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Piruvato como um aceptor final de elétrons na cadeia de transporte de elétrons

Piruvato como um aceptor final de elétrons na cadeia de transporte de elétrons


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Durante a respiração anaeróbica, por que os elétrons transportados pelo NADH não são transferidos para a cadeia de transporte de elétrons (ETC)? O que acontece é que a lactato desidrogenase reduz o piruvato a lactato, enquanto remove o H+ de NADH para formar NAD+.

Por que o piruvato simplesmente não toma o lugar de O2 como o aceptor final de elétrons na ETC durante a fosforilação oxidativa? Os elétrons ainda seriam capazes de fluir através do ETC e permitir a regeneração do NAD+, não é?


Alguém pode vir mais tarde com uma resposta definitiva, mas achei essa pergunta intrigante, então aqui estão meus pensamentos:

Os potenciais redox padrão dos portadores mitocondriais ETC são:

NAD⁺ / NADH -0,32 V complexo I (Fe-S) -0,27 V complexo II (cyt b₅₆₀) -0,08 V complexo III ((cyt c₁) +0,23 V complexo IV (cyt a₃) +0,38 V O₂ / H₂O +0,82 V

Observe que o transporte de elétrons é realizado de negativo para positivo.

Agora, para o piruvato / lactato, o potencial redox padrão é -0,19 V, portanto, com base neste piruvato, poderia, em teoria, aceitar elétrons do complexo I, mas não mais abaixo na cadeia. No entanto, o complexo I normalmente transfere elétrons para a coenzima Q dentro da membrana. O potencial redox padrão de CoQ é +0,04 V, que já é muito positivo para ser capaz de reduzir o piruvato na superfície da membrana. Assim, teria que haver uma nova maneira de transferir elétrons do centro de FeS final do complexo I, que está dentro da membrana, para o piruvato. O piruvato é, obviamente, solúvel e é gerado pela glicólise citoplasmática, de modo que essa transferência seria na superfície da membrana que fica de frente para o espaço intermembranar da mitocôndria.

Se tal esquema tivesse evoluído, seria possível obter algum bombeamento de prótons através da nova versão do complexo I, o que seria energeticamente vantajoso.

Outra complicação é - supondo que um complexo I com piruvato como aceitador de elétrons tivesse evoluído - como a célula / mitocôndria regularia o fluxo de elétrons durante a respiração aeróbia? Presumivelmente, a versão do complexo que aceita piruvato teria de ser mantida inativa de alguma forma até que fosse necessária.

Obviamente, é muito mais simples ter uma lactato desidrogenase solúvel para lidar com o piruvato e regenerar o NAD⁺.


Resposta Resumida

Na respiração anaeróbica, a mudança de energia livre da reoxidação do NADH pelo piruvato é menor do que a necessária para fosforilar uma molécula de ADP em ATP. O objetivo da cadeia de transporte de elétrons é aproveitar a mudança de energia livre muito maior na oxidação do NADH pelo oxigênio molecular. Portanto, o piruvato não pode "tomar o lugar de O2 como o aceitador de elétrons final ”, nem haveria qualquer ponto em modificar este maquinário complexo apenas para que pudesse ser usado pelo piruvato para regenerar o NAD+ quando uma única enzima citoplasmática (lactato desidrogenase) fará o trabalho.

Resposta numérica mais detalhada

Esta resposta foi retirada da seção 18.2 de Berg et al. e envolve cálculos de mudanças de energia livre a partir dos potenciais redox das diferentes semi-reações e sua relação com a energia livre de hidrólise do ATP. Vale a pena ler com atenção, mas resumirei os pontos principais.

  • Tanto o piruvato quanto o oxigênio podem oxidar o NADH, mas a alteração concomitante da Energia Livre de Gibbs Padrão é muito diferente nos dois casos. Este é o ponto crucial da questão.
  • O potencial redox padrão para NADH → NAD+ é +0,32 V
  • O potencial redox padrão para Piruvato → Lactato é -0,19 V
  • O potencial redox padrão para O2 → H2O é +0,82

Combinando esses potenciais redox de meia reação nas duas reações de oxidação e, em seguida, convertendo para a mudança de energia livre padrão (ΔG˚ʹ):

  • Oxidação de NADH por piruvato: ΔG˚ʹ = -6,0 kcal / mol
  • Oxidação de NADH por oxigênio: ΔG˚ʹ = -52,6 kcal / mol

Mas ΔG˚ʹ para ADP → ATP = -7,5 kcal / mol

Portanto, pode-se ver que a energética da oxidação do NADH pelo piruvato não rende energia suficiente para sintetizar nem mesmo uma molécula de ATP, muito menos os aprox. 3 que são obtidos a partir do oxigênio. A cadeia de transporte de elétrons é um dispositivo para quebrar esta última reação de oxidação em estágios de forma que a mudança de energia livre possa ser usada para gerar o gradiente de prótons que é usado para gerar ATP. Só pode funcionar com um agente oxidante suficientemente poderoso.

A oxidação de NADH por piruvato é útil, mas apenas para regenerar NAD+ para permitir que a glicólise continue e gere uma quantidade menor de ATP por fosforilação em nível de substrato, possibilitada pela reação de gliceraldeído 3-fosfato desidrogenase. Para esta oxidação, apenas uma enzima simples, a lactato desidrogenase, é necessária. Certamente não há razão para transportar o piruvato para a mitocôndria (supondo que existam - pense nos eritrócitos), processo esse que, embora compreendido de forma incompleta, pode ter um custo energético.


Durante o processo, um gradiente de prótons é criado quando os prótons são bombeados da matriz mitocondrial para o espaço intermembrana da célula, o que também ajuda a impulsionar a produção de ATP. Freqüentemente, o uso de um gradiente de prótons é referido como o mecanismo quimiosmótico que impulsiona a síntese de ATP, uma vez que depende de uma concentração mais alta de prótons para gerar a "força motriz do próton". A quantidade de ATP criada é diretamente proporcional ao número de prótons que são bombeados através da membrana mitocondrial interna.

A cadeia de transporte de elétrons envolve uma série de reações redox que dependem de complexos de proteínas para transferir elétrons de uma molécula doadora para uma molécula aceitadora. Como resultado dessas reações, o gradiente de prótons é produzido, permitindo que o trabalho mecânico seja convertido em energia química, permitindo a síntese de ATP. Os complexos estão embutidos na membrana mitocondrial interna chamada de cristas em eucariotos. Envolvida pela membrana mitocondrial interna está a matriz, que é onde as enzimas necessárias, como a piruvato desidrogenase e a piruvato carboxilase, estão localizadas. O processo também pode ser encontrado em eucariotos fotossintéticos na membrana tilacóide dos cloroplastos e em procariotos, mas com modificações.

Subprodutos de outros ciclos e processos, como o ciclo do ácido cítrico, oxidação de aminoácidos e oxidação de ácidos graxos, são usados ​​na cadeia de transporte de elétrons. Como visto na reação redox geral,

energia é liberada em uma reação exotérmica quando os elétrons são passados ​​através dos complexos de três moléculas de ATP são criadas. O fosfato localizado na matriz é importado por meio do gradiente de prótons, que é usado para criar mais ATP. O processo de geração de mais ATP por meio da fosforilação do ADP é denominado fosforilação oxidativa, uma vez que a energia da oxigenação do hidrogênio é usada em toda a cadeia de transporte de elétrons. O ATP gerado a partir dessa reação alimenta a maioria das reações celulares necessárias à vida.


