significativos), e ambas prevêem que o processo é não espontâneo (não espontâneo) à temperatura ambiente.

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Responder:

(a) 140,8 kJ / mol, não espontâneo

(b) 141,5 kJ / mol, não espontâneo

Mudanças de energia livre para reações acopladas

O uso de energias livres de formação para calcular as mudanças de energia livre para as reações descritas acima é possível porque ΔG é uma função de estado, e a abordagem é análoga ao uso da Lei de Hess no cálculo de mudanças de entalpia (consulte o capítulo sobre termoquímica). Considere a vaporização da água como exemplo:

Uma equação que representa este processo pode ser derivada adicionando as reações de formação para as duas fases da água (necessariamente revertendo a reação para a fase líquida). A mudança de energia livre para a reação de soma é a soma das mudanças de energia livre para as duas reações adicionadas:

Essa abordagem também pode ser usada nos casos em que uma reação não espontânea é ativada por acoplamento a uma reação espontânea. Por exemplo, a produção de zinco elementar a partir de sulfeto de zinco é termodinamicamente desfavorável, conforme indicado por um valor positivo para ΔG°:

O processo industrial de produção de zinco a partir de minérios sulfídicos envolve o acoplamento desta reação de decomposição à oxidação termodinamicamente favorável do enxofre:

A reação acoplada exibe uma mudança negativa de energia livre e é espontânea:

Este processo é tipicamente realizado em temperaturas elevadas, então este resultado obtido usando valores padrão de energia livre é apenas uma estimativa. A essência do cálculo, no entanto, é verdadeira.

Exemplo 16.9

Calculando a mudança de energia livre para uma reação acoplada

Solução

A reação acoplada exibe uma mudança positiva de energia livre e, portanto, não é espontânea.

Verifique o seu aprendizado

Responder:

Dependência da Espontaneidade com a Temperatura

Como foi demonstrado anteriormente na seção deste capítulo sobre entropia, a espontaneidade de um processo pode depender da temperatura do sistema. As transições de fase, por exemplo, ocorrerão espontaneamente em uma direção ou outra, dependendo da temperatura da substância em questão. Da mesma forma, algumas reações químicas também podem exibir espontaneidades dependentes da temperatura. Para ilustrar este conceito, a equação que relaciona a mudança de energia livre com as mudanças de entalpia e entropia para o processo é considerada:

A espontaneidade de um processo, refletida no sinal aritmético de sua mudança de energia livre, é então determinada pelos sinais das mudanças de entalpia e entropia e, em alguns casos, pela temperatura absoluta. Desde a T é a temperatura absoluta (Kelvin), ela só pode ter valores positivos. Existem, portanto, quatro possibilidades em relação aos sinais das mudanças de entalpia e entropia:

  1. Ambos ΔH e ΔS são positivos. Esta condição descreve um processo endotérmico que envolve um aumento na entropia do sistema. Neste caso, ΔG será negativo se a magnitude do TΔS termo é maior que ΔH. Se o TΔS termo é menor que ΔH, a mudança de energia livre será positiva. Esse processo é espontâneo em altas temperaturas e não espontâneo em baixas temperaturas.
  2. Ambos ΔH e ΔS são negativos. Esta condição descreve um processo exotérmico que envolve uma diminuição na entropia do sistema. Neste caso, ΔG será negativo se a magnitude do TΔS termo é menor que ΔH. Se o TΔS a magnitude do termo é maior que ΔH, a mudança de energia livre será positiva. Esse processo é espontâneo em baixas temperaturas e não espontâneo em altas temperaturas.
  3. ΔH é positivo e ΔS é negativo. Esta condição descreve um processo endotérmico que envolve uma diminuição da entropia do sistema. Neste caso, ΔG será positivo independentemente da temperatura. Esse processo é não espontâneo em todas as temperaturas.
  4. ΔH é negativo e ΔS é positivo. Esta condição descreve um processo exotérmico que envolve um aumento na entropia do sistema. Neste caso, ΔG será negativo independentemente da temperatura. Esse processo é espontâneo em todas as temperaturas.

Esses quatro cenários estão resumidos na Figura 16.12.

Exemplo 16.10

Predizendo a Dependência da Espontaneidade com a Temperatura

Como a espontaneidade desse processo depende da temperatura?

Solução

Verifique o seu aprendizado

Como a espontaneidade desse processo depende da temperatura?

Responder:

ΔH e ΔS são negativos, a reação é espontânea em baixas temperaturas.

Ao considerar as conclusões tiradas sobre a dependência da espontaneidade com a temperatura, é importante ter em mente o que significam os termos “alto” e “baixo”. Como esses termos são adjetivos, as temperaturas em questão são consideradas altas ou baixas em relação a alguma temperatura de referência. Um processo que não é espontâneo em uma temperatura, mas espontâneo em outra, necessariamente sofrerá uma mudança na "espontaneidade" (conforme refletido por seu ΔG) conforme a temperatura varia. Isso é claramente ilustrado por uma apresentação gráfica da equação de mudança de energia livre, em que ΔG é traçado no y eixo versus T no x eixo:

Esse gráfico é mostrado na Figura 16.13. Um processo cujas mudanças de entalpia e entropia são do mesmo sinal aritmético exibirá uma espontaneidade dependente da temperatura, conforme representado pelas duas linhas amarelas no gráfico. Cada linha cruza de um domínio de espontaneidade (Δ positivo ou negativoG) para o outro a uma temperatura característica do processo em questão. Esta temperatura é representada pelo x-intercepto da linha, ou seja, o valor de T para o qual ΔG é zero:

Portanto, dizer que um processo é espontâneo em temperaturas "altas" ou "baixas" significa que a temperatura está acima ou abaixo, respectivamente, daquela temperatura na qual ΔG pois o processo é zero. Conforme observado anteriormente, a condição de ΔG = 0 descreve um sistema em equilíbrio.

Exemplo 16.11

Temperatura de equilíbrio para uma transição de fase

Solução

Quando este processo está em equilíbrio, ΔG = 0, então o seguinte é verdadeiro:

Usando os dados termodinâmicos padrão do Apêndice G,

O valor aceito para o ponto de ebulição normal da água é 373,2 K (100,0 ° C) e, portanto, este cálculo está em concordância razoável. Observe que os valores para dados de alterações de entalpia e entropia usados ​​foram derivados de dados padrão a 298 K (Apêndice G). Se desejar, você pode obter resultados mais precisos usando mudanças de entalpia e entropia determinadas no (ou pelo menos mais próximo) do ponto de ebulição real.

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Responder:

313 K (valor aceito 319 K)

Energia Livre e Equilíbrio

A mudança de energia livre para um processo pode ser vista como uma medida de sua força motriz. Um valor negativo para ΔG representa uma força motriz para o processo na direção para frente, enquanto um valor positivo representa uma força motriz para o processo na direção reversa. Quando ΔG for zero, as forças motrizes para frente e para trás são iguais e o processo ocorre nas duas direções na mesma taxa (o sistema está em equilíbrio).

No capítulo sobre equilíbrio, o quociente de reação, Q, foi introduzido como uma medida conveniente do status de um sistema de equilíbrio. Lembre-se disso Q é o valor numérico da expressão de ação de massa para o sistema, e que você pode usar seu valor para identificar a direção na qual uma reação ocorrerá a fim de atingir o equilíbrio. Quando Q é menor que a constante de equilíbrio, K, a reação irá prosseguir na direção para frente até que o equilíbrio seja alcançado e Q = K. Por outro lado, se Q & gt K, o processo prosseguirá na direção reversa até que o equilíbrio seja alcançado.

