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A hidroxiprolina é um aminoácido? (Questão de classificação)

A hidroxiprolina é um aminoácido? (Questão de classificação)


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Portanto, eu sei que a hidroxiprolina é criada a partir da prolina por meio da hidroxilação como uma modificação pós-tradução. Também sei que a prolina é considerada um aminoácido. No entanto, depois de hidroxilá-lo, você fez uma modificação covalente no aminoácido original. A hidroxiprolina pode ser considerada corretamente um aminoácido? Ou é simplesmente um derivado de aminoácido e NÃO um aminoácido?

Ou uma pergunta mais geral - quanto você pode alterar um aminoácido e ainda chamá-lo de aminoácido?


O outro comentador respondeu corretamente que a prolina é um imminoácido, não um amminoácido. Mas em bioquímica é referido como amminoácido, uma vez que basicamente funciona como qualquer outro amminoácido em qualquer polipeptídeo.

quanto você pode alterar um aminoácido e ainda chamá-lo de aminoácido?

Dê uma olhada em:

Como você pode ver, existem algumas modificações estranhas de amminoácidos na biologia. Assim como a prolina / hidroxiprolina, qualquer amminoácido pode ser muito bem modificado e usado em proteinogênese ou não-proteinogênese. Toda modificação de um amminoácido é permitida, e ainda será considerado um amminoácido, mesmo que não constitua uma proteína. As únicas partes que não podem ser alteradas são os grupos COO- e NH3 +, obviamente, pois dão o nome à molécula: "ammino" significa que possui um grupo NH e "ácido" significa que possui um grupo COO-.


Classificação de aminoácidos e seus princípios básicos

Neste artigo, estamos adicionando detalhes de classificação de aminoácidos.

Os aminoácidos são os blocos de construção da estrutura molecular da classe importante e complexa de um composto conhecido como Proteínas.

As proteínas na hidrólise produzem misturas dos aminoácidos componentes.

Portanto, para compreender a estrutura e a química das proteínas, temos primeiro que realizar o estudo dos aminoácidos.


Classificação

Além dos grupos amino e carboxila, os aminoácidos têm uma cadeia lateral ou grupo R ligado ao carbono alfa. Cada aminoácido possui características únicas decorrentes do tamanho, forma, solubilidade e propriedades de ionização de seu grupo R. Como resultado, as cadeias laterais dos aminoácidos exercem um efeito profundo na estrutura e na atividade biológica das proteínas. Embora os aminoácidos possam ser classificados de várias maneiras, uma abordagem comum é classificá-los de acordo com se o grupo funcional na cadeia lateral em pH neutro é apolar, polar, mas não carregado, carregado negativamente ou positivamente carregado. As estruturas e nomes dos 20 aminoácidos, suas abreviaturas de uma e três letras e algumas de suas características distintivas são fornecidas na Tabela ( PageIndex <1> ).

Tabela ( PageIndex <1> ): Aminoácidos comuns encontrados nas proteínas
Nome comum Abreviação Fórmula Estrutural (em pH 6) Massa molar Característica Distintiva
Aminoácidos com um grupo R apolar
glicina gly (G) 75 o único aminoácido sem carbono quiral
alanina ala (A) 89 & mdash
valina val (V) 117 um aminoácido de cadeia ramificada
leucina leu (L) 131 um aminoácido de cadeia ramificada
isoleucina ile (I) 131 um aminoácido essencial porque a maioria dos animais não consegue sintetizar aminoácidos de cadeia ramificada
fenilalanina phe (F) 165 também classificado como um aminoácido aromático
triptofano trp (W) 204 também classificado como um aminoácido aromático
metionina conheceu (M) 149 cadeia lateral funciona como um doador de grupo metil
prolina suporte) 115 contém um grupo amina secundária referido como um & alfa-iminoácido
Aminoácidos com um grupo R polar, mas neutro
serina ser (S) 105 encontrado no sítio ativo de muitas enzimas
treonina thr (T) 119 nomeado por sua semelhança com a trina de açúcar
cisteína cys (C) 121 a oxidação de duas moléculas de cisteína produz cistina
tirosina Tyr (Y) 181 também classificado como um aminoácido aromático
asparagina asn (N) 132 a amida de ácido aspártico
glutamina gln (Q) 146 a amida do ácido glutâmico
Aminoácidos com um grupo R carregado negativamente
ácido aspártico asp (D) 132 grupos carboxila são ionizados em pH fisiológico, também conhecido como aspartato
ácido glutâmico Cola) 146 grupos carboxila são ionizados em pH fisiológico, também conhecido como glutamato
Aminoácidos com um grupo R carregado positivamente
histidina seu (H) 155 o único aminoácido cujo grupo R tem um pKuma (6,0) próximo ao pH fisiológico
lisina lys (K) 147 & mdash
arginina arg (R) 175 uma base quase tão forte quanto hidróxido de sódio

O primeiro aminoácido a ser isolado foi a asparagina em 1806. Era obtida a partir de proteínas encontradas no suco de aspargos (daí o nome). A glicina, o principal aminoácido encontrado na gelatina, recebeu esse nome devido ao seu sabor doce (grego glykys, significando & ldquosweet & rdquo). Em alguns casos, um aminoácido encontrado em uma proteína é na verdade um derivado de um dos 20 aminoácidos comuns (um desses derivados é a hidroxiprolina). A modificação ocorre depois de o aminoácido foi montado em uma proteína.


