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Fonte de hidrogênio na redução do oxigênio no transporte de elétrons?

Fonte de hidrogênio na redução do oxigênio no transporte de elétrons?


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Qual é a fonte de hidrogênio na redução do oxigênio em água no metabolismo?

Isso significa que metade do hidrogênio vem do NADH e a outra metade dos prótons?


A equação que você mostrou é semelhante a outras equações de respiração celular que já vi, pois tenta simplificar um processo bastante complexo.

Meu palpite é que você está fazendo biologia celular do primeiro ano como eu, então provavelmente sabe que há uma diferença entre o pH da matriz mitocondrial (7,8 - tornando-a alcalina) e o espaço entre membranas (aproximadamente o do citosol - geralmente cerca de 7). Quanto mais baixo for o pH de uma solução, maior será a concentração de H +. Meu ponto é que as soluções em ambos os lados da membrana mitocondrial interna têm uma concentração de H +.

Portanto, embora, quando o NADH é oxidado, ele perde um H + para a solução, contribuindo assim para o pH da matriz mitocondrial, qual é a probabilidade de que esse H + particular seja o H + que faz parte da molécula que leva os elétrons no fim da cadeia de transporte de elétrons? Eu penso baixo.

Indiretamente, o NADH contribui com H + para o pH geral da matriz mitocondrial, mas não fornece H + diretamente para "metade de uma molécula de gás oxigênio".

Confira o vídeo abaixo, que é do editor do livro que meu curso usa.

http://www.garlandscience.com/garlandscience_resources/resource_detail.jsf?landing=student&resource_id=9780815344544_CH14_QTM02


Cadeia de transporte de elétrons

A cadeia de transporte de elétrons é uma etapa crucial na fosforilação oxidativa em que os elétrons são transferidos de portadores de elétrons, nas proteínas da cadeia de transporte de elétrons que então depositam os elétrons nos átomos de oxigênio e, conseqüentemente, transportam os prótons através da membrana mitocondrial. Este excesso de prótons impulsiona o complexo de proteínas ATP sintase, que é a etapa final na fosforilação oxidativa e cria ATP.


Gradientes de prótons no metabolismo redutor

A energia biológica é freqüentemente armazenada e liberada por meio de reações redox, ou transferência de elétrons. A redução ocorre quando um oxidante ganha um elétron. A fotossíntese envolve a redução do dióxido de carbono em açúcares e a oxidação da água em oxigênio molecular. A reação reversa, a respiração, oxida os açúcares (perde um elétron) para produzir dióxido de carbono e água. Como etapas intermediárias, os compostos de carbono reduzido são usados ​​para reduzir o dinucleotídeo nicotinamida adenina (NAD +), que então contribui para a criação de um gradiente de prótons. Isso, então, conduz a síntese de trifosfato de adenosina (ATP) e é mantido pela redução do oxigênio, ou receptores alternativos para a respiração anaeróbica. Em células animais, a mitocôndria desempenha funções semelhantes.

Figura: O básico do Redox: Em cada reação redox você tem duas metades: redução e oxidação.

Um gradiente eletroquímico representa uma das muitas formas intercambiáveis ​​de energia potencial por meio das quais a energia pode ser conservada. Em processos biológicos, a direção que um íon se move por difusão ou transporte ativo através de uma membrana é determinada pelo gradiente eletroquímico. Nas mitocôndrias e nos cloroplastos, os gradientes de prótons são usados ​​para gerar um potencial quimiosmótico que também é conhecido como força motriz de prótons. Essa energia potencial é usada para a síntese de ATP por fosforilação. Um gradiente eletroquímico tem dois componentes. Primeiro, o componente elétrico é causado por uma diferença de carga na membrana lipídica. Em segundo lugar, um componente químico é causado por uma concentração diferencial de íons através da membrana. A combinação desses dois fatores determina a direção termodinamicamente favorável para um movimento íon & rsquos através de uma membrana. A diferença de potencial eletroquímico entre os dois lados da membrana na mitocôndria, cloroplastos, bactérias e outros compartimentos membranosos que se envolvem no transporte ativo envolvendo bombas de prótons, é às vezes chamada de potencial quimiosmótico ou força motriz do próton.

Em bactérias respirando sob condições fisiológicas, ATP sintase, em geral, corre na direção oposta, criando ATP enquanto usa a força motriz de prótons criada pela cadeia de transporte de elétrons como uma fonte de energia. O processo geral de criação de energia dessa maneira é denominado fosforilação oxidativa. O mesmo processo ocorre na mitocôndria, onde a ATP sintase está localizada na membrana mitocondrial interna, de modo que a parte F1 adere à matriz mitocondrial onde ocorre a síntese de ATP.