A mudança de energia livre para um processo que ocorre com reagentes e produtos presentes sob condições não padronizadas (pressões diferentes de concentrações de 1 bar diferentes de 1 M) estão relacionadas à mudança de energia livre padrão de acordo com esta equação:

R é a constante do gás (8,314 J / K mol), T é o Kelvin ou temperatura absoluta, e Q é o quociente de reação. Para equilíbrios de fase gasosa, o quociente de reação com base na pressão, QP, é usado. O quociente de reação com base na concentração, QC, é usado para equilíbrios de fase condensada. Esta equação pode ser usada para prever a espontaneidade de um processo sob qualquer dado conjunto de condições, conforme ilustrado no Exemplo 16.12.

Exemplo 16.12

Calculando ΔG sob condições não padronizadas

Solução

Já que o valor calculado para ΔG for positivo, a reação não é espontânea nessas condições.

Verifique o seu aprendizado

Responder:

Para um sistema em equilíbrio, Q = K e ΔG = 0, e a equação anterior pode ser escrita como

Esta forma da equação fornece uma ligação útil entre essas duas propriedades termodinâmicas essenciais e pode ser usada para derivar constantes de equilíbrio de mudanças padrão de energia livre e vice-versa. As relações entre mudanças padrão de energia livre e constantes de equilíbrio estão resumidas na Tabela 16.4.

K ΔG° Composição de uma mistura de equilíbrio
& gt 1 & lt 0 Os produtos são mais abundantes
& lt 1 & gt 0 Os reagentes são mais abundantes
= 1 = 0 Reagentes e produtos são comparativamente abundantes

Exemplo 16.13

Calculando uma Constante de Equilíbrio usando a Mudança de Energia Livre Padrão

Solução

A mudança de energia livre padrão para esta reação é primeiro calculada usando energias livres padrão de formação para seus reagentes e produtos:

A constante de equilíbrio para a reação pode então ser derivada de sua mudança de energia livre padrão:

Este resultado está em concordância razoável com o valor fornecido no Apêndice J.

Verifique o seu aprendizado

Responder:

Para ilustrar ainda mais a relação entre esses dois conceitos termodinâmicos essenciais, considere a observação de que as reações procedem espontaneamente em uma direção que, em última instância, estabelece o equilíbrio. Como pode ser mostrado traçando a energia livre versus a extensão da reação (por exemplo, conforme refletido no valor de Q), o equilíbrio é estabelecido quando a energia livre do sistema é minimizada (Figura 16.14). Se um sistema consiste em reagentes e produtos em quantidades sem equilíbrio (QK), a reação ocorrerá espontaneamente na direção necessária para estabelecer o equilíbrio.

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    • Autores: Paul Flowers, Klaus Theopold, Richard Langley, William R. Robinson, PhD
    • Editor / site: OpenStax
    • Título do livro: Química 2e
    • Data de publicação: 14 de fevereiro de 2019
    • Local: Houston, Texas
    • URL do livro: https://openstax.org/books/chemistry-2e/pages/1-introduction
    • URL da seção: https://openstax.org/books/chemistry-2e/pages/16-4-free-energy

    © 22 de janeiro de 2021 OpenStax. O conteúdo do livro didático produzido pela OpenStax é licenciado sob uma licença Creative Commons Attribution License 4.0. O nome OpenStax, logotipo OpenStax, capas de livro OpenStax, nome OpenStax CNX e logotipo OpenStax CNX não estão sujeitos à licença Creative Commons e não podem ser reproduzidos sem o consentimento prévio e expresso por escrito da Rice University.


    Índice

    Capítulo 1 Conceitos básicos

    1.1.2 Elementos, Compostos e Misturas

    1.2.2 Uma revisão de algumas medições comumente usadas

    1.2.3 Exatidão e precisão

    1.3.2 Isótopos, radioatividade e os tipos de radiação

    1.4 Os conceitos de estequiometria: cálculos de quantidade em química

    1.4.2 Avogadro & # 933 & # 166s número e o conceito de toupeira

    1.4.3 Fórmulas e massa molecular

    1.4.4 Composição percentual de massa

    1.4.5 Fórmulas empíricas e moleculares

    1.4.6 Escrevendo e Balanceando Equações Químicas

    1.4.7 Equações de equilíbrio: uma abordagem sistemática

    1.4.9 Concentração de soluções

    Capítulo 2. Átomos, periodicidade e ligação química

    2.2 Radiação eletromagnética

    2.3 O Modelo Bohr do Atom

    2.4 Uma introdução aos orbitais atômicos

    2.5 Configurações de elétrons em átomos

    2.7 Uma introdução à ligação. Como os átomos se tornam moléculas.

    2.7.4 Estados de formaloxidação

    2.7.5 Polarização: ligação covalente ou iônica?

    2.7.7 Formas de moléculas & # 933V a abordagem VSEPR

    2.8 Ligação covalente & # 933V orbitais atômicos e moleculares

    2.9.1 Interações dipolo-dipolo

    2.9.2 Forças de Dispersão (Londres)

    2.9.4 Implicações biológicas da ligação de hidrogênio

    Capítulo 3. Uma Introdução à Química do Carbono

    3.3 Classificação de moléculas orgânicas

    3.3.1 Nomenclatura (nomenclatura) de compostos orgânicos

    3.3.2 Nomenclatura Sistemática

    3.3.3 Introdução ao conceito de Grupos Funcionais

    3.3.4 Nomenclatura de compostos alifáticos contendo grupos funcionais

    3.4 A estrutura das moléculas orgânicas

    3.4.1 Características estruturais da química orgânica

    3.4.2 Introdução ao isomeria

    3.4.3 Isomeria estrutural / constitucional

    3.4.4 Introdução ao estereoisomerismo

    3.4.6 Introdução ao isomerismo configuracional

    3.4.7 Isomeria geométrica

    3.4.8 Simetria, quiralidade e isomeria óptica

    3.4.9 Por que a forma é importante? & # 933V alguns exemplos.

    4.1.2 Energia: calor, trabalho e a primeira lei da termodinâmica

    4.2.2 Capacidade de calor, C e capacidade de calor específica, c

    4.2.3 Processos Endotérmicos e Exotérmicos

    4.3 A Primeira Lei da Termodinâmica & # 933V introduzindo o conceito de trabalho

    4.3.2 Energia no contexto da química

    4.3.3 O Conceito de Entalpia

    4.3.4 Exemplos de mudanças de entalpia em processos biológicos

    4.3.5 A determinação de entalpias: Lei de Hess & # 933 & # 166s

    4.4 Processos espontâneos, entropia e energia livre

    4.4.1 A 2ª Lei da Termodinâmica.

    4.4.2 Energia livre e ATP: Acoplamento de reações

    4.4.3 Exemplo biológico: Razão termodinâmica do comportamento da micela

    Capítulo 5 Equilíbrio: até onde vai uma reação?