Redução e desnitrificação de nitrato

A desnitrificação é um tipo de respiração anaeróbica que usa nitrato como aceptor de elétrons.

Objetivos de aprendizado

Descreva os processos de redução e desnitrificação de nitrato e os organismos que os utilizam

Principais vantagens

Pontos chave

  • A desnitrificação geralmente prossegue por meio de uma redução gradual de alguma combinação das seguintes formas intermediárias: NÃO3 - → NÃO2 - → NÃO + N2O → N2.
  • Geralmente, várias espécies de bactérias estão envolvidas na redução completa do nitrato em nitrogênio molecular, e mais de uma via enzimática foi identificada no processo de redução.
  • A desnitrificação completa é um processo ambientalmente significativo, pois alguns intermediários da desnitrificação (óxido nítrico e óxido nitroso) são gases de efeito estufa significativos que reagem com a luz solar e o ozônio para produzir ácido nítrico, um componente da chuva ácida.

Termos chave

  • aceitador de elétrons: Um aceitador de elétrons é uma entidade química que aceita elétrons transferidos de outro composto. É um agente oxidante que, em virtude de seus elétrons aceitantes, é ele próprio reduzido no processo.
  • eutrofização: O processo de se tornar eutrófico.
  • facultativo: Não obriga opcional, discricionário ou eletivo

Na respiração anaeróbica, a desnitrificação utiliza nitrato (NO3 & # 8211) como um aceptor terminal de elétrons na cadeia de transporte de elétrons respiratórios. A desnitrificação é um processo amplamente usado, muitos anaeróbios facultativos usam a desnitrificação porque o nitrato, assim como o oxigênio, tem um alto potencial de redução

A desnitrificação é um processo microbianamente facilitado que envolve a redução gradual de nitrato em nitrito (NO2 & # 8211) óxido nítrico (NO), óxido nitroso (N2O), e, eventualmente, para dinitrogênio (N2) pelas enzimas nitrato redutase, nitrito redutase, óxido nítrico redutase e óxido nitroso redutase. O processo de desnitrificação completo pode ser expresso como uma reação redox: 2 NO 3− + 10 e - + 12 H + → N2 + 6 H2O.

Os prótons são transportados através da membrana pela NADH redutase inicial, quinonas e óxido nitroso redutase para produzir o gradiente eletroquímico crítico para a respiração. Alguns organismos (por exemplo E. coli) produzem apenas nitrato redutase e, portanto, podem realizar apenas a primeira redução que leva ao acúmulo de nitrito. Outros (por exemplo Paracoccus denitrificans ou Pseudomonas stutzeri) reduzem o nitrato completamente. A desnitrificação completa é um processo ambientalmente significativo porque alguns intermediários da desnitrificação (óxido nítrico e óxido nitroso) são gases de efeito estufa significativos que reagem com a luz solar e o ozônio para produzir ácido nítrico, um componente da chuva ácida. A desnitrificação também é importante no tratamento biológico de águas residuais, onde pode ser usada para reduzir a quantidade de nitrogênio liberado no meio ambiente, reduzindo assim a eutrofização.

A desnitrificação ocorre em condições especiais nos ecossistemas terrestres e marinhos. Em geral, ocorre quando o oxigênio é esgotado e as bactérias respiram nitrato como um aceptor de elétron terminal substituto. Devido à alta concentração de oxigênio em nossa atmosfera, a desnitrificação ocorre apenas em ambientes anaeróbicos onde o consumo de oxigênio excede o suprimento de oxigênio e onde quantidades suficientes de nitrato estão presentes. Esses ambientes podem incluir certos solos e águas subterrâneas, pântanos, reservatórios de petróleo, cantos do oceano mal ventilados e sedimentos do fundo do mar.

O papel das bactérias do solo no ciclo do nitrogênio: A desnitrificação é um processo importante na manutenção dos ecossistemas. Geralmente, a desnitrificação ocorre em ambientes com esgotamento de oxigênio.

A desnitrificação é realizada principalmente por bactérias heterotróficas (por exemplo Paracoccus denitrificans), embora desnitrificadores autotróficos também tenham sido identificados (por exemplo, Thiobacillus denitrificans) Geralmente, várias espécies de bactérias estão envolvidas na redução completa de nitrato em nitrogênio molecular, e mais de uma via enzimática foi identificada no processo de redução.

Rhizobia são bactérias do solo com a capacidade única de estabelecer um N2- Simbiose de fixação em raízes de leguminosas. Quando confrontados com a falta de oxigênio, alguns rizóbio espécies são capazes de mudar de O2-respiração ao uso de nitratos para apoiar a respiração.

A redução direta de nitrato a amônio (redução dissimilatória de nitrato) pode ser realizada por organismos com o gene nrf-. Este é um método menos comum de redução de nitrato do que desnitrificação na maioria dos ecossistemas. Outros genes envolvidos na desnitrificação incluem nir (nitrito redutase) e nos (óxido nitroso redutase), que são possuídos por organismos como Alcaligenes faecalis, Alcaligenes xylosoxidans, Pseudomonas spp, Bradyrhizobium japonicum, e Blastobacter denitrificans.


Qual é o aceptor final de elétrons na cadeia de transporte de elétrons?

Leia a resposta detalhada aqui. Da mesma forma, qual é o aceptor final de elétrons no questionário da cadeia de transporte de elétrons?

(que depende do oxigênio para atuar como o aceitador de elétrons final na cadeia de transporte de elétrons. O ADP é então fosforilado em ATP pela ATP sintase.)

Além disso, qual molécula aceita elétrons no final da cadeia de transporte de elétrons? Oxigênio

Da mesma forma, você pode perguntar: qual é o aceptor final de elétrons na respiração celular?

Explicação: em respiração celular, o oxigênio é o aceitador de elétron final. O oxigênio aceita o elétrons depois de terem passado pelo elétron cadeia de transporte e ATPase, a enzima responsável pela criação de moléculas de ATP de alta energia.

Quantos ATP são produzidos na cadeia de transporte de elétrons?

Cadeia de transporte de elétrons Este estágio produz a maior parte da energia (34 moléculas de ATP, em comparação com apenas 2 ATP para glicólise e 2 ATP para o ciclo de Krebs). A cadeia de transporte de elétrons ocorre na mitocôndria. Este estágio converte o NADH em ATP.


Reações de Redução-Oxidação

Nesta aula, a maior parte do reações de redução / oxidação (redox) que discutimos ocorrem em vias metabólicas (conjuntos conectados de reações metabólicas). Aqui, a célula quebra os compostos que consome em partes menores e, em seguida, os remonta em macromoléculas maiores. As reações redox também desempenham papéis críticos na transferência de energia, seja do meio ambiente ou dentro da célula, em todas as formas de vida conhecidas. Por essas razões, é importante desenvolver pelo menos uma compreensão intuitiva e apreciação das reações redox em biologia.