NET Life Science Model Question Paper 2015: Biologia MCQ-8: Bioquímica: Aminoácidos: Parte 4

1). Qual grupo de uma glicina totalmente protonada (NH3 + & # 8211 CH2 - COOH) libera primeiro um "próton" quando é titulado contra íons - OH-?
uma. Grupo Carboxil
b. Grupo amino
c. Ambos ao mesmo tempo
d. Não pode ser previsto

2). pKa é a medida de um grupo para __________ próton.
uma. Assumir
b. Liberar
c. Combinar
d. Consumir

3). Qual dos seguintes aminoácidos carrega um grupo guanidina na cadeia lateral?
uma. Lisina
b. Arginina
c. Histidina
d. Proline

4). O precursor da síntese de glicina em micróbios e plantas é _______.
uma. Serine
b. Leucina
c. Valine
d. Nenhum desses

5). O código de uma letra da selenocisteína é _____.

6). Qual dos seguintes aminoácidos possui um grupo imino na cadeia lateral?
uma. Proline
b. Asparagina
c. Glutamato
d. Histidina

7). A 4-hidroxi prolina (um derivado da prolina) está abundantemente presente em _______.
uma. Queratina
b. Mioglobina
c. Hemoglobina
d. Colágeno

Biologia MCQ-8: Biologia / Questões de múltipla escolha em ciências da vida (MCQ) / Questões modelo com respostas e explicações em bioquímica: Aminoácidos Parte 4 para preparar o Exame de Ciências da Vida CSIR JRF NET e também para outros exames competitivos em Ciências da Vida / Ciências Biológicas, como como ICMR JRF Entrance, DBT JRF, GATE Life Science, GATE Biotechnology, ICAR, University PG Entrance Exam, JAM, GRE, Medical Entrance Examination, etc. Este conjunto de questões práticas para JRF / NET Life Science ajudará a construir sua confiança para enfrentar o exame real. Uma grande quantidade de perguntas em nossa prática MCQ foi tirada de documentos de perguntas da NET de ciências da vida do ano anterior. Por favor, tire proveito de nossas notas de aula NET, PPTs, perguntas do ano anterior e testes de simulação para sua preparação. Você pode baixar este material de estudo da NET gratuitamente em nossa conta no Slideshare (link fornecido abaixo).

8). A desmosina é um derivado complexo de cinco resíduos ____________.
uma. Lisina
b. Arginina
c. Histidina
d. Metionina

9). O pH isoelétrico é designado como _______.
uma. pKa
b. pI
c. Pi
d. Nenhum desses

10). Qual dos seguintes aminoácidos é biossintetizado a partir de Ribose 5-fosfato?
uma. Histidina
b. Serine
c. Glicina
d. Todos esses

11). O aminoácido biossintetizado a partir do piruvato da glicólise é _____.
uma. Alanina
b. Valine
c. Leucina
d. Todos esses

12). Os aminoácidos aromáticos (fenilalaina, tirosina e triptofano) são derivados do piruvato de fosfoenol e __________.
uma. Ribose 5-fosfato
b. 4-fosfato de eritrose
c. Oxaloacetato
d. α-cetoglutarato

13). A isoleucina é derivada de ___________.

uma. Metionina
b. Treonina
c. Lisina
d. Leucina

14). A trombina da proteína de coagulação do sangue geralmente contém qual dos seguintes aminoácidos modificados?

uma. 4-hidroxi prolina
b. 5-hidroxilisina
c. 6-N-metil lisina
d. glutamato γ-carboxi

15). A cisteína não é um aminoácido essencial em humanos, uma vez que temos a maquinaria para sintetizar a cisteína a partir de outros dois aminoácidos, nomeadamente _______ e serina.

uma. Metionina
b. Selenocisteína
c. Citrulina
d. Hidroxiprolina

16). Qual dos seguintes contém uma ponte dissulfeto?

uma. Cisteína
b. Cistina
c. Metionina
d. Nenhum desses
e. Todos esses

17). Qual das proteínas a seguir contém um aminoácido modificado - desmosina?

uma. Queratina
b. Gelatina
c. Elastina
d. Colágeno

180. Durante a biossíntese, a metionina e a treonina são derivadas de um intermediário comum:

uma. Corismático
b. Citrulina
c. Homosserina
d. Cistationa

19). 6-N-metil lisina é um derivado da lisina, presente em__________.

uma. Queratina
b. Colágeno
c. Miosina
d. Mioglobina

20). Um ponto de ramificação intermediário comum na síntese de todos os aminoácidos aromáticos, como triptofano, fenilalanina e tirosina, é _____.

uma. Homosserina
b. Corismático
c. Cistationa
d. Nenhum desses

21). Sarcosina, um aminoácido não protenacius ubíquo em animais e plantas é ____.

uma. N-metilglicina
b. N-metilvalina
c. N-metilserina
d. N-metilmetionina

Respostas e explicações:

1. Resp. (uma). Grupo Carboxil

O primeiro grupo COOH liberará íons H + e se combinará com íons OH- para formar água. Somente após a ionização completa de todos os grupos COOH, o NH3 + libere íons H +.