    5.2 Desenvolvendo a ideia de equilíbrio: a constante de equilíbrio

    5.2.1 Cálculo de constantes de equilíbrio e concentrações

    5.3 Equilíbrio e energética

    5.3.2 O quociente de reação

    5.3.3 Calculando constantes de equilíbrio na fase gasosa, usando pressões parciais Kp

    5.4 A relação entre & # 402 & # 180G & # 402 & # 225 e K.

    5.4.1 Uma análise mais detalhada do quociente de reação Q e da constante de equilíbrio, K.

    5.5 Perturbando um equilíbrio

    5.5.1 Declaração de Le Chatelier & # 933 & # 166s Princípio

    5.5.2 Princípio de Le Chatelier & # 933 & # 166s e o efeito da temperatura no equilíbrio.

    5.5.3 Exemplos envolvendo Le Chatelier & # 933 & # 166s princípio

    5.6 Energética e equilíbrios no contexto biológico.

    5.6.1 Calculando & # 402 & # 180G & # 933 & # 242 a partir de composições determinadas experimentalmente (via valores K)

    5.6.2 Calculando composições de equilíbrio de & # 402 & # 180G & # 933 & # 242

    5.6.3 Interações macromolécula-ligante.

    5.7 Revisitando reações acopladas

    Capítulo 6 Equilíbrio Aquoso

    6.1.1 Por que isso é importante na biologia?

    6.1.2 A importância do pH e controle de pH

    6.2 Auto ionização de água

    6.3.1 O que significam os termos ácido e base?

    6.3.3 Propriedades das bases 6.3.4 Ácidos fortes e bases fortes

    6.4.1 Comportamento de ácidos fracos

    6.4.2 Comportamento de bases fracas

    6.5 Dissociação de ácidos e bases - ácidos e bases conjugados

    6.6 Ácidos e bases em solução aquosa & # 933V o conceito de pH

    6.6.2 O que acontece quando os ácidos são dissolvidos na água?

    6.6.3 O que acontece quando o equilíbrio da água é perturbado

    6.6.4 Calculando valores de pH para ácidos

    6.7 O controle de pH - soluções tampão

    6.7.2 Aspectos teóricos dos buffers

    6.7.3 Estratégia geral para fazer soluções tampão

    6.10 Apresentando a solubilidade

    6.10.1 Compostos iônicos insolúveis. O conceito de produto de solubilidade.

    6.10.2 O efeito de íon comum

    Capítulo 7 Biomoléculas e biopolímeros

    7.2.1 Gorduras, óleos e ácidos graxos

    7.2.3 Usos de gorduras - micelas

    7.3.2 Estereoquímica de carboidratos

    7.3.3 Ciclização em açúcares

    7.3.4 Di- e polissacarídeos

    7.4 Aminoácidos, peptídeos e proteínas

    7.4.2 Comportamento ácido-base de aminoácidos: zwitterions

    7.4.3 O ponto isoelétrico

    7.4.4 A estereoquímica dos aminoácidos

    7.4.5 Peptídeos e proteínas

    7.4.6 Estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias

    7.4.7 Desnaturação de proteínas

    7.5.2 Estrutura primária dos ácidos nucleicos

    7.5.3 Estrutura secundária em ácidos nucleicos

    7.5.4 Características estruturais do RNA

    Capítulo 8 Mecanismos de reação

    8.2 Tipos de reação orgânica

    8.2.2 Reações de eliminação

    8.2.3 Reações de substituição

    8.2.4 Reações de isomerização

    8.2.5 Oxidação e redução

    8.3.4 Carbocations e tipos de carbanions e pontos-chave

    8.4 Eletronegatividade e polaridade da ligação

    8.5.1 Adições eletrofílicas a alcenos e alcinos

    8.5.2 Adição de HBr a alcenos assimétricos

    8.5.3 Adição de outros eletrófilos a alquenos

    8.5.4 Adição eletrofílica em biologia

    8.5.5 Adição eletrofílica sem perda de adição nucleofílica subsequente de H & # 43

    8.5.6 Adição de HBr a dienos conjugados

    8.6 Reações de substituição e eliminação

    8.6.1 Substituição nucleofílica em um átomo de carbono saturado

    8.6.2 Substituição nucleofílica bimolecular SN2

    8.6.3 Substituição nucleofílica unimolecular SN1

    8.6.4 Determinar qual mecanismo é seguido

    8.7.1 Eliminação bimolecular, E2

    8.7.2 Eliminação unimolecular, E1

    8.8 Exemplo biológico de um SN2 reações

    8.9 Mecanismos de reação de compostos carbonílicos

    8.9.2 Estrutura do grupo carbonil, C = O

    8.10 Reações de aldeídos e cetonas

    8.10.1 Reação de aldeídos e cetonas com & # 933 & # 167hydride & # 933 & # 168

    8.10.2 Hidratação de aldeídos e cetonas

    8.10.3 Formação de hemicetal

    8.10.4 Formação de acetal (cetal)

    8.10.5 Formação de bases e iminas de Schiff & # 933 & # 166s

    8.10.6 Oxidação de aldeídos e cetonas

    8.11 Derivados do ácido carboxílico

    8.11.2 Hidrólise catalisada por ácido de ésteres

    8.11.3 Hidrólise induzida por base (: OH-) de ésteres

    8.12 Reações de enolização e enolização

    8.12.1 Enóis como nucleófilos de carbono

    8.13 Reações resultantes de enolização

    8.13.2 Reações / condensações aldólicas cruzadas

    8.13.3 Condensações de Claisen

    8.14 Mecanismos de reação em reações biológicas: síntese de esteróides

    8.15 Resumo dos mecanismos de reações carbonil sob diferentes condições

    Capítulo 9. Cinética Química

    9.2 Taxas, leis de taxas e constantes de taxas

    9.2.2 Taxas e concentração

    9.2.3 Unidades da constante de taxa

    9.2.4 Determinação das leis de taxas e constantes de taxas

    9.3 Dependência da temperatura das taxas de reação e constantes de taxa

    9.4.1 Deduzindo mecanismos de reação

    9.4.2 Uma visão mais abrangente dos mecanismos de reação complexos

    9.5 Cinética das reações catalisadas por enzimas

    9.5.1 Catalisadores e catálise

    9.5.3 Reações enzimáticas de substrato único

    9.5.4 Análise de dados cinéticos enzimáticos

    9.6.1 Mecanismos de inibição

    Capítulo 10 Bioenergética e Bioeletroquímica

    10.2 Células eletroquímicas

    10.2.1 Células e nomenclatura celular

    10.2.3 Medição da tensão da célula

    10.2.4 Relação de energia livre

    10.2.5 Determinação da reação que ocorre em uma célula

    10.2.6 Efeito da concentração

    10.3 Sensores e eletrodos de referência

    10.3.1 O eletrodo de prata

    10.3.2 O eletrodo de calomelano

    10.4.1 Estado do padrão bioquímico / biológico

    10.4.2. Membranas biológicas

    10.4.3 A termodinâmica do transporte de membrana

    Capítulo 11. O papel de outros elementos além do carbono

    11.2 Fósforo e ésteres de fosfato

    11.2.1 Ácido fosfórico e ésteres de fosfato

    11.3 Metais na química da biologia

    11.4 Metais de transição e seu papel nos sistemas biológicos

    11.4.1 Introdução aos ligantes em sistemas biológicos.

    11.4.2 Introdução aos metais de transição

    11.4.4 Exemplos de metais de transição em sistemas biológicos

    11.5 Os metais alcalinos e alcalino-terrosos

    11.5.2 Estruturas de estado sólido

    11.5.3 Química de coordenação dos metais do grupo 1 e do grupo 2

    11.5.4 Íons de íons de metais alcalinos e alcalino-terrosos em biologia

    Capítulo 12 Metabolismo

    12.2.1 Introdução à glicólise

    12.2.2 A via da glicólise

    12.3 Análise do mecanismo de glicólise

    12.4 E agora? Para onde vai o piruvato?

    12.4.1 Conversão de piruvato em lactato

    12.4.2 Conversão de piruvato em etanol

    12.4.3 Conversão de piruvato em acetil-coenzima-A

    12.5.1 Introdução e visão geral

    12.6 Análise do mecanismo do ciclo do TCA

    12.7 Resumo dos resultados dos ciclos de glicólise e TCA

    Capítulo 13 Métodos Estruturais

    13.2.2 Análise de um espectro de massa

    13.2.3 Isótopos: fatores complicadores ou ferramentas de diagnóstico?

    13.2.4 Vias de fragmentação envolvendo grupos funcionais

    13.3 Introdução à radiação eletromagnética

    13.3.1 Princípios básicos

    13,4 Espectroscopia ultravioleta e visível (UV-vis)