A maioria dos estudantes de biologia também estudará reações de redução e oxidação em seus cursos de química. Esses tipos de reações são importantes muito além da biologia. Independentemente da ordem em que os alunos são apresentados a este conceito (química primeiro ou biologia primeiro), a maioria encontrará o tópico apresentado de maneiras muito diferentes na química e na biologia. Isso pode ser confuso.

Os químicos freqüentemente introduzem os conceitos de oxidação e redução do ponto de vista tecnicamente mais correto e inclusivo dos estados de oxidação. Consulte este link para obter mais informações: & lthttps: //chem.libretexts.org/Bookshel. ation_Numbers) & gt. Felizmente, não há necessidade de entrar em detalhes aqui (a maioria de vocês verá isso na química em algum ponto), apenas siga o argumento por enquanto. Isso pode tornar as coisas menos confusas tanto no curto quanto no longo prazo. De qualquer forma, os químicos muitas vezes pedem aos alunos que apliquem um conjunto de regras (veja o link acima) para determinar os estados de oxidação de átomos individuais em uma reação. O formalismo químico define oxidação como um aumento no estado de oxidação e redução como uma diminuição no estado de oxidação.

Tudo isso, é claro, é verdade na biologia. No entanto, os biólogos não costumam pensar nas reações redox dessa maneira. Porque? Suspeitamos disso porque a maioria das reações redox encontradas na biologia envolve uma mudança no estado de oxidação que ocorre porque os elétrons são transferidos entre as moléculas. Portanto, os biólogos normalmente definem a redução como um ganho de elétrons e a oxidação como uma perda de elétrons. O conceito biológico de redox é inteiramente consistente com o conceito que os químicos usam, mas não leva em consideração as reações redox que podem acontecer sem a transferência de elétrons. A definição de biólogo e rsquos, portanto, não é tão geral quanto a de químico, mas funciona para a maioria dos casos encontrados na biologia.

Esta é uma leitura de biologia para uma aula de biologia. Nós, portanto, abordamos o redox a partir da conceituação de & ldquogain / perda de elétrons & rdquo que é comumente ensinada nas aulas de biologia. Em nossa opinião, é mais fácil de usar (sem uma longa lista de regras para memorizar e aplicar), mais intuitivo e funciona para quase todos os casos que nos interessam na graduação em biologia. Portanto, se você já tinha química e este tópico parece um pouco diferente em biologia, lembre-se de que, em sua essência, é a mesma coisa que você aprendeu antes. Os biólogos acabaram de adaptar o que você aprendeu em química para fazer um sentido mais intuitivo na biologia. Se você ainda não aprendeu sobre o redox, não se preocupe. Se você pode entender o que nós estamos tentando fazer aqui quando você cobre este conceito na aula de química, você pode estar alguns passos à frente. Você só precisa generalizar um pouco o seu pensamento, em vez de ver o tópico pela primeira vez.

Vamos começar com algumas reações genéricas

A transferência de elétrons entre dois compostos resulta em um desses compostos perdendo um elétron e o outro ganhando um elétron. Por exemplo, observe a figura abaixo. Se usarmos a rubrica da história de energia para examinar a reação geral, podemos comparar as características antes e depois dos reagentes e produtos. O que acontece com o assunto (coisas) antes e depois da reação? Composto A começa como neutro e torna-se positivamente carregado. Composto B começa como neutro e torna-se carregado negativamente. Como os elétrons são carregados negativamente, podemos explicar essa reação com o movimento de um elétron de Composto A para B. Isso é consistente com as mudanças no comando. Composto A perde um elétron (tornando-se carregado positivamente) e dizemos que A oxidou. Para biólogos, oxidação está associado à perda de elétron (s). B ganha o elétron (ficando carregado negativamente), e dizemos que B ficou reduzido. Redução está associado ao ganho de elétrons. Também sabemos, desde que ocorreu uma reação (algo aconteceu), que a energia deve ter sido transferida e / ou reorganizada neste processo e consideraremos isso em breve.

Figura 1.Reação redox genérica com semi-reações

Para reiterar: Quando um elétron (s) é perdido, ou uma molécula é oxidado, o (s) elétron (es) deve (m) passar para outra molécula. Dizemos que a molécula que ganha o elétron se torna reduzido. Juntas, essas reações emparelhadas de ganho-perda de elétrons são conhecidas como um reação de oxidação-redução (também chamada de reação redox).

Esta ideia de semi-reações emparelhadas é crítica para o conceito biológico de redox. Elétrons não saem do universo para "livre" para reduzir uma molécula ou saltar de uma molécula para o éter. Os elétrons doados DEVEM vir de uma molécula doadora e ser transferidos para alguma outra molécula aceptora. Por exemplo, na figura acima, o elétron a molécula B reduzida na meia-reação 2 deve vir de um doador - ela simplesmente não aparece do nada! Da mesma forma, o elétron que deixa A na meia-reação 1 acima apenas "e" em outra molécula - ele não desaparece simplesmente do universo.

Portanto, as reações de oxidação e redução devem SEMPRE ser emparelhadas. Examinaremos essa ideia com mais detalhes a seguir, quando discutirmos a ideia de “reações pela metade”.

Uma dica para ajudá-lo a lembrar: O mnemônico LEO diz GER (euose Elétrons = Oxidação e Gain Elétrons = Redução) pode ajudá-lo a lembrar as definições biológicas de oxidação e redução.

Figura 2. Uma figura para o mnemônico & quotLEO o leão diz GER. & Quot LEO: Perda de Elétrons = Oxidação. GER: Ganho de Elétrons = Redução

Atribuição: Kamali Sripathi

& bull O vocabulário de redox pode ser confuso: Os alunos que estudam química redox muitas vezes ficam confusos com o vocabulário usado para descrever as reações. Termos como oxidação / oxidante e redução / redutor parecem e soam muito semelhantes, mas têm significados distintos. Um doador de elétrons às vezes também é chamado de redutor porque é o composto que causa a redução (ganho de elétrons) de outro composto (o oxidante). Em outras palavras, o redutor é doando it & rsquos elétrons para o oxidante que é ganhando esses elétrons. Por outro lado, o aceitador de elétrons é chamado de oxidante porque é o composto que está causando a oxidação (perda de elétrons) do outro composto. Novamente, isso simplesmente significa que o oxidante é ganhando elétrons do redutor que é doando esses elétrons. Ainda está confuso?

Ainda outra maneira de pensar sobre as definições é lembrar que descrever um composto como reduced/ oxidized está descrevendo o Estado naquela o próprio composto está em, enquanto rotular um composto como um redutorformiga/ oxidformiga descreve como o composto pode agir, para reduzir ou oxidar outro composto. Lembre-se de que o termo redutor também é sinônimo de agente redutor e oxidante também é sinônimo de agente oxidante. Os químicos que desenvolveram esse vocabulário precisam ser acusados ​​de "teimosia obstinada" em julgamentos científicos e, então, ser forçados a explicar para o resto de nós por que precisavam ser tão deliberadamente obtusos.