A respiração celular (aeróbia e anaeróbica) utiliza espécies altamente reduzidas, como NADH e FADH2, para estabelecer um gradiente eletroquímico (geralmente um gradiente de prótons) através de uma membrana, resultando em um potencial elétrico ou diferença de concentração de íons através da membrana. As espécies reduzidas são oxidadas por uma série de proteínas integrantes da membrana respiratória com potenciais de redução sequencialmente crescentes, sendo o aceptor de elétrons final o oxigênio (na respiração aeróbica) ou outra espécie (na respiração anaeróbica). A membrana em questão é a membrana mitocondrial interna nos eucariotos e a membrana celular nos procariotos. Uma força motriz de prótons ou pmf leva os prótons para baixo no gradiente (através da membrana) através do canal de prótons da ATP sintase. A corrente resultante conduz a síntese de ATP a partir de ADP e fosfato inorgânico.

A redução de prótons é importante para configurar gradientes eletroquímicos para respiração anaeróbica. Por exemplo, na desnitrificação, os prótons são transportados através da membrana pela NADH redutase inicial, quinonas e óxido nitroso redutase para produzir o gradiente eletroquímico crítico para a respiração. Em organismos que usam hidrogênio como fonte de energia, o hidrogênio é oxidado por uma hidrogenase ligada à membrana, causando o bombeamento de prótons por meio da transferência de elétrons para várias quinonas e citocromos. A oxidação do enxofre é um processo de duas etapas que ocorre porque energeticamente o sulfeto é um melhor doador de elétrons do que o enxofre inorgânico ou o tiossulfato, permitindo que um número maior de prótons seja translocado através da membrana.

Em contraste, a fermentação não utiliza um gradiente eletroquímico. Em vez disso, ele usa apenas fosforilação em nível de substrato para produzir ATP. O aceptor de elétrons NAD + é regenerado a partir do NADH formado nas etapas oxidativas da via de fermentação pela redução dos compostos oxidados. Esses compostos oxidados são freqüentemente formados durante a própria via de fermentação, mas também podem ser externos. Por exemplo, em bactérias de ácido lático homofermentativas, o NADH formado durante a oxidação do gliceraldeído-3-fosfato é oxidado de volta a NAD + pela redução do piruvato a ácido lático em um estágio posterior da via. Na levedura, o acetaldeído é reduzido a etanol.


Formação de espécies reativas de oxigênio e danos celulares

As espécies reativas de oxigênio (ROS) são moléculas que contêm um átomo de oxigênio com um elétron desemparelhado em sua camada externa. Conforme os ROS são formados, eles se tornam muito instáveis ​​devido ao elétron desemparelhado agora residir na camada mais externa. As formas instáveis ​​de oxigênio às vezes são chamadas de radicais livres.

Como as ROS são realmente geradas nas células? Uma maneira é por meio da respiração celular conduzida pelo transporte de elétrons cadeia na mitocôndria. A cadeia de transporte de elétrons é responsável pela geração de ATP, principal fonte de energia para o funcionamento de uma célula. Uma molécula chave que ajuda a "iniciar" a cadeia de transporte de elétrons é o NADH (ou nicotinamida adenina dinucleotídeo), que serve como o doador de elétrons (ou seja, o H no NADH). O NADH é frequentemente referido como uma “coenzima”, embora não seja uma enzima (uma proteína).

NADH está presente em todas as células & # 8211é gerado por muitas reações bioquímicas. Uma maneira pela qual o NADH é gerado em grandes quantidades é quando o álcool é metabolizado (ou oxidado) para formar acetaldeído e depois em ácido acético. Durante o metabolismo do álcool, as enzimas álcool desidrogenase (ADH) e NAD + convertem o álcool em acetilaldeído, gerando NADH. Uma segunda enzima, a aldeído desidrogenase (ALDH) e o NAD +, convertem o acetaldeído em ácido acético, gerando ainda mais NADH. Nessas reações, a coenzima NAD + é reduzida a NADH (e o álcool e o acetaldeído são oxidados).

Revise a oxidação do álcool pela álcool desidrogenase (ADH)

Para saber mais sobre a oxidação do álcool pelo ADH, você pode participar de um jogo de realidade virtual chamado “Mergulhe no álcool” em www.rise.duke.edu/dive-alcohol.