    13.4.2 Medição do espectro

    13.4.3 Usando espectros de UV-vis para caracterizar compostos

    13.4.5 Usando espectros de UV-visível para medir as concentrações de compostos biologicamente importantes


    Uma introdução completa à espectroscopia de RMN MODERNA, escrita por Roger S. Macomber

    J. 1 O que é espectroscopia de NMR? 1 .2 Propriedades da radiação eletromagnética 1 .3 Interação da radiação com a matéria: o quadro clássico 1 .4 Incerteza e a questão da escala de tempo Revisão do resumo do capítulo

    Capítulo 2 PROPRIEDADES MAGNÉTICAS DOS NÚCLEOS

    2.1 A estrutura de um átomo 2.2 O núcleo em um campo magnético 2.3 Níveis de energia nuclear e tempos de relaxamento 2.4 O quadro rotativo de referência 2.5 Mecanismos de relaxamento e tempos de correlação Resumo do capítulo Recursos adicionais Problemas de revisão

    Capítulo 3 OBTENDO UM ESPECTRO DE NMR

    3.1 Eletricidade e magnetismo 3.2 O ímã NMR 3.3 Geração de sinal da maneira antiga: o experimento de onda contínua (CW) 3.4 O modo pulsado moderno para aquisição de sinal 3.5 Larguras de linha, forma de linha e considerações de amostragem 3.6 Medição de tempos de relaxamento Resumo do capítulo Revisão de recursos adicionais Problemas

    Capítulo 4 UM POUCO DE SIMETRIA

    4.1 Operações de simetria e distintividade 4.2 Conformações e sua simetria 4.3 Núcleos homotópicos, enantiotópicos e diastereotópicos 4.4 Equivalência acidental Resumo do capítulo Recursos adicionais Problemas de revisão

    Capítulo 5 O ESPECTRO DE NMR H E 13 C DE TOLUENO

    5.1 O Espectro de NMR & # 8216H de Tolueno a 80 MHz 5.2 A Escala de Mudança Química 5.3 Os Espectros de NMR de 250 e 400 MHz & # 8216H de Tolueno 5 .4 O Espectro de RMN de 1 3 C de Tolueno a 20. 1, 62,9, e 1 00,6 MHz 5,5 Parâmetros de Aquisição de Dados Problemas de Revisão do Resumo do Capítulo

    Capítulo 6 CORRELAÇÃO DE MUDANÇAS QUÍMICAS DE PRÓTONS COM ESTRUTURA MOLECULAR

    6.1 Shielding and Deshielding 6.2 Chemical Shifts of Hydrogens Attached to Tetrahedral Carbon 6.3 Vinyl and Formyl Hydrogen Chemical Shifts 6.4 Magnetic Anisotropy 6.5 Aromatic Hydrogen Chemical Shift Correlations 6.6 Hydrogen Attached to Elements Other than Carbon Chapter Summary References Additional Resources Review Problems

    Chapter 7 CHEMICAL SHIFT CORRELATIONS FOR 13 C AND OTHER ELEMENTS

    7.1 l3 C Chemical Shifts Revisited 7.2 Tetrahedral (sp 2 Hybridized) Carbons 7.3 Heterocyclic Structures 7.4 Trigonal Carbons 7.5 Triple Bonded Carbons 7.6 Carbonyl Carbons 7.7 Miscellaneous Unsaturated Carbons 7.8 Summary of l3 C Chemical Shifts 7.9 Chemical Shifts of Other Elements Chapter Summary References Review Problems

    Chapter 8 FIRST-ORDER (WEAK) SPIN-SPIN COUPLING

    8.1 Unexpected Lines in an NMR Spectrum 8.2 The ‘H Spectrum of Diethyl Ether 8.3 Homonuclear ‘H Coupling: The Simplified Picture 8.4 The Spin-Spin Coupling Checklist 8.5 Thew+lRule 8.6 Heteronuclear Spin-Spin Coupling 8.7 Review Examples Chapter Summary Review Problems

    Chapter 9 FACTORS THAT INFLUENCE THE SIGN AND MAGNITUDE OF SECOND-ORDER (STRONG) COUPLING EFFECTS

    9.1 Nuclear Spin Energy Diagrams and the Sign of J 9.2 Factors that Influence /: Preliminary Considerations 9.3 One-Bond Coupling Constants 9.4 Two-Bond (Geminal) Coupling Constants 9.5 Three-Bond (Vicinal) Coupling Constants 9.6 Long-Range Coupling Constants 9.7 Magnetic Equivalence 9.8 Pople Spin System Notation 9.9 Slanting Multiplets and Second-Order (Strong Coupling) Effects 9.10 Calculated Spectra 9.11 The AX -> AB -> A 2 Continuum 9. 12 More About the ABX System: Deceptive Simplicity and Virtual Coupling Chapter Summary References Review Problems

    Chapter 10 THE STUDY OF DYNAMIC PROCESSES BY NMR

    10.1 Reversible and Irreversible Dynamic Processes 10.2 Reversible Intramolecular Processes Involving Rotation Around Bonds 10.3 Simple Two-Site Intramolecular Exchange 10.4 Reversible Intramolecular Chemical Processes 10.5 Reversible Intermolecular Chemical Processes 10.6 Reversible Intermolecular Complexation 1 0.7 Other Examples of Reversible Complexation: Chemical Shift Reagents Chapter Summary References Review Problems

    Chapter 11 ELECTRON PARAMAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY AND CHEMICALLY INDUCED DYNAMIC NUCLEAR POLARIZATION

    11.1 Electron Paramagnetic Resonance 11.2 Free Radicals 11.3 The £ Factor 11 .4 Sensitivity Considerations 11 .5 Hyperfine Coupling and the a Value 11.6 A Typical EPR Spectrum 11 .7 CIDNP: Mysterious Behavior of NMR Spectrometers 11.8 The Net Effect 11.9 The Multiple! Effect 11.10 The Radical-Pair Theory of The Net Effect 11.11 The Radical-Pair Theory of the Multiplet Effect 11.12 A Few Final Words about CIDNP Chapter Summary References Review Problems

    Chapter 12 DOUBLE-RESONANCE TECHNIQUES AND COMPLEX PULSE SEQUENCES

    12.1 What is Double Resonance? 12.2 Heteronuclear Spin Decoupling 12.3 Polarization Transfer and the Nuclear Overhauser Effect 12.4 Gated and Inverse Gated Decoupling 12.5 Off-Resonance Decoupling 12.6 Homonuclear Spin Decoupling 12.7 Homonuclear Difference NOE: The Test for Proximity 12.8 Other Homonuclear Double-Resonance Techniques 12.9 Complex Pulse Sequences 12.10 The 7-Modulated Spin Echo and the APT Experiment 12. 1 1 More About Polarization Transfer 12.12 Distortionless Enhancement by Polarization Transfer Chapter Summary References Additional Resources Review Problems

    Chapter 13 TWO-DIMENSIONAL NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE

    13. 1 What is 2D NMR Spectroscopy? 13.2 2D Heteroscalar Shift-Correlated Spectra 13.3 2D Homonuclear Shift-Correlated Spectra 13.4 NOE Spectroscopy (NOESY) 13.5 Hetero- and Homonuclear 2D ./-Resolved Spectra 13.6 ID and 2D INADEQUATE 13.7 2D NMR Spectra of Systems Undergoing Exchange Chapter Summary References Additional Resources Review Problems

    Chapter 14 NMR STUDIES OF BIOLOGICALLY IMPORTANT MOLECULES

    14. 1 Introduction 14.2 NMR Line Widths of Biopolymers 14.3 Exchangeable and Nonexchangeable Protons 14.4 Chemical Exchange 14.5 The Effects of pH on the NMR Spectra of Biomolecules 14.6 NMR Studies of Proteins 14.7 NMR Studies of Nucleic Acids 14.8 Lipids and Biological Membranes 14.9 Carbohydrates Chapter Summary References Additional Resources Review Problems