2. Resp. (b). Liberar

pKa é o logaritmo negativo de Ka. Ka é a constante de dissociação de uma reação de ionização, como a ionização do ácido acético. Ka é semelhante à constante de equilíbrio de qualquer reação química e é calculada dividindo-se a concentração de produtos pela concentração de seus reagentes. Ka denota a força de um ácido. Ácidos fortes terão um valor maior de Ka enquanto um ácido mais fraco terá valores menores de Ka. Quanto mais forte for a tendência de dissociar um próton, mais forte será o ácido e menor será o seu pKa (uma vez que o pKa é o logaritmo negativo de Ka ou seja., recíproco de ka).

3. Resp. (b). Arginina

4. Resp. (uma). Serine

6. Resp. (uma). Proline

7. Resp. (d). Colágeno

8. Resp. (uma). Lisina

10. Resp. (uma). Histidina

11. Resp. (d). Todos esses

12. Resp. (b). 4-fosfato de eritrose

13. Resp. (b). Treonina

14. Resp. (d) γ-carboxi glutamato

15. Resp. (uma). Metionina

Metionina fornece enxofre

Serina fornece a espinha dorsal da cisteína

16. Resp. (b). Cistina

17. Resp. (c). Elastina

18. Resp. (c). Homosserina

19. Resp. (c). Miosina

20. Resp. (b). Corismático

21. Resp. (uma). N-metilglicina

A resposta-chave é preparada com o melhor de nosso conhecimento.
Fique à vontade para informar o Admin se você encontrar algum erro na chave de resposta ..


Classificações de aminoácidos

Os especialistas classificam os aminoácidos com base em uma variedade de características, incluindo se as pessoas podem adquiri-los por meio da dieta. Assim, os cientistas reconhecem três tipos de aminoácidos:
1. Não essencial
2. Essencial
3. Condicionalmente essencial

No entanto, a classificação como essencial ou não essencial não reflete realmente a sua importância, uma vez que todos os 20 aminoácidos são necessários para a saúde humana.

Oito desses aminoácidos são essenciais (ou indispensáveis) e não podem ser produzidos pelo corpo. Eles são:
& touro Leucina
& touro isoleucina
& touro lisina
& touro treonina
& touro Metionina
& touro fenilalanina
& touro Valine
& touro triptofano

A histidina é um aminoácido classificado como semi-essencial, uma vez que o corpo humano nem sempre precisa dela para funcionar adequadamente, portanto, as fontes dietéticas dela nem sempre são essenciais. Enquanto isso, os aminoácidos condicionalmente essenciais geralmente não são necessários na dieta humana, mas se tornam essenciais em certas circunstâncias.

Finalmente, os aminoácidos não essenciais são produzidos pelo corpo humano a partir de aminoácidos essenciais ou de quebras de proteínas normais. Os aminoácidos não essenciais incluem:
& touro Asparagina
e touro alanina
& touro Arginina
Ácido aspártico touro
& touro Cisteína
Ácido glutâmico touro
Glutamina e touro
e touro Proline
& touro Glycine
& tirosina touro
& touro Serine

Um classificação de aminoácidos adicionais depende da estrutura da cadeia lateral, e os especialistas reconhecem esses cinco como:
& bull Cisteína e metionina (aminoácidos contendo enxofre)
& bull Asparagina, Serina, Treonina e Glutamina (aminoácidos neutros)
Ácido glutâmico e ácido aspártico (ácido) e arginina e lisina (básico)
& bull Leucina, Isoleucina, Glicina, Valina e Alanina (aminoácidos alifáticos)
& bull Fenilalanina, Triptofano, Tirosina e Histidina (aminoácidos aromáticos)

1 classificação final de aminoácidos é categorizado pela estrutura da cadeia lateral que divide a lista de 20 aminoácidos em quatro grupos - dois dos quais são os grupos principais e dois são subgrupos. Eles são:
1. Não polar
2. Polar
3. Ácido e polar
4. Básico e polar

Por exemplo, cadeias laterais possuindo grupos alquil hidrocarboneto puro ou aromáticos são consideradas não polares e estes aminoácidos são constituídos por Fenilalanina, Glicina, Valina, Leucina, Alanina, Isoleucina, Prolina, Metionina e Triptofano. Enquanto isso, se a cadeia lateral contém diferentes grupos polares como amidas, ácidos e álcoois, eles são classificados como polares. Inclui tirosina, serina, asparagina, treonina, glutamina e cisteína. Se a cadeia lateral contém ácido carboxílico, os aminoácidos na classificação ácido-polar são Ácido Aspártico e Ácido Glutâmico. Além disso, se a cadeia lateral consiste em um ácido carboxílico e polar básico, esses aminoácidos são Lisina, Arginina e Histidina.