Agora, há muito NADH disponível para “dar início” à respiração mitocondrial. O NADH se move do citosol para a mitocôndria, onde doa um elétron para a cadeia de transporte de elétrons. A cadeia de transporte de elétrons consiste em um grupo de proteínas (e alguns lipídios) que trabalham juntas para passar elétrons “pela linha”. Finalmente, na presença de oxigênio, o ATP é formado, fornecendo energia para muitas funções celulares.

No entanto, alguns elétrons podem "escapar" da cadeia de transporte de elétrons e se combinar com o oxigênio para formar uma forma muito instável de oxigênio chamada de radical superóxido (O2• -). O radical superóxido é uma das espécies reativas de oxigênio (ROS).

O radical superóxido é um tipo de radical livre. Os radicais livres têm um elétron solitário em seu orbital eletrônico externo e são moléculas muito reativas porque tendem a doar elétrons únicos (e-) ou roubar e- de outras moléculas. Os radicais livres podem ser destrutivos para os componentes celulares. Os radicais livres geralmente têm um • mostrado para indicar o e- solitário.

Nossas células têm meios de se proteger dos efeitos prejudiciais dessas moléculas reativas. Por exemplo, nossas células são capazes de manter baixos níveis de radicais superóxido com a ajuda da enzima superóxido dismutase (SOD). SOD ajuda a reduzir o superóxido para formar peróxido de hidrogênio (H2O2), que é então convertido (desintoxicado) pela enzima catalase em água e O2.

No entanto, às vezes os níveis de superóxido aumentam, por exemplo, após a exposição ao álcool (que gera muito NADH). Assim, mais peróxido de hidrogênio é formado e não pode ser desintoxicado pela quantidade limitada de catalase. Em vez disso, o peróxido de hidrogênio é reduzido pelo ferro (Fe 2+) (normalmente presente nas células), que doa um elétron para produzir o radical hidroxila (• OH), uma molécula muito desagradável. É extremamente reativo e é um ótimo agente oxidante. O radical hidroxila oxida componentes celulares, como lipídios, proteínas e DNA, literalmente roubando um e- (associado a um átomo de H) deles, danificando as células.

Figura: O metabolismo (ou seja, a oxidação) do álcool produz NADH, que atua como um doador de elétrons para a cadeia de transporte de elétrons (moléculas designadas com algarismos romanos). Elétrons (e-) que "vazam" da cadeia de transporte de elétrons (estrelas em I e III) se combinam com o oxigênio para produzir radicais superóxidos (O2• -). Por meio de uma série de reações, os radicais superóxidos geram radicais hidroxila (OH •). Os radicais de oxigênio estão circulados em vermelho.


Complexo III

O terceiro complexo é composto de citocromo b, outra proteína Fe-S, centro Rieske (centro 2Fe-2S) e proteínas do citocromo c. Este complexo também é denominado citocromo oxidoredutase. As proteínas do citocromo têm um grupo protético de heme. A molécula heme é semelhante ao heme na hemoglobina, mas carrega elétrons, não oxigênio. Como resultado, o íon de ferro em seu núcleo é reduzido e oxidado à medida que passa os elétrons, flutuando entre diferentes estados de oxidação: Fe ++ (reduzido) e Fe +++ (oxidado). As moléculas de heme nos citocromos têm características ligeiramente diferentes devido aos efeitos das diferentes proteínas que as ligam, dando características ligeiramente diferentes a cada complexo. O Complexo III bombeia prótons através da membrana e passa seus elétrons para o citocromo c para transporte para o quarto complexo de proteínas e enzimas (o citocromo c é o aceitador de elétrons de Q no entanto, enquanto Q carrega pares de elétrons, o citocromo c pode aceitar apenas um em um tempo).


Fatores de crescimento

A maioria dos organismos são capazes de produzir enzimas necessárias para as vias bioquímicas pela presença de nutrientes, no entanto, existem vários organismos que não possuem enzimas específicas exigidas pelos micróbios. Portanto, eles devem obter esses constituintes ou seus precursores do meio ambiente. Os compostos orgânicos que são componentes celulares essenciais ou precursores de tais componentes, mas não podem ser sintetizados pelo organismo, são chamados de fatores de crescimento. Existem três tipos principais de fatores de crescimento, como aminoácidos, purinas e pirimidinas e vitaminas. Alguns microrganismos requerem muitas vitaminas, por exemplo, Enterococcus faecalis precisa de oito vitaminas diferentes para o crescimento. Outros fatores de crescimento também são observados. O heme (da hemoglobina ou citocromos) é necessário para Haemophilus influenzae, e alguns micoplasmas precisam de colesterol.