    Chapter 15 SOLID-STATE NMR SPECTROSCOPY

    15.1 Why Study Materials in the Solid State? 15.2 Why is NMR of Solids Different from NMR of Fluids? 15.3 Chemical Shifts in Solids 15.4 Spin-Spin Coupling 15.5 Quadrupole Coupling 297 15.6 Overcoming Long T Cross Polarization Chapter Summary Additional Resources Review Problems

    Chapter 16 NMR IN MEDICINE AND BIOLOGY: NMR IMAGING

    16.1 A Window into Anatomy and Physiology 16.2 Biomedical NMR 16.3 Pictures with NMR: Magnetic Resonance Imaging 16.4 Image Contrast 16.5 Higher Dimensional Imaging 16.6 Chemical Shift Imaging 16.7 NMR Movies: Echo Planar Imaging 16.8 NMR Microscopy 16.9 In Vivo NMR Spectroscopy 16.10 Nonmedical Applications of MRI Chapter Summary Additional Resources

    Appendix 1 ANSWERS TO REVIEW PROBLEMS

    Appendix 2 PERIODIC TABLE

    A Complete Introduction to MODERN NMR Spectroscopy by Roger S. Macomber

    File Size: 8.62 MB. Pages: 378. Please read Disclaimer.


    Conteúdo

    Jannik Bjerrum developed the first general method for the determination of stability constants of metal-ammine complexes in 1941. [1] The reasons why this occurred at such a late date, nearly 50 years after Alfred Werner had proposed the correct structures for coordination complexes, have been summarised by Beck and Nagypál. [2] The key to Bjerrum's method was the use of the then recently developed glass electrode and pH meter to determine the concentration of hydrogen ions in solution. Bjerrum recognised that the formation of a metal complex with a ligand was a kind of acid–base equilibrium: there is competition for the ligand, L, between the metal ion, M n+ , and the hydrogen ion, H + . This means that there are two simultaneous equilibria that have to be considered. In what follows electrical charges are omitted for the sake of generality. The two equilibria are

    Hence by following the hydrogen ion concentration during a titration of a mixture of M and HL with base, and knowing the acid dissociation constant of HL, the stability constant for the formation of ML could be determined. Bjerrum went on to determine the stability constants for systems in which many complexes may be formed.

    The following twenty years saw a veritable explosion in the number of stability constants that were determined. Relationships, such as the Irving-Williams series were discovered. The calculations were done by hand using the so-called graphical methods. The mathematics underlying the methods used in this period are summarised by Rossotti and Rossotti. [3] The next key development was the use of a computer program, LETAGROP [4] [5] to do the calculations. This permitted the examination of systems too complicated to be evaluated by means of hand-calculations. Subsequently, computer programs capable of handling complex equilibria in general, such as SCOGS [6] and MINIQUAD [7] were developed so that today the determination of stability constants has almost become a "routine" operation. Values of thousands of stability constants can be found in two commercial databases. [8] [9]

    The formation of a complex between a metal ion, M, and a ligand, L, is in fact usually a substitution reaction. For example, in aqueous solutions, metal ions will be present as aquo ions, so the reaction for the formation of the first complex could be written as

    The equilibrium constant for this reaction is given by

    [L] should be read as "the concentration of L" and likewise for the other terms in square brackets. The expression can be greatly simplified by removing those terms which are constant. The number of water molecules attached to each metal ion is constant. In dilute solutions the concentration of water is effectively constant. The expression becomes

    Following this simplification a general definition can be given, for the general equilibrium

    The definition can easily be extended to include any number of reagents. The reagents need not always be a metal and a ligand but can be any species which form a complex. Stability constants defined in this way, are association constants. This can lead to some confusion as pKuma values are dissociation constants. In general purpose computer programs it is customary to define all constants as association constants. The relationship between the two types of constant is given in association and dissociation constants.

    Stepwise and cumulative constants Edit

    A cumulative or overall constant, given the symbol β, is the constant for the formation of a complex from reagents. For example, the cumulative constant for the formation of ML2 is given by

    The stepwise constants, K1 e K2 refer to the formation of the complexes one step at a time.

    A cumulative constant can always be expressed as the product of stepwise constants. Conversely, any stepwise constant can be expressed as a quotient of two or more overall constants. There is no agreed notation for stepwise constants, though a symbol such as K eu
    ML is sometimes found in the literature. It is good practice to specify each stability constant explicitly, as illustrated above.

    Hydrolysis products Edit

    The formation of a hydroxo complex is a typical example of a hydrolysis reaction. A hydrolysis reaction is one in which a substrate reacts with water, splitting a water molecule into hydroxide and hydrogen ions. In this case the hydroxide ion then forms a complex with the substrate.

    In water the concentration of hydroxide is related to the concentration of hydrogen ions by the self-ionization constant, KC.

    The expression for hydroxide concentration is substituted into the formation constant expression

    In general, for the reaction

    In the older literature the value of log K is usually cited for an hydrolysis constant. The log β * value is usually cited for an hydrolysed complex with the generic chemical formula Mpeuq(OH)r.

    Acid–base complexes Edit

    A Lewis acid, A, and a Lewis base, B, can be considered to form a complex AB.

    There are three major theories relating to the strength of Lewis acids and bases and the interactions between them.

    1. Hard and soft acid–base theory (HSAB). [10] This is used mainly for qualitative purposes.
    2. Drago and Wayland proposed a two-parameter equation which predicts the standard enthalpy of formation of a very large number of adducts quite accurately. −ΔH ⊖ (A − B) = EUMAEB + CUMACB. Values of the E e C parameters are available. [11]
    3. Guttmann donor numbers: for bases the number is derived from the enthalpy of reaction of the base with antimony pentachloride in 1,2-Dichloroethane as solvent. For acids, an acceptor number is derived from the enthalpy of reaction of the acid with triphenylphosphine oxide. [12]

    The thermodynamics of metal ion complex formation provides much significant information. [13] In particular it is useful in distinguishing between enthalpic and entropic effects. Enthalpic effects depend on bond strengths and entropic effects have to do with changes in the order/disorder of the solution as a whole. The chelate effect, below, is best explained in terms of thermodynamics.

    An equilibrium constant is related to the standard Gibbs free energy change for the reaction

    R is the gas constant and T is the absolute temperature. At 25 °C, ΔG ⊖ = (−5.708 kJ mol −1 ) ⋅ log β . Free energy is made up of an enthalpy term and an entropy term.

    The standard enthalpy change can be determined by calorimetry or by using the Van 't Hoff equation, though the calorimetric method is preferable. When both the standard enthalpy change and stability constant have been determined, the standard entropy change is easily calculated from the equation above.

    The fact that stepwise formation constants of complexes of the type MLn decrease in magnitude as n increases may be partly explained in terms of the entropy factor. Take the case of the formation of octahedral complexes.

    For the first step m = 6, n = 1 and the ligand can go into one of 6 sites. For the second step m = 5 and the second ligand can go into one of only 5 sites. This means that there is more randomness in the first step than the second one ΔS ⊖ is more positive, so ΔG ⊖ is more negative and K 1 > K 2 >K_<2>> . The ratio of the stepwise stability constants can be calculated on this basis, but experimental ratios are not exactly the same because ΔH ⊖ is not necessarily the same for each step. [14] Exceptions to this rule are discussed below, in #chelate effect and #Geometrical factors.