A linguagem confusa do redox: resumo rápido

1. Um composto pode ser descrito como & ldquoreduced & rdquo - termo usado para descrever a Estado

2. Um composto pode ser um & ldquoredutor & rdquo - termo usado para descrever a capacidade (pode reduzir outra coisa). O termo sinônimo "agente redutor" pode ser usado para descrever a mesma capacidade (o termo "agente" refere-se a algo que pode "fazer algo" - neste caso, reduzir outra molécula).

3. Um composto pode ser um & ldquooxidant & rdquo - termo usado para descrever a capacidade (pode oxidar outra coisa). O termo sinônimo "agente oxidante" pode ser usado para descrever a mesma capacidade (o termo "agente" refere-se a algo que pode "fazer algo" - neste caso, oxidar outra molécula).

4. Um composto pode "tornar-se reduzido" ou "tornar-se oxidado", termo utilizado para descrever o transição para um novo estado

Uma vez que todos esses termos são usados ​​em biologia, em Biologia Geral esperamos que você se familiarize com esta terminologia. Tente aprender e usar o mais rápido possível - usaremos os termos com frequência e não teremos tempo para definir os termos todas as vezes.

Questionário de verificação de conhecimento

A meia reação

Aqui, apresentamos o conceito de meia reação. Podemos pensar cada meia reação como uma descrição do que acontece com uma das duas moléculas (ou seja, o doador e o aceitador) envolvidas em uma reação redox "completa". Uma reação redox "completa" requer duas meias reações. Nós ilustramos isso abaixo. No exemplo abaixo, a meia reação # 1 representa a molécula AH tornando-se perdendo dois elétrons e um próton e no processo tornando-se A + . Esta reação representa a oxidação de AH. A meia reação # 2 descreve a molécula B + ganhando dois elétrons e um próton para se tornar BH. Esta reação descreve a redução de B + . Cada uma dessas duas meias reações é conceitual e não pode acontecer por si só. Os elétrons perdidos na meia reação # 1 DEVEM ir para algum lugar, eles não podem simplesmente desaparecer. Da mesma forma, os elétrons ganhos na meia reação # 2 devem vir de algo. Eles também simplesmente não podem aparecer do nada.

Pode-se imaginar que pode haver moléculas diferentes que podem servir como aceitadores de potencial (o lugar para os elétrons irem) para os elétrons perdidos na meia reação # 1. Da mesma forma, pode haver muitas moléculas com potencial reduzido que podem servir como doadores de elétrons (a fonte de elétrons) para a meia reação # 2. No exemplo abaixo, mostramos o que acontece (a reação) quando a molécula AH é o doador de elétrons para molécula B + . Quando colocamos as meias-reações do doador e do aceitador juntas, obtemos uma reação redox "cheia" que pode realmente acontecer. Na figura abaixo, chamamos essa reação de & quotReação # 1 & quot. Quando isso acontece, chamamos as duas meias-reações acoplado.

Figura 3. Reação redox genérica em que o composto AH está sendo oxidado pelo composto B +. Cada meia reação representa uma única espécie ou composto para perder ou ganhar elétrons (e um próton subsequente, conforme mostrado na figura acima). Na meia reação # 1, o AH perde um próton e 2 elétrons: na segunda meia reação, B + ganha 2 elétrons e um próton. Neste exemplo, HA é oxidado a A + enquanto B + é reduzido a BH.

Usando essa ideia, podemos teoricamente acoplar e pensar sobre quaisquer duas meias reações, uma meia reação servindo como o doador de elétrons para a outra metade que aceita os elétrons doados. Por exemplo, usando o exemplo acima, podemos considerar o acoplamento da redução de B + isso acontece na meia reação 2 com outra meia reação descrevendo a oxidação da molécula NADH. Nesse caso, o NADH seria o doador de elétrons para B + . Da mesma forma, você poderia acoplar a oxidação de AH que acontece na meia reação # 1 com uma meia reação descrevendo a redução da hipotética molécula Z +. Você pode misturar e combinar semi-reações conforme desejar, desde que uma metade descreva a oxidação de um composto (está doando elétrons) e a redução de outro composto (está aceitando os elétrons doados).

Uma nota sobre como escrevemos reações completas versus meias reações: No exemplo acima, quando escrevemos a Reação # 1 como uma equação, os 2 elétrons e o H + que são explicitamente descritos nas semi-reações subjacentes, não estão explicitamente incluídos no texto da reação completa. Na reação acima, você deve inferir que ocorre uma troca de elétrons. Isso pode ser observado tentando equilibrar as cargas entre cada reagente e seu produto correspondente. Reagente AH torna-se produto A + . Nesse caso, você pode inferir que algum movimento de elétrons deve ter ocorrido. Para equilibrar as cargas neste composto (faça a soma das cargas em cada lado da equação igual), você precisa adicionar 2 elétrons ao lado direito da equação, um para contabilizar a carga & quot + & quot em A + e um segundo para ir com o H + que também foi perdido. O outro reagente B + é convertido para BH. Deve, portanto, ganhar 2 elétrons para equilibrar as cargas, um para B + e um segundo para o H + adicional que foi adicionado. Juntas, essas informações levam você a concluir que a coisa mais provável de ter acontecido é que dois elétrons foram trocados entre AH e B + .

Este também será o caso para a maioria das reações redox em biologia. Felizmente, na maioria dos casos, tanto o contexto da reação, a presença de grupos químicos frequentemente envolvidos em redox (por exemplo, íons metálicos), ou a presença de transportadores de elétrons comumente usados ​​(por exemplo, NAD + / NADH, FAD + / FADH2, ferredoxina, etc.) irá alertá-lo de que a reação é da classe & quotredox & quot. Você deverá aprender a reconhecer algumas dessas moléculas comuns.

Potencial de redução

Por convenção, caracterizamos quantitativamente as reações redox usando uma medida chamada potenciais de redução.O potencial de redução tenta descrever quantitativamente a & ldquoability & rdquo de um composto ou molécula para ganhar ou perder elétrons. O valor específico do potencial de redução é determinado experimentalmente, mas para o propósito deste curso assumimos que o leitor aceitará que os valores nas tabelas fornecidas são razoavelmente corretos. Podemos antropomorfizar o potencial de redução dizendo que ele está relacionado à força com a qual um composto pode & ldquoattrair & rdquo ou & ldquopull & rdquo ou & ldquocapture & rdquo elétrons. Não é de surpreender que isso esteja relacionado a mas não idêntico a eletro-negatividade.

Qual é essa propriedade intrínseca de atrair elétrons?

Diferentes compostos, com base em sua estrutura e composição atômica, têm atrações intrínsecas e distintas para os elétrons. Essa qualidade faz com que cada molécula tenha seu próprio padrão potencial de redução ou E0& rsquo. O potencial de redução é uma quantidade relativa (em relação a alguns & ldquopadrão& rdquo reação). Se um composto de teste tem uma "atração" mais forte para elétrons do que o padrão (se os dois competissem, o composto de teste iria "capturar" elétrons do composto padrão), dizemos que o composto de teste tem um potencial de redução positivo. A magnitude da diferença em E0& rsquo entre quaisquer dois compostos (incluindo o padrão) é proporcional a quanto mais ou menos os compostos "querem" elétrons. A força relativa do potencial de redução é medida e relatada em unidades de Volts (V)(às vezes escrito como elétron-volts ou eV) ou miliVolts (mV). O composto de referência na maioria das torres redox é H2.