Compreender os requisitos do fator de crescimento dos micróbios tem importantes aplicações práticas. Ambos os micróbios com requisitos específicos conhecidos e aqueles que produzem grandes quantidades de uma substância (por exemplo, vitaminas) são úteis. Micróbios com um requisito de fator de crescimento específico podem ser usados ​​em bioensaios para o fator de que precisam. O ensaio atípico é um ensaio de resposta ao crescimento, que permite a determinação da quantidade de fator de crescimento em uma solução.


O básico da cadeia de transporte de elétrons

A cadeia de transporte de elétrons consiste em quatro complexos de proteínas, cada um dos quais tem uma função específica na transferência de elétrons do NADH e FADH₂ para o oxigênio.

  • Complexo I pega os elétrons do NADH e os reduz a NAD +, além de liberar quatro íons de hidrogênio (H +) da matriz mitocondrial para o espaço intermembranar. Isso estabelece um gradiente eletroquímico.
  • Complexo II recebe FADH₂, que ignora o primeiro complexo e entrega elétrons diretamente na cadeia de transporte de elétrons. Ubiquinona(Q), um portador que pode viajar livremente através da membrana, recebe os elétrons dos complexos I e II e os entrega ao complexo III. Este complexo não bombeia prótons para o espaço intermembrana.
  • Complexo III bombeia quatro íons de hidrogênio para o espaço intermembranar. Ele também passa elétrons para citocromo c, outro portador com a capacidade de se mover através da membrana, que os transfere para o complexo IV.
  • Complexo IV recebe elétrons do citocromo ce transfere-os para o oxigênio & # 8211, o aceptor final na cadeia de transporte de elétrons. Então, o oxigênio pega dois íons de hidrogênio do meio circundante e forma água. Observe que, sem oxigênio, o transporte de elétrons para de funcionar e o ATP não pode ser produzido aerobicamente.

Os íons de hidrogênio liberados produzem uma corrente externa, criando potencial elétrico através da membrana mitocondrial. A diferença de corrente entre os dois lados da membrana cria um gradiente eletroquímico, também conhecido como força motriz de prótons. Então, esses íons se difundem de uma concentração mais alta para a mais baixa de volta para a matriz mitocondrial, carregando potencial elétrico.

Este movimento de íons de hidrogênio alimenta uma enzima chamada ATP sintase, que fosforila ADP e produz ATP. Mas antes de avançarmos muito, vamos dar uma olhada mais de perto no que acontece em cada complexo.

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A fase oxidativa da fosforilação oxidativa Oxida NADH & amp FADH₂ Processo aeróbio Ocorre na mitocôndria Bombeia íons de hidrogênio para o espaço intermembrana Cria um gradiente de íons de hidrogênio

Complexo I

Complexo I consiste em mononucleotídeo de flavina (FMN) e um ferro-enxofre (Fe-S) - contendo proteína. FMN é derivado da vitamina B₂, também conhecida como riboflavina. É também um dos muitos grupos protéticos da cadeia de transporte de elétrons.

Um grupo protético é um componente não aminoácido necessário para a função biológica de uma proteína. Estas moléculas não peptídicas podem ser orgânico (como vitaminas, açúcares ou lipídios) ou inorgânico (como íons de metal). Os grupos protéticos também incluem coenzimas, porque são grupos protéticos de enzimas.

No complexo I, a enzima catalisadora é NADH desidrogenase & # 8211 uma de nossas maiores proteínas ligadas à membrana consistindo em 46 cadeias de aminoácidos. Este complexo tem duas funções principais, transferindo elétrons do NADH para a ubiquinona e bombeando íons de hidrogênio através da matriz mitocondrial para o espaço intermembrana.

Este processo começa quando o FMN retira o NADH de seus dois elétrons e os distribui por uma cadeia de aglomerados de ferro-enxofre. Em seguida, esses elétrons são colocados em uma molécula de ubiquinona que os transporta para o próximo complexo na cadeia de transporte de elétrons. Este processo libera quatro prótons através da membrana para cada molécula de NADH, que estabelece e mantém um gradiente eletroquímico que poderes ATP sintase.