    Ionic strength dependence Edit

    The thermodynamic equilibrium constant, K ⊖ , for the equilibrium

    Onde is the activity of the chemical species ML etc. K ⊖ is dimensionless since activity is dimensionless. Activities of the products are placed in the numerator, activities of the reactants are placed in the denominator. See activity coefficient for a derivation of this expression.

    Since activity is the product of concentration and activity coefficient (γ) the definition could also be written as

    where [ML] represents the concentration of ML and Γ is a quotient of activity coefficients. This expression can be generalized as

    To avoid the complications involved in using activities, stability constants are determined, where possible, in a medium consisting of a solution of a background electrolyte at high ionic strength, that is, under conditions in which Γ can be assumed to be always constant. [15] For example, the medium might be a solution of 0.1 mol dm −3 sodium nitrate or 3 mol dm −3 sodium perchlorate. When Γ is constant it may be ignored and the general expression in theory, above, is obtained.

    All published stability constant values refer to the specific ionic medium used in their determination and different values are obtained with different conditions, as illustrated for the complex CuL (L = glycinate). Furthermore, stability constant values depend on the specific electrolyte used as the value of Γ is different for different electrolytes, even at the same ionic strength. There does not need to be any chemical interaction between the species in equilibrium and the background electrolyte, but such interactions might occur in particular cases. For example, phosphates form weak complexes with alkali metals, so, when determining stability constants involving phosphates, such as ATP, the background electrolyte used will be, for example, a tetralkylammonium salt. Another example involves iron(III) which forms weak complexes with halide and other anions, but not with perchlorate ions.

    When published constants refer to an ionic strength other than the one required for a particular application, they may be adjusted by means of specific ion theory (SIT) and other theories. [17]

    Temperature dependence Edit

    All equilibrium constants vary with temperature according to the Van 't Hoff equation [18]

    R is the gas constant and T is the thermodynamic temperature. Thus, for exothermic reactions, where the standard enthalpy change, ΔH ⊖ , is negative, K decreases with temperature, but for endothermic reactions, where ΔH ⊖ is positive, K increases with temperature.

    The chelate effect Edit

    Consider the two equilibria, in aqueous solution, between the copper(II) ion, Cu 2+ and ethylenediamine (en) on the one hand and methylamine, MeNH2 on the other.

    In the first reaction the bidentate ligand ethylene diamine forms a chelate complex with the copper ion. Chelation results in the formation of a five-membered ring. In the second reaction the bidentate ligand is replaced by two monodentate methylamine ligands of approximately the same donor power, meaning that the enthalpy of formation of Cu–N bonds is approximately the same in the two reactions. Under conditions of equal copper concentrations and when then concentration of methylamine is twice the concentration of ethylenediamine, the concentration of the bidentate complex will be greater than the concentration of the complex with 2 monodentate ligands. The effect increases with the number of chelate rings so the concentration of the EDTA complex, which has six chelate rings, is much higher than a corresponding complex with two monodentate nitrogen donor ligands and four monodentate carboxylate ligands. Thus, the phenomenon of the chelate effect is a firmly established empirical fact: under comparable conditions, the concentration of a chelate complex will be higher than the concentration of an analogous complex with monodentate ligands.

    The thermodynamic approach to explaining the chelate effect considers the equilibrium constant for the reaction: the larger the equilibrium constant, the higher the concentration of the complex.

    When the analytical concentration of methylamine is twice that of ethylenediamine and the concentration of copper is the same in both reactions, the concentration [Cu(en)] 2+ is much higher than the concentration [Cu(MeNH2)2] 2+ because β11β12.

    The difference between the two stability constants is mainly due to the difference in the standard entropy change, ΔS ⊖ . In the reaction with the chelating ligand there are two particles on the left and one on the right, whereas in equation with the monodentate ligand there are three particles on the left and one on the right. This means that less entropy of disorder is lost when the chelate complex is formed than when the complex with monodentate ligands is formed. This is one of the factors contributing to the entropy difference. Other factors include solvation changes and ring formation. Some experimental data to illustrate the effect are shown in the following table. [19]

    Equilibrium registro β ΔG ⊖ /kJ mol −1 ΔH ⊖ /kJ mol −1 TΔS ⊖ /kJ mol −1
    Cd 2+ + 4 MeNH2 ⇌ Cd(MeNH
    2 ) 2+
    4
    6.55 −37.4 −57.3 19.9
    Cd 2+ + 2 en ⇌ Cd(en) 2+
    2
    10.62 −60.67 −56.48 −4.19

    These data show that the standard enthalpy changes are indeed approximately equal for the two reactions and that the main reason why the chelate complex is so much more stable is that the standard entropy term is much less unfavourable, indeed, it is favourable in this instance. In general it is difficult to account precisely for thermodynamic values in terms of changes in solution at the molecular level, but it is clear that the chelate effect is predominantly an effect of entropy. Other explanations, including that of Schwarzenbach, [20] are discussed in Greenwood and Earnshaw. [19]

    The chelate effect increases as the number of chelate rings increases. For example, the complex [Ni(dien)2)] 2+ is more stable than the complex [Ni(en)3)] 2+ both complexes are octahedral with six nitrogen atoms around the nickel ion, but dien (diethylenetriamine, 1,4,7-triazaheptane) is a tridentate ligand and en is bidentate. The number of chelate rings is one less than the number of donor atoms in the ligand. EDTA (ethylenediaminetetracetic acid) has six donor atoms so it forms very strong complexes with five chelate rings. Ligands such as DTPA, which have eight donor atoms are used to form complexes with large metal ions such as lanthanide or actinide ions which usually form 8- or 9-coordinate complexes. 5-membered and 6-membered chelate rings give the most stable complexes. 4-membered rings are subject to internal strain because of the small inter-bond angle is the ring. The chelate effect is also reduced with 7- and 8- membered rings, because the larger rings are less rigid, so less entropy is lost in forming them.

    Deprotonation of aliphatic –OH groups Edit

    Removal of a proton from an aliphatic –OH group is difficult to achieve in aqueous solution because the energy required for this process is rather large. Thus, ionization of aliphatic –OH groups occurs in aqueous solution only in special circumstances. One such circumstance is found with compounds containing the H2N–C–C–OH substructure. For example, compounds containing the 2-aminoethanol substructure can form metal–chelate complexes with the deprotonated form, H2N–C–C–O − . The chelate effect supplies the extra energy needed to break the –OH bond.

    An important example occurs with the molecule tris. This molecule should be used with caution as a buffering agent as it will form chelate complexes with ions such as Fe 3+ and Cu 2+ .

    The macrocyclic effect Edit

    It was found that the stability of the complex of copper(II) with the macrocyclic ligand cyclam (1,4,8,11-tetraazacyclotetradecane) was much greater than expected in comparison to the stability of the complex with the corresponding open-chain amine. [21] This phenomenon was named "the macrocyclic effect" and it was also interpreted as an entropy effect. However, later studies suggested that both enthalpy and entropy factors were involved. [22]

    An important difference between macrocyclic ligands and open-chain (chelating) ligands is that they have selectivity for metal ions, based on the size of the cavity into which the metal ion is inserted when a complex is formed. For example, the crown ether 18-crown-6 forms much stronger complexes with the potassium ion, K + than with the smaller sodium ion, Na + . [23]

    In hemoglobin an iron(II) ion is complexed by a macrocyclic porphyrin ring. The article hemoglobin incorrectly states that oxyhemoglogin contains iron(III). It is now known that the iron(II) in hemoglobin is a low-spin complex, whereas in oxyhemoglobin it is a high-spin complex. The low-spin Fe 2+ ion fits snugly into the cavity of the porhyrin ring, but high-spin iron(II) is significantly larger and the iron atom is forced out of the plane of the macrocyclic ligand. [24] This effect contributes the ability of hemoglobin to bind oxygen reversibly under biological conditions. In Vitamin B12 a cobalt(II) ion is held in a corrin ring. Chlorophyll is a macrocyclic complex of magnesium(II).