Possível Ponto de Discussão NB

Reformule você mesmo: como você descreve ou pensa sobre a diferença entre o conceito de eletronegatividade e o potencial vermelho / boi?

Alerta de equívoco do aluno Redox: O potencial redox padrão para um composto informa a intensidade com que uma substância deseja reter um elétron em comparação com o hidrogênio. Uma vez que tanto o potencial redox quanto a eletronegatividade são discutidos como medidas de quão fortemente algo "deseja" um elétron, eles às vezes são combinados ou confundidos um com o outro. No entanto, eles não são. Embora a eletronegatividade dos átomos em uma molécula possa influenciar seu potencial redox, não é o único fator que o faz. Você não precisa se preocupar sobre como isso funciona. Por enquanto, tente mantê-los como ideias diferentes e distintas em sua mente. A relação física entre esses dois conceitos está muito além do escopo desta aula de biologia geral.

A torre redox

Todos os tipos de compostos podem participar das reações redox. Os cientistas desenvolveram uma ferramenta gráfica, a torre redox, para tabular semi-reações redox com base em seu E0 'valores. Esta ferramenta pode ajudar a prever a direção do fluxo de elétrons entre os potenciais doadores e aceitadores de elétrons e quanta mudança de energia livre pode ser esperada de uma reação específica. Por convenção, todas as semi-reações na tabela são escritas na direção da redução para cada composto listado.

No contexto da biologia, a torre de elétrons geralmente classifica uma variedade de compostos comuns (suas meias reações) da maioria dos E negativos0 '(compostos que eliminam prontamente os elétrons), até o E mais positivo0 '(compostos com maior probabilidade de aceitar elétrons). A torre abaixo lista o número de elétrons que são transferidos em cada reação. Por exemplo, a redução de NAD + a NADH envolve dois elétrons, escritos na tabela como 2e -.

forma oxidada

forma reduzida

n (elétrons)

Eo e agudo (volts)


Qual é o aceptor final de elétrons da cadeia de transporte de elétrons?

o aceitador final do elétrons no cadeia de transporte de elétrons é OXIGÊNIO molecular. Transporte de elétrons cadeias são usadas para extrair energia por meio de reações redox da luz solar na fotossíntese ou, como no caso da oxidação de açúcares, na respiração celular.

Da mesma forma, qual é o resultado final da cadeia de transporte de elétrons? Os produtos finais da cadeia de transporte de elétrons são agua e ATP. Vários compostos intermediários do ciclo do ácido cítrico podem ser desviados para o anabolismo de outras moléculas bioquímicas, como aminoácidos não essenciais, açúcares e lipídios.

Da mesma forma, as pessoas perguntam, o que é um aceptor final de elétrons?

UMA final ou terminal aceitador de elétrons é uma molécula que aceita elétrons bem no final de uma cadeia de elétron transferir. Na respiração aeróbica, o terminal aceitador de elétrons é o oxigênio, que se combina com dois prótons e o ganho elétrons (de elétron cadeia de transporte) para formar água.

Qual é o aceptor final de elétrons na fosforilação oxidativa?

o elétrons são então atraídos para o oxigênio, que é o aceptor de elétrons final. É importante notar que o oxigênio deve estar presente durante fosforilação oxidativa ocorrer. A água é formada à medida que o oxigênio recebe o elétrons do complexo proteico 4 e combina-se com os prótons no interior da célula.


Equipe: TU Delft-Leiden / Projeto / Ciências da vida / EET / teoria

No laboratório úmido, integramos a via de transporte de elétrons de Shewanella oneidensis em Escherichia coli . Aqui você pode encontrar informações a respeito da literatura consultada sobre a implementação da via de transporte de elétrons em E. coli.

Para facilitar o transporte extracelular de elétrons em E. coli nós introduzimos geneticamente uma via de transporte de elétrons heteróloga da bactéria redutora de metal S. oneidensis. A via de transferência de elétrons de S. oneidensis é composto de citocromos do tipo C que transportam elétrons de dentro para fora da célula [1]. Como resultado, essa bactéria acopla a oxidação da matéria orgânica à redução de metais insolúveis durante a respiração anaeróbia. Existem várias proteínas que definem a rota dos elétrons e, portanto, são os principais componentes da via de transferência de elétrons (veja a figura 1). Nossas proteínas principais são CymA, um citocromo de membrana interna, MtrA, que é um citocromo decaheme periplasmático, MtrC, um citocromo de decaheme de membrana externa e MtrB, uma proteína de barril β da membrana externa.


Figura 1. Principais componentes do S. oneidensis via de transferência de elétrons. Por meio de uma série de eventos de transferência de elétrons intermoleculares, e. de menaquinol para CymA, de CymA para MtrA, e de MtrA via poro de membrana MtrB para MtrC, os elétrons são transferidos para o espaço extracelular. Os elétrons são derivados da oxidação do lactato pela (s) enzima (s) lactato desidrogenase, da qual existem várias formas. NapC é um nativo E. coli citocromo com funcionalidade comparável ao CymA (adaptado de Goldbeck et al., 2013).

Agora temos nosso chamado conduíte de elétrons Mtr, mas ele não funcionará a menos que as múltiplas modificações pós-tradução sejam realizadas corretamente. As proteínas de maturação do citocromo C (Ccm) ajudam as proteínas do conduto a amadurecer adequadamente, fornecendo-lhes heme, que é um dos requisitos para transportar e transferir elétrons [2]. A montagem passo a passo do complexo de proteína Mtr é descrito em mais detalhes no Modelo Determinístico de Montagem do Complexo EET e Integração de Departamentos, subseção 'Detalhes relevantes do sistema de transporte de elétrons extracelular.

Jensen et al.(2010) descreveram uma estratégia genética pela qual E. coli foi capaz de mover elétrons intracelulares, resultantes de reações de oxidação metabólica, para um aceptor extracelular inorgânico, reconstituindo uma porção da cadeia de transferência de elétrons extracelular de S. oneidensis [3]. No entanto, as bactérias que expressam o conduto de elétrons Mtr apresentaram crescimento celular prejudicado. Para melhorar a transferência de elétrons extracelular em E. coli, Goldbeck et al. usou um E. coli hospedeiro com um sistema de expressão mais sintonizável usando um painel de promotores constitutivos. Assim, eles geraram uma biblioteca de cepas que transcrevem separadamente o mtr- e ccm operons. Curiosamente, a cepa com crescimento celular melhorado e menos alterações morfológicas gerou a maior corrente máxima por cfu (unidade formadora de colônia), ao invés da cepa com mais MtrC e MtrA presentes [2]. No Módulo Transporte de elétrons pretendemos reproduzir os resultados relatados por Goldbeck et al. de forma compatível com BioBrick. Até onde sabemos, somos a primeira equipe iGEM a fazer o BioBricked com sucesso o caminho do Mtr. Além disso, conseguimos o BioBrick mtrCAB sob controle de um promotor T7 enfraquecido com o operador lac (T7 lacO) e o ccm cluster sob controle do promotor pFAB640, uma combinação que foi encontrada para gerar a maior corrente máxima [2].