Complexo II e ubiquinona

Complexo II, succinato desidrogenase, desempenha um papel interessante no metabolismo mitocondrial. É a mesma enzima que também foi usada no ciclo do ácido cítrico para transformar succinato em fumarato no processo de produção de FADH₂. Juntos, a succinato desidrogenase e o FADH₂ formam um pequeno complexo que ignora o primeiro complexo e transfere elétrons diretamente para a cadeia de transporte de elétrons. Ao contrário do complexo I, o complexo II não bombeia íons de hidrogênio para o espaço intermembrana.

Ubiquinona (Q) é um composto que liga os complexos I e II ao complexo III. É lipossolúvel e pode mover-se livremente através do núcleo hidrofóbico da membrana mitocondrial. Após a ubiquinona ser reduzida a ubiquinol (QH₂), ele libera seus elétrons para o próximo complexo na cadeia de transporte de elétrons.

Ubiquinona recebe elétrons de duas fontes:

Uma vez que os elétrons fornecidos pelo FADH₂ contornam o primeiro complexo, eles não participam do bombeamento de íons de hidrogênio para o espaço intermembrana. Como o rendimento total de ATP está diretamente relacionado ao número de íons de hidrogênio liberados, menos moléculas de ATP são geradas a partir do FADH₂.

Complexo III

Complexo III também é conhecido como Q-citocromo c oxidoredutase. Consiste em três subunidades:

  1. Citocromo c, que contém um único grupo protético heme.
  2. Citocromo b, que contém dois grupos protéticos heme.
  3. O centro Rieske, que contém o centro 2Fe-2S.

As proteínas do citocromo contêm um grupo protético heme. Uma molécula heme é semelhante à hemoglobina, mas carrega elétrons em vez de oxigênio. Isso também significa que o íon de ferro em seu núcleo é reduzido e oxidado à medida que doa e aceita elétrons. Assim, ele oscila entre oxidado (Fe 3+ ) e reduzido (Fe 2+ ) estados durante o processo de transporte de elétrons. Como as moléculas de heme nos citocromos estão ligadas a proteínas diferentes, elas têm características diferentes. Isso também é o que torna cada complexo da cadeia de transporte de elétrons.

Citocromo c é uma proteína transportadora de elétrons exclusiva porque não faz parte de um complexo maior. Assim, é livre para se difundir através da membrana mitocondrial interna. O citocromo c é o aceitador de elétrons da ubiquinona. No entanto, enquanto Q carrega elétrons em pares, o citocromo c só pode aceitar um deles por vez. Este processo de transferência de elétrons do ubiquinol para o citocromo c é chamado o ciclo Q.

Além de passar elétrons para o citocromo c para transporte para o quarto complexo, o complexo III também bombeia quatro íons de hidrogênio através da membrana mitocondrial.

Complexo IV

Complexo IV, também conhecido como citocromo c oxidase, é uma estrutura com várias unidades que transfere elétrons do citocromo c para o oxigênio. É composto por três proteínas citocromo c, a e a3. O complexo contém dois grupos heme (um em cada citocromo a e a3), bem como três íons de cobre (dois CuUMA e um CuB no citocromo a3).

Esses citocromos contêm uma molécula de oxigênio entre os íons de ferro e cobre. Depois que o oxigênio é reduzido, ele pega dois íons de hidrogênio do meio circundante e produz água (H₂O).

O complexo IV também bombeia dois íons de hidrogênio para fora da matriz mitocondrial para o espaço intermembrana, contribuindo ainda mais para o gradiente eletroquímico. Este gradiente é usado no processo de quimiosmose para sintetizar ATP.


Transporte de elétrons no ciclo de energia da célula

O caminho mais eficiente da célula eucariótica para a produção de ATP vital é a respiração aeróbica que ocorre na mitocôndria. Após a glicólise, o produto piruvato é levado para a mitocôndria e é posteriormente oxidado no ciclo do TCA. Este ciclo deposita energia nas coenzimas reduzidas que transferem essa energia através da chamada cadeia de transporte de elétrons.

A energia fornecida aos elétrons da coenzima reduzida NADH e ao succinato pelo ciclo do TCA é transferida em pequenas etapas na membrana interna da mitocôndria por meio de uma cadeia de cinco complexos de proteínas. Essas pequenas etapas de oxidação realizam a conversão de ADP na molécula de moeda de energia ATP. Esta série de reações acopladas é freqüentemente referida como fosforilação oxidativa.