Discussão

Uma abordagem de bioinformática para identificar HRGPs

À medida que mais projetos de sequenciamento de genomas de plantas são concluídos, grandes quantidades de dados biológicos estão sendo gerados. Bioinformática e em particular o programa BIO OHIO 2.0, que foi recentemente revisado e melhorado para fornecer um método mais rápido, confiável e eficiente para identificar proteínas com composições de aminoácidos enviesadas e motivos repetitivos conhecidos [16, 22]. Por exemplo, o programa BIO OHIO / Prot-Class pode pesquisar mais de 73.000 proteínas no banco de dados de proteômica do álamo e identificar aquelas contendo pelo menos 50% de PAST em um minuto. Usando os vários critérios de pesquisa, previmos 271 HRGPs em choupo, incluindo 162 AGPs, 60 EXTs e 49 PRPs.

Embora os HRGPs tenham sido identificados principalmente por meio da pesquisa de composições de aminoácidos tendenciosas e motivos repetitivos, existe a possibilidade de que outros HRGPs possam ser encontrados no genoma do choupo. Nem todos os AGPs atendem ao limite de 50% PAST, por exemplo, um AGP clássico, PtAGP51C, contém apenas 49% PAST. Problemas semelhantes existem para identificar AGPs quiméricos. Como essas proteínas podem conter apenas uma pequena região AGP dentro de uma sequência muito maior, é provável que contenham menos de 50% de PAST. Permanece a possibilidade de que existam outras classes de AGPs quiméricos ou proteínas individuais que contêm regiões semelhantes a AGP e não foram identificadas pelos parâmetros de pesquisa usados ​​neste estudo. Um problema semelhante pode existir para os peptídeos AG que caem abaixo do limite de 35% PAST ou para os PRPs que caem abaixo de 45% do PVKCYT.

Uma solução possível é simplesmente diminuir os limites e continuar a pesquisa, mas o número de falsos positivos aumenta acentuadamente à medida que os limites são reduzidos, tornando essas pesquisas menos viáveis. Por exemplo, reduzir o limite para a pesquisa de peptídeo AG para 30% identificaria 877 proteínas em comparação com as 194 identificadas com um limite de 35%.

Em tal cenário, o BLAST fornece um meio alternativo para encontrar proteínas candidatas adicionais. Ao usar proteínas identificadas como consultas, o BLAST é eficaz em encontrar alguns membros da família relacionados. Por exemplo, ao usar FLAs identificados como consultas, o BLAST é capaz de encontrar FLAs adicionais que não atendem aos critérios do programa BIO OHIO 2.0. No entanto, não é particularmente eficaz em encontrar outros membros da superfamília HRGP e, portanto, não pode ser utilizado de uma maneira abrangente.

Na verdade, uma pesquisa de bioinformática que identifica HRGPs, especialmente HRGPs quiméricos, sem também identificar um grande número de falsos positivos permanece difícil. No entanto, os parâmetros de pesquisa e pesquisas BLAST usados ​​aqui fornecem um meio eficiente para identificar HRGPs e distingui-los de um número limitado de sequências falso-positivas. Obviamente, futuras análises moleculares e bioquímicas dos HRGPs previstos neste estudo serão necessários para validar essas previsões de forma mais completa e elucidar suas funções biológicas. Somente quando esse trabalho for concluído, será possível distinguir conclusivamente HRGPs de sequências falso-positivas.

HRGPs existem como um espectro de proteínas

Embora os HRGPs sejam divididos em AGPs, EXTs e PRPs, a distinção entre essas categorias nem sempre é clara, uma vez que muitos HRGPs parecem existir como membros de um espectro de proteínas em vez de categorias distintas. Na verdade, vários HRGPs identificados aqui, bem como alguns identificados anteriormente em Arabidopsis, têm características de famílias múltiplas e podem ser considerados HRGPs híbridos. Por exemplo, muitos dos PRPs identificados aqui, particularmente alguns PRPs quiméricos, também contêm repetições dipeptídicas que são características de AGPs. Como tal, é difícil determinar se estes devem ser considerados como AGPs, PRPs ou classificados como um HRGP híbrido. Determinar se estes são realmente AGPs ou PRPs dependeria de se os resíduos de prolina são hidroxilados e subsequentemente glicosilados com polissacarídeos de arabinogalactano, que são característicos de AGPs. Da mesma forma, PtEXT4 também contém um grande número de repetições AGP características (arquivo adicional 2: Figura S2). Além disso, as pesquisas do BLAST revelaram que é semelhante em sequência ao AtAGP51. Dado que contém muitas repetições SPPP e SPPPP, foi classificado como EXT. No entanto, existe a possibilidade de que essa proteína também possa ser glicosilada com a adição de polissacarídeos AG, caso em que poderia ser potencialmente agrupada como um HRGP híbrido. Outro exemplo é a nova classe identificada aqui como os peptídeos PR (Tabela 4). Embora agrupados aqui como PRPs, essas sequências curtas (ou seja, PtPRP16-31 e PtPRP37) também contêm uma sequência SPPP característica de um EXT, bem como as repetições dipeptídicas características de AGPs, particularmente AP, PA e VP (arquivo adicional 4: Figura S4).