Um biossensor baseado no Shewanella oneidensis Via de transporte de elétrons

Sistemas baseados em células de combustível microbianas (MFC), como o S. oneidensis A via de transferência de elétrons já foi introduzida no campo dos biossensores [4]. Um sistema promotor induzível por arabinose foi usado como prova de princípio no caso acima mencionado. Esses resultados mostraram claramente que a produção atual depende da adição de arabinose de forma linear. Portanto, acreditamos que a implementação da via de transferência de elétrons em E. coli tem potencial para se desenvolver como um biossensor quantitativo e barato.

Peças aprimoradas levam ao transporte de elétrons extracelular

E. coli cepas que expressam o complexo de transferência de elétrons extracelular exibem controle limitado da expressão de MtrCAB. Além disso, essas cepas apresentam crescimento celular prejudicado [2]. Uso de um promotor T7 lacO enfraquecido a montante do mtrCAB cluster foi mostrado para otimizar a expressão MtrCAB e reduzir perturbações morfológicas [2]. Portanto, nosso objetivo foi melhorar o MtrCAB BioBrick BBa_K1172401 da equipe Bielefeld 2013, adicionando o promotor T7 lacO enfraquecido. Ao caracterizar seu BioBrick, não foi possível detectar a sequência de codificação de mtrCAB por análise de restrição nem sequenciamento. Portanto, começamos do zero para clonar o mtrCAB genes sob controle do promotor T7 lacO enfraquecido. Confirmamos a sequência e fomos capazes de mostrar o transporte de elétrons extracelular usando nosso próprio mtrCAB BioBrick BBa_K1316012 (veja a figura 2).


Figura 2: Plasmídeo carregando o BBa_K1316012 BioBrick. BBa_K1316012 codifica um promotor T7 lacO enfraquecido e as sequências de codificação de mtrC, mtrA e mtrB, indicado com setas cinza.

Metabolismo de carbono e transporte de elétrons

Contemplado nesta seção está uma descrição geral do metabolismo do carbono de E. coli centrado na geração de transporte de elétrons extracelular. Além disso, vários desafios intrigantes, bem como possíveis consequências com relação a esses desafios são indicados.

Shewanella oneidensis hospeda nativamente via (s) de transferência de elétrons extracelulares

Shewanella oneidensis cepa MR-1 é amplamente estudada por sua capacidade de respirar uma gama diversificada de aceitadores de elétrons solúveis e insolúveis. A capacidade de utilizar substratos insolúveis para fins respiratórios é definida como transferência de elétrons extracelular e pode ocorrer via contato direto ou por transporte de elétrons em S. oneidensis .

Respiração no organismo modelo Escherichia coli

Geração de transporte de elétrons extracelular (EET) por meio da implementação e expressão de genes de S. oneidensis no organismo modelo Escherichia coli é diretamente influenciada pelo metabolismo do carbono nativo e levanta, entre outras, as seguintes questões: quais fontes de carbono podem ser utilizadas como doadoras de elétrons? Existem possibilidades de promover o crescimento de E.coli e tornar possível o EET de uma vez? Efetivamente, são necessários para o crescimento ATP, (carbono) fontes de elementos essenciais para o crescimento e proliferação, bem como compostos que servem como doadores e aceitadores de elétrons e, em antecipação aos desafios dentro do transporte de elétrons do módulo, equilíbrio na quinona / quinol nativa pool, bem como pools NAD (P) / NAD (P) H, referidos como o equilíbrio redox. E.coli é um organismo modelo bastante versátil em seu uso de um amplo escopo de fontes de carbono e, dependendo da fonte, pode crescer aerobicamente ou anaerobicamente. O fluxo de carbono, portanto, depende fortemente das condições de crescimento. Na glicose e em condições aeróbias, a glicólise seguida por execuções de TCA será a principal via de geração de ATP. O crescimento anaeróbico da glicose levará à fermentação em, entre outros, acetato e etanol.

Cadeia (s) de transporte de elétrons nativos em E.coli

A cadeia de transporte de elétrons em uma variedade de organismos, incluindo E. coli , compreende uma série enzimática de doadores e aceitadores de elétrons em complexos ligados à membrana situados na membrana mitocondrial interna. Cada doador de elétrons passa elétrons para um aceptor eletronegativo. Esse aceptor reduzido doa os elétrons a um aceptor seguinte, que é ainda mais eletronegativo, um processo que continua ao longo da série até que, em culturas aeróbicas, os elétrons são passados ​​para o oxigênio, o aceptor de elétrons mais eletronegativo e terminal da cadeia. A energia liberada pela transferência de elétrons do doador para o aceitador é usada para gerar um gradiente de prótons através da membrana mitocondrial pelo bombeamento de prótons para o espaço intermembrana, que produz um estado termodinâmico com potencial para funcionar. Esse processo é denominado fosforilação oxidativa: o ADP é fosforilado em ATP usando a energia da oxidação do hidrogênio em etapas consecutivas. Uma porcentagem de elétrons não completa a série e vaza diretamente para o oxigênio. As bactérias podem usar vários doadores de elétrons diferentes, desidrogenases, oxidases e redutases, e vários aceitadores de elétrons diferentes, resultando em múltiplas cadeias de transporte de elétrons operando simultaneamente.

Dissipadores concorrentes para elétrons em E. coli onde descrito a seguir por Jensen [3] “A bactéria sempre precisa do processo de oxidação envolvendo a cadeia respiratória e o uso de um pool de quinonas para se manter viva. Para fazer isso funcionar, precisamos de alguma forma criar uma divisão entre a cadeia respiratória que fornece os elétrons e a cadeia respiratória que fornece energia à célula. “Como podemos ou devemos integrar ou separar as vias respiratórias e de transferência de elétrons? Primeiras reflexões sobre este assunto incluíram a possível separação física dos processos de fosforilação oxidativa e transporte de elétrons extracelular, a saturação do "estoque" natural ou adição de um inibidor de ATP-sintase. As mudanças nos fluxos relativos podem ser feitas e, em caso afirmativo, qual é o impacto no crescimento para um e EET em outro nível? Feasible option with which we continued was anaerobic growth in order to avoid oxygen pulling electrons through the native glycolysis followed by TCA and processed via oxidative phosphorylation.