A energia usada na cadeia de transporte de elétrons bombeia prótons através da membrana mitocondrial interna da matriz interna para o espaço intermembrana, produzindo um forte gradiente de concentração de hidrogênio. Esse processo foi chamado de quimiosmose por seu descobridor, Peter Mitchell. Essa diferença na concentração de prótons produz um potencial elétrico e um potencial de pH através das membranas. A proteína complexa ATP sintase, então, faz uso desse potencial de membrana para realizar a fosforilação de ADP em ATP.


Conteúdo

A respiração celular anaeróbica e a fermentação geram ATP de maneiras muito diferentes, e os termos não devem ser tratados como sinônimos. A respiração celular (aeróbica e anaeróbia) utiliza compostos químicos altamente reduzidos, como NADH e FADH2 (por exemplo, produzido durante a glicólise e o ciclo do ácido cítrico) para estabelecer um gradiente eletroquímico (geralmente um gradiente de prótons) através de uma membrana. Isso resulta em um potencial elétrico ou diferença de concentração de íons através da membrana. Os compostos químicos reduzidos são oxidados por uma série de proteínas integrantes da membrana respiratória com potenciais de redução sequencialmente crescentes, com o aceptor de elétrons final sendo o oxigênio (na respiração aeróbica) ou outra substância química (na respiração anaeróbica). Uma força motriz de prótons impulsiona os prótons para baixo no gradiente (através da membrana) através do canal de prótons da ATP sintase. A corrente resultante impulsiona a síntese de ATP a partir de ADP e fosfato inorgânico.

A fermentação, ao contrário, não utiliza um gradiente eletroquímico. A fermentação, em vez disso, usa apenas fosforilação em nível de substrato para produzir ATP. O aceptor de elétrons NAD + é regenerado a partir do NADH formado nas etapas oxidativas da via de fermentação pela redução dos compostos oxidados. Esses compostos oxidados são freqüentemente formados durante a própria via de fermentação, mas também podem ser externos. Por exemplo, em bactérias de ácido lático homofermentativas, o NADH formado durante a oxidação do gliceraldeído-3-fosfato é oxidado de volta a NAD + pela redução do piruvato a ácido lático em um estágio posterior da via. Na levedura, o acetaldeído é reduzido a etanol para regenerar o NAD +.

Existem duas vias importantes de formação de metano microbiano anaeróbico, através do dióxido de carbono / bicarbonato (HCO3 -) redução (respiração) ou fermentação do acetato. [3]

A respiração anaeróbica é um componente crítico dos ciclos globais de nitrogênio, ferro, enxofre e carbono por meio da redução dos oxiânions de nitrogênio, enxofre e carbono a compostos mais reduzidos. O ciclo biogeoquímico desses compostos, que depende da respiração anaeróbica, impacta significativamente o ciclo do carbono e o aquecimento global. A respiração anaeróbica ocorre em muitos ambientes, incluindo água doce e sedimentos marinhos, solo, aquíferos subterrâneos, ambientes subterrâneos profundos e biofilmes. Mesmo ambientes, como o solo, que contêm oxigênio também têm microambientes que carecem de oxigênio devido às características de difusão lenta do gás oxigênio.

Um exemplo da importância ecológica da respiração anaeróbica é o uso de nitrato como um aceptor de elétrons terminal, ou desnitrificação dissimilatória, que é a principal via pela qual o nitrogênio fixo é devolvido à atmosfera como gás nitrogênio molecular. [4] O processo de desnitrificação também é muito importante nas interações hospedeiro-micróbio. Semelhante às mitocôndrias em microrganismos que respiram oxigênio, alguns ciliados anaeróbios unicelulares usam endossimbiontes desnitrificantes para ganhar energia. [5] Outro exemplo é a metanogênese, uma forma de respiração de dióxido de carbono, que é usada para produzir gás metano por digestão anaeróbica. O metano biogênico é usado como uma alternativa sustentável aos combustíveis fósseis. Do lado negativo, a metanogênese descontrolada em aterros sanitários libera grandes volumes de metano na atmosfera, onde atua como um poderoso gás de efeito estufa. [6] A respiração de sulfato produz sulfeto de hidrogênio, que é responsável pelo cheiro característico de 'ovo podre' dos pântanos costeiros e tem a capacidade de precipitar íons de metais pesados ​​da solução, levando à deposição de minérios de metal sulfídico. [7]

A desnitrificação dissimilatória é amplamente utilizada na remoção de nitrato e nitrito de águas residuais municipais. Um excesso de nitrato pode levar à eutrofização dos cursos d'água nos quais a água tratada é liberada. Os níveis elevados de nitrito na água potável podem causar problemas devido à sua toxicidade. A desnitrificação converte ambos os compostos em gás nitrogênio inofensivo. [8]