Outras dificuldades surgem quando HRGPs quiméricos são considerados. Por exemplo, as plastocianinas variam daquelas que contêm a maioria das repetições AGP e passam facilmente no teste PAST de 50% àquelas que contêm apenas algumas repetições AP, PA, SP, VP e GP àquelas que não contêm repetições AGP características. O limite exato entre as proteínas que são consideradas AGPs quiméricas e aquelas que são simplesmente proteínas de plastocianina é difícil de determinar. Novamente, estudos bioquímicos seriam necessários para examinar quais das proteínas são realmente glicosiladas para fazer uma determinação final para classificação. No entanto, todas as proteínas anotadas aqui como PAGs têm pelo menos algumas repetições AGP características, contêm um peptídeo sinal e a maioria tem sequências de adição de âncora de membrana GPI previstas, todas consistentes com a designação AGP quimérica (arquivo adicional 1: Figura S1 )

Uma situação semelhante também existe para os EXTs quiméricos, como os PERKs e LRXs. Quantas repetições SPPP ou SPPPP são necessárias para que uma proteína seja considerada uma LRX e não simplesmente uma proteína de repetição rica em leucina (LRR)? Aqui, o corte foi arbitrariamente definido para pelo menos duas repetições. Como tal, pode haver proteínas LRR que contêm uma SPPP que não são consideradas aqui como LRXs. Outro exemplo que ilustra esta dificuldade de classificação diz respeito às quatro proteínas (PtAGP70I, PtAGP71I, PtAGP72I e PtAGP73I) que são semelhantes a AtPRP13 com base em pesquisas BLAST. No entanto, essas quatro proteínas também contêm várias repetições de SP e AP que seriam mais características de um AGP. Exatamente como proteínas como essas devem ser classificadas é certamente discutível. Na verdade, é da natureza humana agrupar e classificar itens para facilitar a compreensão, enquanto a Mãe Natureza opera sem tal consideração.

Comparações com HRGPs de choupo previamente identificados

Este estudo identificou 271 HRGPs de choupo (162 AGPs, 60 EXT e 49 PRPs) em contraste com os 24 HRGPs (3 AGPs, 10 EXT e 11 PRPs) identificados por Newman e Cooper [18]. Os critérios de pesquisa mais rigorosos para repetições em tandem ricas em prolina e um banco de dados de proteômica de choupo menos abrangente com base em dados de sequências de proteínas não redundantes de EST e NCBI de 10/04/09 provavelmente são responsáveis ​​pelo menor número de HRGPs de choupo identificados neste estudo anterior. Além disso, homólogos dos 15 FLA AGPs relatados por Lafarguette et al. [20] em um Populus tremula × P. alba híbrido relacionado a Populus trichocarpa também foram identificados, além de 35 outros FLAs. Assim, o presente estudo representa o quadro mais abrangente e detalhado do inventário HRGP em choupo até o momento.

Comparações com Arabidopsis

Os resultados aqui permitem uma comparação dos HRGPs identificados em Arabidopsis com aqueles em choupo (Tabela 5). Para AGPs, os AGPs clássicos identificados em choupo mostraram um número semelhante ao de Arabidopsis. Especificamente, 27 AGPs clássicos incluindo seis AGPs ricos em lisina foram identificados em choupo, enquanto 25 AGPs clássicos incluindo três AGPs ricos em lisina foram identificados em Arabidopsis. Entre outros AGPs, é particularmente notável o grande aumento do número de FLAs, PAGs e peptídeos AG em choupo em comparação com Arabidopsis. Enquanto 21 FLAs, 17 PAGs e 16 peptídeos AG foram identificados em Arabidopsis, 50 FLAs, 39 PAGs e 35 peptídeos AG foram identificados aqui em choupo. Há também um aumento notável no número de outros AGPs quiméricos em choupo em comparação com Arabidopsis. Aqui, 11 outros AGPs quiméricos foram identificados em choupo, enquanto apenas 6 foram encontrados em Arabidopsis.