Relevant basics of carbon metabolism

As mentioned in previous sections, native electron transport chains are present in Escherichia coli and form an interesting sidetrack regarding electron transfer. On a different level, implementing extracellular electron transport in model organism E. coli calls for a conditional electron acceptor electron transfer should be possible, however, the potential should be such in order for the compound to be able to ‘pull’ and to be reduced. Implementing the system in which growth as well as transfer is made possible is followed by creation of a system or device in which an electrode functions as acceptor and electrons are shuttled out of the cell in order for extracellular electron transfer to take place. Route of choice should, at that point, be the modified pathway of S. oneidensis implemented in E. coli . Control of operon expression regarding enzymes functional in carbon metabolism is exerted at the transcriptional level in response to the availability of (amongst others) the electron acceptors oxygen, fumarate, and nitrate. Oxygen is the preferred electron acceptor and represses the terminal reductases of anaerobic respiration. Energy conservation is maximal with oxygen and lower with, for example, fumarate. By this regulation pathways with high ATP or growth yields are favored. Oxygen, however is (too) strong an acceptor and, theoretically, will not make transport via routes that pose less promising redox potentials possible. Cultivation must thus be anaerobic. Thought experiments included fumarate as an electron acceptor, however, not only the potential is of relevance. Using fumarate, for example, will result in a change in pH. The formation of potentially toxic intermediates will have to be taken into account. Also, if there is a route for E.coli to reduce from a previous accceptor, it will do so and shift metabolism towards the original ‘waste’ product [6].

Several optional routes for generation of ATP and reducing factors have been considered. For example, glucose consumed anaerobically as a source of carbon would be able to generate ATP and necessary cofactors excluding the implemented electron transport system. Questions posed with respect to pyruvate utilization, generating ethanol, acetyl-CoA (incl. ATP) and fumarate, are, amongst others, whether there are transporters present in order to relief the cell from reaction products. What determines the conversion of pyruvate to acetyl-CoA when sinks are changed for EET purposes, there not seemingly being theoretical reasons for respiring it to carbon dioxide? In general, when looking into carbon source utilization, one would have to prevent alternative routes of generation of ATP. This includes prevention of substrate phosphorylation resulting in the formation of adenosine triphosphate (ATP) by the direct transfer of a phosphate group to adenosine diphosphate (ADP) from a reactive intermediate. A carbon source is needed in which substrate phosphorylation is not possible in order to prevent generation of ATP via this route. Glycerol, for example, is a potential source of carbon. However, there is a possibility of substrate phosphorylation from glycerol to pyruvate. Summarizing, in order to choose a feasible source of carbon, it is of importance to check possibilities regarding metabolism where substrate phosphorylation is not an option. Being quite the versatile organism, any fermentation pathway from which the organism is able to achieve a redox balance can replace the indigenous fermentation pathway(s) of E. coli . Jensen mentioned having specifically avoided carbon sources that provide types of growth other than anaerobic respiration (i.e. anaerobic fermentation), although she also points to the fact that "(..) the assumption that fermentation will siphon electrons away from the electron conduit has not been proven one could argue that a combination of fermentation and respiration could better support growth, and thus increase current out of the cell. Although I have done a series of experiments to determine what carbon source works best in our engineered E. coli strains, experiments using a mixture of these carbon sources with a fermentable sugar, such as glucose, may provide valuable insight into what impact fermentation has on anode reduction." [3].

Utilization of lactate as sole carbon source

E. coli, a facultative anaerobe, carries out mixed-acid fermentation of glucose in which the principal products are formate, acetate, D-lactate, succinate, and ethanol. During anaerobic growth, D-lactate is produced in order to recycle NADH produced by glycolysis. Cofactor NAD+ is generated, lactate secreted, the net supply per glucose being 2 ATP. This points to a first major issue in growth on lactate [5, 6]. Enzymes involved in the conversion of lactate to pyruvate and vice versa are LldD, specific for D-lactate, soluble LdhA, an NAD-linked fermentative enzyme and Dld, a membrane-associated respiratory enzyme. Formation of D(-)lactate from pyruvate catalyzed by D-LDH is most likely unidirectional [5, 6], which could mean pyruvate as a product in use of lactate could be (re)metabolized to lactate. Use of L-lactate and stimulation of E.coli to generate pyruvate in an enzymatic reaction using L-lactate specific L-LDH could pose an interesting solution to this potential problem. As Jensen reports, to date, increasing the number of conduits by transcriptionally upregulating mtrCAB has never increased iron oxide or electrode reduction, and it has not yet been determined why. As a possible explanation Jensen proposes that lactate oxidation by lactate dehydrogenase is rate limiting, inherently limiting the number of electrons delivered to the conduit.

In conversion of lactate to pyruvate, generation of ATP will be confined to a minimum and will thus affect growth. Aerobic growth on glucose followed by anaerobic generation of electron transport on lactate seems, summarizing, most feasible in development of a system in which extracellular electron transport is functional. Due to exposure to oxygen, enzymes functional in the tricarboxylic acid cycle (TCA cycle) will be expressed.

Redoxpotentials of elements central in electron transfer

Proteins of which the extracellular electron transport chain consists can be classified, in part, as cytochromes. Cytochromes are proteins containing one or several groups of heme, a porphyrrin structure able to bind iron. The basics for electron transfer are in fact formed by the redoxpotentials of the relevant compounds, the consecutive intracellular shuttles shifting electrons from the original electron donor. the carbon source. eventually towards a terminal electron acceptor, being the counterelectrode. Troubling are the redoxpotentials of several consecutive cytochromes, starting with CymA and / or native NapC. If NADH is not reduced, it will build up in the cell, as proposed in the section Modeling: Flux Balance Analysis of the EET Module and will form a bottleneck in generation of EET.

CymA and NapC carry several heme groups, of which the spin states of bound iron determine the redoxpotentials, that can vary considerably and will thus determine to what extent reduction (i.e. transport) takes place. It must also be mentioned that the transfer of electrons na Vivo is, to a certain extent, determined by the surroundings of the protein considered as well as the states of, amongst others, redox poules and might thus be quite different than potentials determined em vitro [7].

Challenges and follow-up in generation of extracellular electron transport

Major concept of interest is to what extent generation of ATP for growth might take place, however, it must be considered if that is the actual objective – an in-field plug-and-play biosensor used in, for example, the laboratory, might be considered a one-use-only device in that case, it is of less importance to have proliferating cells. It might also be of interest to consider the possibility that once the EET has been saturated, the culture can be shifted towards aerobe glucose metabolism in order to get rid of the overflow of NADH. As the setup for measurements of current has been successfully implemented by this team, experiments might be executed in order to determine carbon sources maximizing EET. Also, in order to get a grip on use of D- and / or L-lactate, media could be measured after growth for the ratio of these isomers. FBA is per definition steady state closed experimental system no growth or flux. How can or should we integrate or separate electron transfer- and respiratory pathways? Could we separate these processes physically, or saturate the natural ‘stock’, or grow anaerobically?

Determination of bottlenecks must be continued via carefully designed experiments. Are there, for instance, alternatives to NapC and / or can we increase NapC transcription? What is the impact of use of the native versus an engineered cytochrome C maturation system? Is there an influence of heme availability on the system? Is it possible and useful to increase the amount of type-II secretion systems present? Can we optimize transport and conductivity by including electron shuttles or mediators, ie. riboflavins? (possible) native transmembrane electron transport E.coli.

An interesting final thought centers on redox potentials. As mentioned in the section ‘Redoxpotentials of elements central in electron transfer’, these potentials, resulting from differing spin states of iron, might pose a problem in transfer of electrons. Moving to a whole different section of Chemical Biology, redox potentials might in fact be adjusted. Reactivity of the iron center in heme depends on the coordination of iron by its ligands. Ligand chemistry, changing in the first coordination sphere, could decrease the overall potential of (for instance) CymA. At this point in time, this type of chemistry is not relevant for iGEM 2014. In a near future, however, it may very well be.