Desnitrificação Anaeróbica (Sistema ETC)

Português: O modelo acima mostra o processo de respiração anaeróbica através de desnitrificação, que usa nitrogênio (na forma de nitrato, NO3 -) como o aceitador de elétrons. NÃO3 - passa pela desidrogenase respiratória e reduz em cada etapa da ubiquinose ao complexo bc1 e também à proteína ATP sintase. Cada redutase perde oxigênio em cada etapa, de modo que o produto final da respiração anaeróbica é o N2.

1. Citoplasma
2. Periplasma Compare com a cadeia aeróbia de transporte de elétrons.

Tipos específicos de respiração anaeróbica também são essenciais na biorremediação, que usa microorganismos para converter produtos químicos tóxicos em moléculas menos prejudiciais para limpar praias, aquíferos, lagos e oceanos contaminados. Por exemplo, o arsenato ou selenato tóxico pode ser reduzido a compostos menos tóxicos por várias bactérias anaeróbias por meio da respiração anaeróbica. A redução de poluentes químicos clorados, como cloreto de vinila e tetracloreto de carbono, também ocorre por meio da respiração anaeróbia.

A respiração anaeróbica é útil na geração de eletricidade em células a combustível microbianas, que empregam bactérias que respiram aceitadores de elétrons sólidos (como o ferro oxidado) para transferir elétrons de compostos reduzidos para um eletrodo. Este processo pode degradar simultaneamente os resíduos de carbono orgânico e gerar eletricidade. [9]


  • A redução de sulfato é um mecanismo vital para bactérias e arquéias que vivem em ambientes pobres em oxigênio e ricos em sulfato.
  • Os redutores de sulfato podem ser organotróficos, usando compostos de carbono, como lactato e piruvato como doadores de elétrons, ou litotróficos, e usam gás hidrogênio (H2) como um doador de elétrons.
  • Antes que o sulfato possa ser usado como um aceptor de elétrons, ele deve ser ativado por ATP-sulfurilase, que usa ATP e sulfato para criar adenosina 5 e fosfosulfato primário (APS).
  • As bactérias redutoras de sulfato podem ser rastreadas até 3,5 bilhões de anos atrás e são consideradas entre as formas mais antigas de microorganismos, tendo contribuído para o ciclo do enxofre logo após o surgimento da vida na Terra.
  • O sulfeto de hidrogênio tóxico é um produto residual de bactérias redutoras de sulfato e é a fonte do odor de ovo podre.
  • Bactérias redutoras de sulfato podem ser utilizadas para limpar solos contaminados.
  • litotrófico: Obtém elétrons para a respiração de substratos inorgânicos.
  • organotrófico: Obtém elétrons para a respiração de substratos orgânicos.

A redução do sulfato é um tipo de respiração anaeróbica que utiliza o sulfato como um aceptor terminal de elétrons na cadeia de transporte de elétrons. Em comparação com a respiração aeróbica, a redução de sulfato é um processo relativamente pobre em termos energéticos, embora seja um mecanismo vital para bactérias e arquéias que vivem em ambientes ricos em sulfato e pobres em oxigênio.

Muitos redutores de sulfato são organotróficos, usando compostos de carbono, como lactato e piruvato (entre muitos outros) como doadores de elétrons, enquanto outros são litotróficos e usam gás hidrogênio (H2) como um doador de elétrons. Algumas bactérias redutoras de sulfato autotróficas incomuns (por exemplo, Desulfotignum phosphitoxidans) pode usar fosfito (HPO 3-) como um doador de elétrons, enquanto outros (por exemplo, Desulfovibrio sulfodismutans, Desulfocapsa thiozymogenes, e Desulfocapsa sulfoexigens) são capazes de desproporção de enxofre (dividindo um composto em dois compostos diferentes, neste caso um doador de elétrons e um aceitador de elétrons) usando enxofre elementar (S0), sulfito (SO3 2 e menos), e tiossulfato (S2O3 2 e menos) para produzir sulfeto de hidrogênio (H2S) e sulfato (SO4 2 e menos).