Entre os EXTs, os EXTs clássicos com grande número de repetições SPPPP são marcadamente diminuídos em choupo, enquanto números semelhantes de EXTs quiméricos existem em ambas as espécies. A redução no número de EXTs clássicos em choupo é dramática e provavelmente indica que muitos genes EXT ou funções EXT são dispensáveis ​​em choupo e, portanto, não conservados na evolução. Uma perda semelhante de EXTs também foi observada na análise de certas espécies de monocotiledôneas [dados não publicados, 18]. Além disso, muito menos EXTs de choupo contêm sequências YXY de reticulação putativas em comparação com Arabidopsis, e isso pode ser amplamente explicado pelo número reduzido de sequências EXT clássicas, que normalmente contêm tais sequências de reticulação. Os vários EXTs quiméricos, nomeadamente os LRXs / PEXs, PERKs e FHs, são conservados em ambas as espécies. Embora FHs não tenham sido relatados em Showalter et al. [16], um reexame do proteoma de Arabidopsis mostra 6 sequências FH (AtFH1-At3g2550, AtFH5-At5g54650, AtFH8-At1g70140, AtFH13-At5g58160, AtFH16-At5g07770 e AtFH20P contém duas ou mais sequências SPP. Essas 6 formas estão incluídas na Tabela 5 e são um subconjunto das 21 formas relatadas em Arabidopsis [35]. Semelhante aos EXTs quiméricos, os EXTs curtos também são conservados em Arabidopsis e choupo. Os EXTs curtos são uma classe particularmente interessante porque os EXTs não são conhecidos por terem âncoras de membrana GPI, uma característica comumente encontrada em muitos AGPs e associada a proteínas encontradas em jangadas lipídicas [36]. A descoberta de que vários desses EXTs curtos codificam uma sequência de âncora de GPI prevista são conservados em choupo e Arabidopsis certamente levanta a questão de qual papel essas proteínas estão desempenhando na planta. Atualmente, não existem publicações que verifiquem sua existência bioquímica ou examinem seus papéis, mas essa classe se destaca por ter candidatos interessantes para futuras investigações, principalmente no que diz respeito à confirmação de sua localização na membrana plasmática, hidroxilação e glicosilação.

Os PRPs são semelhantes em ambas as espécies, com a exceção notável dos peptídeos PR, que é uma classe muito expandida em choupo em comparação com Arabidopsis, que agora é reconhecida por ter apenas um peptídeo PR após um reexame solicitado por este estudo. Todos os PR-peptídeos em choupo são semelhantes em sequência com a maioria contendo repetições LPPLP e tendo uma única repetição SPPP no terminal C, embora alguns contenham repetições PELPK. Além disso, a maioria desses PR-peptídeos são semelhantes a AtPRP9 e AtPRP10 com base na análise BLAST, ambas as proteínas de Arabidopsis também contêm repetições de PELPK. De fato, AtPRP9 é bastante curto e similar em sequência aos peptídeos PR encontrados em choupo, mas não possui a repetição de SPPP C terminal. No entanto, esta é a única proteína encontrada em Arabidopsis, enquanto 30 foram observadas em álamos. AtPRP10 contém alguma semelhança na sequência, mas é muito mais longo do que os PR-peptídeos de choupo. De fato, o grande número de peptídeos PR contendo LPPLP e PELPK em choupo agrupados respectivamente em duas localizações cromossômicas indica que essas duas subfamílias gênicas provavelmente resultam de eventos de duplicação gênica em tandem, análogo a um conjunto único agrupado de genes PRP contendo PEHK na família da uva [18].

Embora a maioria das subfamílias de HRGPs existam em ambos os inventários de Arabidopsis e choupo, certas diferenças específicas da espécie existem, o que se reflete na diferença de número de certos grupos e o número total de HRGPs (271 em choupo contra 168 em Arabidopsis) . Precisamente por que certas classes de HRGPs são aumentadas ou diminuídas em abundância em uma espécie particular ainda está para ser determinado, mas esses resultados estabelecem as bases para experimentação futura nesta área.

Análise de liberação e expressão do genoma 2.0 de Poplar HRGPs

O estudo revelou que a versão 3.0 do genoma do álamo é bastante diferente da versão 2.0 em termos de HRGPs. Apenas 33% dos HRGPs identificados em 3.0 são iguais aos correspondentes em 2.0, outros podem diferir de alguns aminoácidos em sequência para uma posição de início e / ou parada distinta. Para vários desses casos, um destaque verde indicava uma provável sequência de sinal colocada internamente, ou porque essas sequências de sinal estavam no terminal N na liberação 2.0 ou deveriam estar no terminal N com base na análise de sequências neste estudo.

Além disso, dados de expressão de HRGP específicos de tecido / órgão foram obtidos a partir do navegador eFP poplar. No entanto, esse banco de dados não contém todos os dados HRGP e só aceita IDs de consulta no formato de genoma de choupo versão 2.0. A julgar pelas informações disponíveis, pode-se observar que os HRGPs em geral apresentam alta expressão em mudas, folhas e tecidos reprodutivos (Tabelas 2, 3 e 4). Em particular, vários FLAs foram expressos especificamente no xilema, enquanto alguns PAGs foram considerados altamente expressos em amentilhos machos. Muitos PRPs têm alta expressão em mudas e folhas. Curiosamente, vários LRXs são encontrados para serem expressos exclusivamente em amentilhos machos. Esse achado é consistente com pesquisas anteriores em Arabidopsis e arroz de que um grupo de LRXs são LRXs específicos para pólen, ou PEXs [37].