    Cyclam Porphine, the simplest porphyrin.
    Structures of common crown ethers: 12-crown-4, 15-crown-5, 18-crown-6, dibenzo-18-crown-6, and diaza-18-crown-6

    Geometrical factors Edit

    Successive stepwise formation constants Kn in a series such as MLn (n = 1, 2, . ) usually decrease as n aumenta. Exceptions to this rule occur when the geometry of the MLn complexes is not the same for all members of the series. The classic example is the formation of the diamminesilver(I) complex [Ag(NH3)2] + in aqueous solution.

    Nesse caso, K2 > K1. The reason for this is that, in aqueous solution, the ion written as Ag + actually exists as the four-coordinate tetrahedral aqua species [Ag(H2O)4] + . The first step is then a substitution reaction involving the displacement of a bound water molecule by ammonia forming the tetrahedral complex [Ag(NH3)(H2O)3] + . In the second step, all the aqua ligands are lost and a linear, two-coordinate product [H3N–Ag–NH3] + is formed. Examination of the thermodynamic data [25] shows that the difference in entropy change is the main contributor to the difference in stability constants for the two complexation reactions.

    equilíbrio ΔH ⊖ /kJ mol −1 ΔS ⊖ /J K −1 mol −1
    Ag + + NH3 ⇌ [Ag(NH3)] + −21.4 8.66
    [Ag(NH3)] + + NH3 ⇌ [Ag(NH3)2] + −35.2 −61.26

    Other examples exist where the change is from octahedral to tetrahedral, as in the formation of [CoCl4] 2− from [Co(H2O)6] 2+ .

    Classification of metal ions Edit

    Ahrland, Chatt and Davies proposed that metal ions could be described as class A if they formed stronger complexes with ligands whose donor atoms are nitrogen, oxygen or fluorine than with ligands whose donor atoms are phosphorus, sulfur or chlorine and class B if the reverse is true. [26] For example, Ni 2+ forms stronger complexes with amines than with phosphines, but Pd 2+ forms stronger complexes with phosphines than with amines. Later, Pearson proposed the theory of hard and soft acids and bases (HSAB theory). [27] In this classification, class A metals are hard acids and class B metals are soft acids. Some ions, such as copper(I), are classed as borderline. Hard acids form stronger complexes with hard bases than with soft bases. In general terms hard–hard interactions are predominantly electrostatic in nature whereas soft–soft interactions are predominantly covalent in nature. The HSAB theory, though useful, is only semi-quantitative. [28]

    The hardness of a metal ion increases with oxidation state. An example of this effect is given by the fact that Fe 2+ tends to form stronger complexes with N-donor ligands than with O-donor ligands, but the opposite is true for Fe 3+ .

    Effect of ionic radius Edit

    The Irving–Williams series refers to high-spin, octahedral, divalent metal ion of the first transition series. It places the stabilities of complexes in the order

    This order was found to hold for a wide variety of ligands. [29] There are three strands to the explanation of the series.

    1. The ionic radius is expected to decrease regularly for Mn 2+ to Zn 2+ . This would be the normal periodic trend and would account for the general increase in stability.
    2. The crystal field stabilisation energy (CFSE) increases from zero for manganese(II) to a maximum at nickel(II). This makes the complexes increasingly stable. CFSE returns to zero for zinc(II).
    3. Although the CFSE for copper(II) is less than for nickel(II), octahedral copper(II) complexes are subject to the Jahn–Teller effect which results in a complex having extra stability.

    Another example of the effect of ionic radius the steady increase in stability of complexes with a given ligand along the series of trivalent lanthanide ions, an effect of the well-known lanthanide contraction.

    Stability constant values are exploited in a wide variety of applications. Chelation therapy is used in the treatment of various metal-related illnesses, such as iron overload in β-thalassemia sufferers who have been given blood transfusions. The ideal ligand binds to the target metal ion and not to others, but this degree of selectivity is very hard to achieve. The synthetic drug deferiprone achieves selectivity by having two oxygen donor atoms so that it binds to Fe 3+ in preference to any of the other divalent ions that are present in the human body, such as Mg 2+ , Ca 2+ and Zn 2+ . Treatment of poisoning by ions such as Pb 2+ and Cd 2+ is much more difficult since these are both divalent ions and selectivity is harder to accomplish. [30] Excess copper in Wilson's disease can be removed by penicillamine or Triethylene tetramine (TETA). DTPA has been approved by the U.S. Food and Drug Administration for treatment of plutonium poisoning.

    DTPA is also used as a complexing agent for gadolinium in MRI contrast enhancement. The requirement in this case is that the complex be very strong, as Gd 3+ is very toxic. The large stability constant of the octadentate ligand ensures that the concentration of free Gd 3+ is almost negligible, certainly well below toxicity threshold. [31] In addition the ligand occupies only 8 of the 9 coordination sites on the gadolinium ion. The ninth site is occupied by a water molecule which exchanges rapidly with the fluid surrounding it and it is this mechanism that makes the paramagnetic complex into a contrast reagent.

    EDTA forms such strong complexes with most divalent cations that it finds many uses. For example, it is often present in washing powder to act as a water softener by sequestering calcium and magnesium ions.

    The selectivity of macrocyclic ligands can be used as a basis for the construction of an ion selective electrode. For example, potassium selective electrodes are available that make use of the naturally occurring macrocyclic antibiotic valinomycin.

    An ion-exchange resin such as chelex 100, which contains chelating ligands bound to a polymer, can be used in water softeners and in chromatographic separation techniques. In solvent extraction the formation of electrically-neutral complexes allows cations to be extracted into organic solvents. For example, in nuclear fuel reprocessing uranium(VI) and plutonium(VI) are extracted into kerosene as the complexes [MO2(TBP)2(NO3)2] (TBP = tri-n-butyl phosphate). In phase-transfer catalysis, a substance which is insoluble in an organic solvent can be made soluble by addition of a suitable ligand. For example, potassium permanganate oxidations can be achieved by adding a catalytic quantity of a crown ether and a small amount of organic solvent to the aqueous reaction mixture, so that the oxidation reaction occurs in the organic phase.

    In all these examples, the ligand is chosen on the basis of the stability constants of the complexes formed. For example, TBP is used in nuclear fuel reprocessing because (among other reasons) it forms a complex strong enough for solvent extraction to take place, but weak enough that the complex can be destroyed by nitric acid to recover the uranyl cation as nitrato complexes, such as [UO2(NO3)4] 2− back in the aqueous phase.

    Supramolecular complexes Edit

    Supramolecular complexes are held together by hydrogen bonding, hydrophobic forces, van der Waals forces, π-π interactions, and electrostatic effects, all of which can be described as noncovalent bonding. Applications include molecular recognition, host–guest chemistry and anion sensors.

    A typical application in molecular recognition involved the determination of formation constants for complexes formed between a tripodal substituted urea molecule and various saccharides. [32] The study was carried out using a non-aqueous solvent and NMR chemical shift measurements. The object was to examine the selectivity with respect to the saccharides.

    An example of the use of supramolecular complexes in the development of chemosensors is provided by the use of transition-metal ensembles to sense for ATP. [33]

    Anion complexation can be achieved by encapsulating the anion in a suitable cage. Selectivity can be engineered by designing the shape of the cage. For example, dicarboxylate anions could be encapsulated in the ellipsoidal cavity in a large macrocyclic structure containing two metal ions. [34]

    The method developed by Bjerrum is still the main method in use today, though the precision of the measurements has greatly increased. Most commonly, a solution containing the metal ion and the ligand in a medium of high ionic strength is first acidified to the point where the ligand is fully protonated. This solution is then titrated, often by means of a computer-controlled auto-titrator, with a solution of CO2-free base. The concentration, or activity, of the hydrogen ion is monitored by means of a glass electrode. The data set used for the calculation has three components: a statement defining the nature of the chemical species that will be present, called the model of the system, details concerning the concentrations of the reagents used in the titration, and finally the experimental measurements in the form of titre and pH (or emf) pairs.