Antes que o sulfato possa ser usado como um aceptor de elétrons, ele deve ser ativado. Isso é feito pela enzima ATP-sulfurilase, que usa ATP e sulfato para criar adenosina 5 e fosfosulfato primário (APS). APS é subsequentemente reduzido a sulfito e AMP. O sulfito é então reduzido a sulfeto, enquanto o AMP é transformado em ADP usando outra molécula de ATP. O processo global, portanto, envolve um investimento de duas moléculas do portador de energia ATP, que deve ser recuperado a partir da redução.

Todos os organismos redutores de sulfato são anaeróbios estritos. Como o sulfato é energeticamente estável, ele deve ser ativado por adenilação para formar APS (adenosina 5 e fosfossulfato primário) para formar APS antes de ser metabolizado, consumindo ATP. O APS é então reduzido pela enzima APS redutase para formar sulfito (SO3 2 e menos) e AMP. Em organismos que usam compostos de carbono como doadores de elétrons, o ATP consumido é contabilizado pela fermentação do substrato de carbono. O hidrogênio produzido durante a fermentação é realmente o que impulsiona a respiração durante a redução do sulfato.

As bactérias redutoras de sulfato remontam a 3,5 bilhões de anos atrás e são consideradas uma das formas mais antigas de microorganismos, tendo contribuído para o ciclo do enxofre logo após o surgimento da vida na Terra. Bactérias redutoras de sulfato são comuns em ambientes anaeróbicos (como água do mar, sedimentos e água rica em material orgânico em decomposição), onde auxiliam na degradação de materiais orgânicos. Nesses ambientes anaeróbicos, as bactérias em fermentação extraem energia de grandes moléculas orgânicas e os compostos menores resultantes (como ácidos orgânicos e álcoois) são posteriormente oxidados por acetogênios, metanogênios e as bactérias redutoras de sulfato concorrentes.

Muitas bactérias reduzem pequenas quantidades de sulfatos para sintetizar componentes celulares contendo enxofre, o que é conhecido como redução assimilatória de sulfato. Em contraste, as bactérias redutoras de sulfato reduzem o sulfato em grandes quantidades para obter energia e expelir o sulfeto resultante como resíduo, o que é conhecido como redução do sulfato quodissimilatório. & rdquo A maioria das bactérias redutoras de sulfato também pode reduzir outros compostos de enxofre inorgânicos oxidados, como sulfito, tiossulfato ou enxofre elementar (que é reduzido a sulfeto como sulfeto de hidrogênio).

O sulfeto de hidrogênio tóxico é um resíduo de bactérias redutoras de sulfato, seu odor de ovo podre é frequentemente um marcador da presença de bactérias redutoras de sulfato na natureza. Bactérias redutoras de sulfato são responsáveis ​​pelos odores sulfurosos de pântanos salgados e planícies de lama. Muito do sulfeto de hidrogênio vai reagir com íons metálicos na água para produzir sulfetos metálicos. Esses sulfetos metálicos, como o sulfeto ferroso (FeS), são insolúveis e geralmente pretos ou marrons, levando à cor escura do lodo. Assim, a cor preta do lodo em um tanque é devido aos sulfetos metálicos que resultam da ação de bactérias redutoras de sulfato.

Figura: Lama negra: A cor preta desta lagoa deve-se aos sulfuretos metálicos que resultam da ação de bactérias redutoras de sulfato.

Algumas bactérias redutoras de sulfato desempenham um papel na oxidação anaeróbica do metano (CH4+ SO4 2- & rarr HCO3& ndash + HS & ndash + H2O). An important fraction of the methane formed by methanogens below the seabed is oxidized by sulfate-reducing bacteria in the transition zone separating the methanogenesis from the sulfate reduction activity in the sediments.This process is also considered a major sink for sulfate in marine sediments. In hydrofracturing fluids used to frack shale formations to recover methane (shale gas), biocide compounds are often added to water to inhibit the microbial activity of sulfate-reducing bacteria in order to avoid anaerobic methane oxidation and to minimize potential production loss.

Sulfate-reducing bacteria often create problems when metal structures are exposed to sulfate-containing water. The interaction of water and metal creates a layer of molecular hydrogen on the metal surface. Sulfate-reducing bacteria oxidize this hydrogen, creating hydrogen sulfide, which contributes to corrosion. Hydrogen sulfide from sulfate-reducing bacteria also plays a role in the biogenic sulfide corrosion of concrete, and sours crude oil.

Sulfate-reducing bacteria may be utilized for cleaning up contaminated soils some species are able to reduce hydrocarbons, such as benzene, toluene, ethylbenzene, and xylene. Sulfate-reducing bacteria may also be a way to deal with acid mine waters.