Análise Pfam de HRGPs de choupo

Todos os 271 HRGPs de choupo identificados neste estudo foram submetidos à análise Pfam para identificar domínios específicos dentro deles. Os domínios Pfam foram encontrados em 160 das 271 proteínas (59%). Mais especificamente, os domínios Pfam foram identificados em 105 dos 162 AGPs, 32 dos 62 EXTs e 23 dos 49 PRPs. Em particular, a análise de Pfam se destacou em encontrar domínios dentro de HRGPs quiméricos, como FLAs, PAGs, LRXs, PERKs e FH EXTs. Em contraste, tal análise muitas vezes falhou em encontrar domínios em AGPs ou EXTs clássicos, possivelmente devido às sequências variáveis ​​e números de repetições de sequência associados a muitos dos HRGPs. Curiosamente, muitos dos PRPs foram encontrados para conter domínios de pólen Ole e domínios de semente Hydrophob. A análise de Pfam também tem mérito na identificação de domínios nos HRGPs quiméricos identificados no estudo. De fato, embora a análise Pfam por si só não seja suficiente para identificar HRGPs de uma maneira abrangente, ela pode adicionar informações valiosas para HRGPs identificados e, portanto, um módulo de análise Pfam provavelmente será incorporado em versões futuras do programa BIO OHIO.


O que são perguntas e respostas de & quotBiológica & quot

Os produtos biológicos incluem uma ampla gama de produtos, como vacinas, sangue e componentes do sangue, alergênicos, células somáticas, terapia gênica, tecidos e proteínas terapêuticas recombinantes. Os produtos biológicos podem ser compostos de açúcares, proteínas ou ácidos nucléicos ou combinações complexas dessas substâncias, ou podem ser entidades vivas, como células e tecidos. Os produtos biológicos são isolados de uma variedade de fontes naturais - humana, animal ou microorganismo - e podem ser produzidos por métodos de biotecnologia e outras tecnologias de ponta. Produtos biológicos baseados em genes e celulares, por exemplo, muitas vezes estão na vanguarda da pesquisa biomédica e podem ser usados ​​para tratar uma variedade de condições médicas para as quais nenhum outro tratamento está disponível.

Como os produtos biológicos diferem dos medicamentos convencionais?

Em contraste com a maioria das drogas que são sintetizadas quimicamente e sua estrutura é conhecida, a maioria dos produtos biológicos são misturas complexas que não são facilmente identificadas ou caracterizadas. Produtos biológicos, incluindo aqueles fabricados por biotecnologia, tendem a ser sensíveis ao calor e suscetíveis à contaminação microbiana. Portanto, é necessário usar princípios assépticos desde as etapas iniciais de fabricação, o que também está em contraste com a maioria dos medicamentos convencionais.

Os produtos biológicos geralmente representam a vanguarda da pesquisa biomédica e, com o tempo, podem oferecer os meios mais eficazes para tratar uma variedade de doenças e condições médicas que atualmente não têm outros tratamentos disponíveis.


Respostas do sistema nervoso central a biomateriais

22.2.2.3 Colágeno

O colágeno é uma proteína ECM abundante e sua presença no microambiente natural do SNC levou ao uso extensivo e caracterização do colágeno como substrato para aplicações de engenharia de tecido neural. Da mesma forma, a gelatina, que é colágeno hidrolisado, também tem sido amplamente utilizada para aplicações no SNC. Um transplante de espécies cruzadas de andaimes à base de colágeno pode desencadear uma resposta imunológica para biomateriais naturais como o colágeno. A imunidade umeral é rara para o colágeno tipo I, tornando o colágeno I um biomaterial adequado para implantação. Um simples teste sorológico pode verificar se o paciente é suscetível a uma reação alérgica em resposta a um biomaterial à base de colágeno [19]. As interações célula-colágeno ocorrem devido aos loci existentes nos suportes à base de colágeno para a adesão das células e as propriedades adesivas do colágeno podem ser alteradas por modificação covalente [69-71]. Os suportes ou géis à base de colágeno também são altamente ajustáveis. A concentração de colágeno aumentada, por exemplo, pode aumentar a taxa de permeabilidade celular, módulo de compressão, número de células e atividade metabólica celular [20]. Houve estudos que demonstraram propriedades físicas e mecânicas semelhantes das estruturas à base de colágeno ao tecido nervoso normal, sugerindo excelente perfil de biocompatibilidade que pode garantir o reparo do tecido neural com sucesso após o implante [72,73]. Por último, mas não menos importante, a compressão de plástico do colágeno para formar conduítes baseados em folha de colágeno tem sido muito útil para aplicações de PNS, mas esta técnica leva a andaimes que são provavelmente muito rígidos para reparo do SNC, portanto, se tal técnica for utilizada para a fabricação de um andaime de colágeno, as propriedades mecânicas devem ser ajustadas de acordo com as características do tecido do SNC, conforme discutido por Tsintou et al. [73].