    It is not always possible to use a glass electrode. If that is the case, the titration can be monitored by other types of measurement. Ultraviolet–visible spectroscopy, fluorescence spectroscopy and NMR spectroscopy are the most commonly used alternatives. Current practice is to take absorbance or fluorescence measurements at a range of wavelengths and to fit these data simultaneously. Various NMR chemical shifts can also be fitted together.

    The chemical model will include values of the protonation constants of the ligand, which will have been determined in separate experiments, a value for log KC and estimates of the unknown stability constants of the complexes formed. These estimates are necessary because the calculation uses a non-linear least-squares algorithm. The estimates are usually obtained by reference to a chemically similar system. The stability constant databases [8] [9] can be very useful in finding published stability constant values for related complexes.

    In some simple cases the calculations can be done in a spreadsheet. [35] Otherwise, the calculations are performed with the aid of a general-purpose computer programs. The most frequently used programs are:

    • Potentiometric and/or spectrophotometric data: PSEQUAD [36]
    • Potentiometric data: HYPERQUAD, [37] BEST, [38]ReactLab pH PRO
    • Spectrophotometric data: HypSpec, SQUAD, [39] SPECFIT, [40][41]ReactLab EQUILIBRIA. [42]
    • NMR data HypNMR, [43]WINEQNMR2[44]

    In biochemistry, formation constants of adducts may be obtained from Isothermal titration calorimetry (ITC) measurements. This technique yields both the stability constant and the standard enthalpy change for the equilibrium. [45] It is mostly limited, by availability of software, to complexes of 1:1 stoichiometry.

    The following references are for critical reviews of published stability constants for various classes of ligands. All these reviews are published by IUPAC and the full text is available, free of charge, in pdf format.


    Resumo

    A new 2-(9-anthrylmethylamino)ethyl-appended cyclen, L 3 (1-(2-(9-anthrylmethylamino)ethyl)-1,4,7,10-tetraazacyclododecane) (cyclen = 1,4,7,10-tetraazacyclododecane), was synthesized and characterized for a new Zn 2+ chelation-enhanced fluorophore, in comparison with previously reported 9-anthrylmethylcyclen L 1 (1-(9-anthrylmethyl)-1,4,7,10-tetraazacyclododecane) and dansylamide cyclen L 2 . L 3 showed protonation constants log Kumaeu of 10.57 ± 0.02, 9.10 ± 0.02, 7.15 ± 0.02, <2, and <2. The log Ka3 value of 7.15 was assigned to the pendant 2-(9-anthrylmethylamino)ethyl on the basis of the pH-dependent 1 H NMR and fluorescence spectroscopic measurements. The potentiometric pH titration study indicated extremely stable 1:1 Zn 2+ −L 3 complexation with a stability constant log Ks(ZnL 3 ) (where Ks(ZnL 3 ) = [ZnL 3 ]/[Zn 2+ ][L 3 ] (M - 1 )) of 17.6 at 25 °C with eu = 0.1 (NaNO3), which is translated into the much smaller apparent dissociation constant Kd (=[Zn 2+ ]gratuitamente[L 3 ]gratuitamente/[ZnL 3 ]) of 2 × 10 - 11 M with respect to 5 × 10 - 8 M for L 1 at pH 7.4. The quantum yield (Φ = 0.14) in the fluorescent emission of L 3 increased to Φ = 0.44 upon complexation with zinc(II) ion at pH 7.4 (excitation at 368 nm). The fluorescence of 5 μM L 3 at pH 7.4 linearly increased with a 0.1−5 μM concentration of zinc(II). By comparison, the fluorescent emission of the free ligand L 1 decreased upon binding to Zn 2+ (from Φ = 0.27 to Φ = 0.19) at pH 7.4 (excitation at 368 nm). The Zn 2+ complexation with L 3 occurred more rapidly (the second-order rate constant k2 is 4.6 × 10 2 M - 1 s - 1 ) at pH 7.4 than that with L 1 (k2 = 5.6 × 10 M - 1 s - 1 ) and L 2 (k2 = 1.4 × 10 2 M - 1 s - 1 ). With an additionally inserted ethylamine in the pendant group, the macrocyclic ligand L 3 is a more effective and practical zinc(II) fluorophore than L 1 .


    Publisher’s note A Springer Nature permanece neutra em relação a reivindicações jurisdicionais em mapas publicados e afiliações institucionais.

    Extended Data Fig. 1 Screen to identify modulators of LYPLAL1 activity.

    (uma) ABPP-based fluorescence polarization assay (Fluopol-ABPP) amenable for high-throughput screening. Purified mLYPLAL1 is incubated with compounds prior to addition of the FP-rhodamine (FP-Rh) probe. FP-biotin probe (a non-fluorescent FP probe, 25 μM) serves as a control for inhibition, while the PPARγ ligand rosiglitazone (25 μM) is used as an inactive control. Data are shown as mean ± s.d., n = 12, where n represents independent samples. (b) A 16,000-compound screen (single point, 10 μM) identified hits that reduced the fluorescence polarization signal of FP-rhodamine labeling of mLYPLAL1 (putative inhibitors) and some that increased it (potential activators). Percent mLYPLAL1 activity was calculated relative to DMSO (100% activity) and FP-biotin (0% activity) wells. 4 is shown as a red dot.

    Extended Data Fig. 2 Validation of primary HTS hits.

    Candidate LYPLAL1 inhibitors and activators were analyzed by gel-based ABPP. Hit picks (10 μM) were incubated with 100 nM of purified mLYPLAL1 for 1.5 h at 37 °C prior to the addition of FP-rhodamine probe (1 μM). After 1 h at 37 °C, reactions were quenched, separated by SDS–PAGE and in-gel fluorescence scanned. LYPLAL1 activity was calculated relative to DMSO (100%). Designations above lanes correspond to compound location on the plate. Red asterisk denotes 4. Representative results from two independent experiments similar results were obtained in both experiments. Uncropped gels are shown in Supplementary Fig. 6.

    Extended Data Fig. 3 Derivatized thermal melt curves for compound-treated mLYPLAL1.

    Temperature-dependent fluorescence shifts in purified mLYPLAL1 incubated with increasing concentrations of 4 e 12. Increased protein flexibility is noted upon compound interaction. In contrast, an inactive compound, 80, does not shift the derivatized thermal melt curve of mLYPLAL1. Representative results from three independent experiments similar results were obtained in all experiments.

    Extended Data Fig. 4 Evolution of the global Root Mean Square Deviation (RMSD) during Molecular Dynamics (MD) trajectories.

    (uma) WT hLYPLAL1 and R80 mutants, and (b) WT hLYPLAL1 with chlorobenzene as cosolvent. The RMSD was calculated considering only the backbone atoms and using the starting frames as the reference structures. Results from 10 independent simulations.


    Problem:

    Starting with the change in free energy at constant temperature: D G° = D H° - T D S°, and with the relation between D G and equilibrium constant, K: D G° = -RT lnK, derive a linear equation that expresses lnK as a function of 1/T (a linear equation is of the form y = mx + b).

    (b) The equilbrium constants for the conversion of 3-phosphoglycerate to 2-phosphoglycerate at pH 7 is provided:

    Calculate D G° at 25°C.

    (c) What is the concentration of each isomer of phosphoglycerate if 0.150 M phosphoglycerate reaches equilbrium at 25°C.


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