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NAC é um aminoácido, algo presente em muitos alimentos, mas os suplementos fornecem uma dose mais alta do que você obteria em sua dieta diária. Geralmente é administrado em doses de 1.000 a 2.000 miligramas por dia - geralmente em cápsulas de 600 miligramas tomadas 2 a 3 vezes ao dia e, exceto os efeitos colaterais gastrointestinais leves, o NAC é geralmente bem tolerado. [Nota: basta dizer que você deve conversar com seu médico antes de tomar este ou outros suplementos para ver se eles são adequados para você. Na minha prática psiquiátrica, vejo um ensaio de NAC como semelhante a qualquer outro ensaio de drogas (ou terapia): você precisa fazer com que o paciente receba uma dose adequada por um período adequado de tempo e medir cuidadosamente seus efeitos sobre os principais sintomas (e monitorar os efeitos colaterais) por um período longo o suficiente para poder concluir se está ajudando.]

O que é intrigante sobre o NAC para mim é que ele é de grande interesse para os pesquisadores da neurociência. Houve muitos estudos deste composto, incluindo estudos de neuroimagem, e foi investigado em inúmeros transtornos - depressão, transtorno bipolar, TOC, PTSD, esquizofrenia, vício, transtornos alimentares, doença de Alzheimer e vício (Berk). O NAC também estabeleceu usos médicos como medicamento antiinflamatório em casos de overdose de paracetamol na prevenção da insuficiência hepática. Os ensaios clínicos têm sido promissores em muitos (mas não em todos) distúrbios onde foi estudado (Berk). Clearly, there’s a need for more research studies, both more clinical trials in different disorders, and more basic research to see how NAC works in the brain.

Why does NAC help many people with psychiatric diagnoses? Why does it work across so many conditions? This is the intriguing thing, in my eyes. Are its benefits a result of its anti-inflammatory effects? Or some other mechanism? On a clinical level, in day-to-day work with patients, NAC seems to help with ruminations, with difficult-to-control extreme negative self-thoughts. Such thoughts are common in depression and anxiety disorders, and also in eating disorders, schizophrenia, OCD, etc. I’ve seen it help patients with such disorders when many other things, medicines or psychotherapies, have not helped much.

NAC doesn’t always work, but when it does, troubling irrational thoughts gradually decrease in intensity and frequency and often fade away. Negative thoughts (e.g., “I’m a bad person," or “Nobody likes me”) or ruminations about other people (“Will that girl like me?”) or about health issues (“Do I have AIDS?’) that can’t be quieted by reasonable evidence to the contrary, and that keep intruding on one’s awareness hour after hour, day after day despite all rational efforts to control, seem to diminish. Or, if they continue to occur, they are less distressing, and can be observed from more of a distance, with less worry or fear, and are less likely to trigger depression or other negative effects.

Which gets back to the longstanding debates between psychiatric lumpers and splitters. Do the benefits of NAC support the lumpers more than the splitters? Do they support the RDoC enthusiasts who are eagerly researching brain circuits? I think, in a way, such results do favor the lumpers. The improvement of irrational, difficult-to-control negative thoughts with NAC treatment in so many disorders makes it hard to avoid the conclusion that some common underlying circuitry is involved.

On the other hand, it’s not yet time for the splitters to go home conceding defeat. NAC doesn’t work for everyone, for one thing. But also, if the circuitry for ruminations is the same, why do some people with presumably hyperactive rumination circuits develop OCD and others develop bipolar disorder? And others yet, despite having severe ruminations, do not meet criteria for algum psychiatric disorder? It’s possible that abnormal activity of particular brain circuits, starting early in life, may lead to the development of vários different disorders over time, depending on your life experiences, coping patterns, etc. But how and why do their effects differ so much from one person to the next?

To me, the debates between the lumpers and the splitters are most useful when they help move science—and treatment—forward. In this case, with the emergence of NAC as a potentially beneficial treatment for a common symptom of many disorders, the goal posts are being moved usefully down the field.

Insel T, Cuthbert B, Garvey M, Heinssen R, Pine DS, Quinn K, Sanislow C, Wang P. Research domain criteria (RDoC): toward a new classification framework for research on mental disorders..

Caspi A, Moffitt TE. All for one and one for all: Mental disorders in one dimension. American Journal of Psychiatry. 2018 Apr 6175(9):831-44

Berk M, Malhi GS, Gray LJ, Dean OM. The promise of N-acetylcysteine in neuropsychiatry. Trends in pharmacological sciences. 2013 Mar 134(3):167-77


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