Final Electron Acceptor

That substance which receives the terminal waste product do respiração celular.

The most common of final electron acceptors is molecular oxygen, O2, which combines with the spent elétrons do respiração celular, junto com protons, to generate what is known as metabolic water. Nós respirar in to supply the oxigênio necessary to keep respiração celular indo. Sem oxigênio a elétrons no cadeia de transporte de elétrons have nowhere to go, so it backs up the system, shutting down the "aeróbico" means of generating ATP.

There in addition exists a whole diversity of electron acceptors that are used in what is known as respiração anaeróbica. Anaerobic respiration is used by numerous bacteriano types, particularly procariontes that can be referred to as chemolithotrophs or "rock eaters". These non-oxigênio final electron acceptors generally require higher energy electrons que oxigênio, resulting in less energia extraction (proton pumping) than can be achieved by anaeróbico electron transport chains.


Discussion and Future Directions

Instead of a hierarchal regulation of the respiration enzymes by a large number of transcription factors as is seen in E. coli and other bacteria (Table 1 Unden and Bongaerts, 1997 Arai, 2011 Hartig and Jahn, 2012), Campylobacterota possess a less sophisticated regulation of their branched electron transport chains. Adaptation to a host in a number of Campylobacterota has led to the loss many genes including metabolic regulators genes as the host provides a steady predictable supply of energy substrates (Moran, 2002 Koskiniemi et al., 2012). Instead of using multiple global and local regulatory proteins, the branched electron transport chain in Campylobacterota is subjected to more global cues from the environment. This is in line with the complexity of respiratory routes that correlates with the lifestyle of the Campylobacterota (Figure 1, Table 1). The respiratory behavior of these organisms can thus make us understand more about a bacterium lifestyle and potentially why, how, and when a bacterium becomes pathogenic.

There is little conservation between the regulatory proteins of the Campylobacterota, which resembles the high mutagenic and evolutionary rate of this phylum (Porcelli et al., 2013). Nevertheless, two main strategies of electron transport chain regulation can be distinguished: first, the repression of reductases that are lower on the redox hierarchical ladder and second, the substrate dependent induction of a specific reductase. Campylobacterota seem to rely mostly on the ladder mechanism. In the absence of the preferred electron acceptor, all other reductases seem to be expressed, irrespective of the presence of their cognate substrates. As a result, co-respiration of several chemical energy sources is likely to be a common event in Campylobacterota (Lorenzen et al., 1993 Weingarten et al., 2008 Dahle et al., 2013 Goris et al., 2015) a phenomenon also observed in some other bacteria (Fuchs et al., 2007 Chen and Strous, 2013), indicating that this represents an evolutionary beneficial method to efficiently adapt to environmental electron acceptors. There are observations of species prioritizing a fast growth rate over a higher growth yield (Lele and Watve, 2014). This behavior indicates that respiratory substrates are probably only temporarily available, and fast growth burst are the best strategy to gain an advantage over competing microorganisms (Foster et al., 2017). Another remarkable similarity is the conservation of formate and hydrogen respiratory enzymes in Campylobacterota. These donors, with low redox potentials are also implicated as essential for survival under certain (anoxic) conditions.

It is clear from this report that more data are needed, especially from the free-living Campylobacterota, to get a deeper insight how these bacteria regulate their electron transport chains. Several fundamental questions are still unanswered, such as what are the exact signals and mechanism that these bacteria use to adapt to the environment. There is a clear link between chemotaxis and respiration, since many chemoattractants are metabolic substrates and bacteria often cumulate inside optimal respiratory zones, but how they are mechanistically and molecularly linked is not known. Transcriptomics, proteomics, and metabolomics data obtained by growing these bacteria and appropriate derived mutants in the presence of different electron acceptors/donors are needed to further develop our understanding of the mechanisms used to regulate the electron transport chain in Campylobacterota. However regulation of the electron transport chain by more global cues from the environment and co-respiration are mechanism that play an important role in Campylobacterota and distinguish them from other bacteria.


Which is the final electron acceptor in the electron transport chain of cellular respiration? NADH FADH2 oxigênio carbon dioxide

The answer is Oxygen .. so the name "oxidative phosphorelaton".

This potential is then used to drive ATP synthase and produce ATP from ADP and a phosphate group. Biology textbooks often state that 38 ATP molecules can be made per oxidised glucose molecule during cellular respiration (2 from glycolysis, 2 from the Krebs cycle, and about 34 from the electron transport system).

The correct answer would be:

Neither of these response options accurately features the anaerobic electron transport chain.

The anaerobic respiration system vibrated by an electron transport chain is a mechanism that anaerobic bacteria have to maintain their respiration.

This mechanism does not require oxygen in the atmosphere, that is why it is said to be an anaerobic mechanism.

Bacteria do not all need oxygen in the environment to live, some need that oxygen is not exactly present (strict anaerobes) or that it is at low partial pressures (facultative anaerobes).

This mechanism is very characteristic in its location since it is located in the inner membrane of the mitochondria, that is why it will decide to indicate that option as the correct one.

QUESTION 5 Which of the following is a product of the general photosynthesis equation? water oxygen carbon dioxide none of the above

During the process of photosynthesis, carbon dioxide and water are transformed into glucose and oxygen.

This reaction occurs when sunlight energy transforms six carbon dioxide molecules and twelve water molecules into one glucose molecule, six oxygen gas molecules and six water molecules.

Photosynthesis products are substances formed from the result of a chemical reaction, where reagents are broken down and rearranged.

Carbon dioxide and water are the reactants in photosynthesis and glucose, oxygen and water are the products.

Hai there :3 I'm planning to study chemical engineering.

Question related to Biochemistry (Photosynthesis & Cellular Respiration)

1. Chemiosmosis. In the process of chemiosmosis, specific enzymes (such as ATP synthase) create ATP. Hydrogen ions go from a higher proton concentration to a lower one, which is why it's called chemio"osmosis"

2. Electron Transport Chain (ETC). O nome já diz tudo. Simply explained, electrons are transported and transferred in the mitochondrial membrane.

3. Oxygen. O2, the diatomic molecule, is essential in respiration. In the final stage of respiration, at the near end of the electron transport chain, oxygen accepts protons to become water. Cells use O2 during oxidative phosphorylation.

4. NADPH. I remember learning what this acronym means by heart. Nicotinamide Adenine Dinucleotide Phosphate Hydrogen. NADPH is essential in photosynthesis as a typical coenzyme in the reduction of chemical reactions.

C. Coupled reactions establish an electrochemical gradient across a membrane.

During cellular respiration in mitochondria, and during photosynthesis in chloroplasts, the electron transport chain requires a proton gradient to pump protons across the membrane by active transport. Protons flow back across the membrane by facilitated diffusion through ATP synthase, which utilizes them to phosphorylate ADP to ATP.This process of ATP synthesis by harnessing the elctrochemicaal gradient geenrated by the diffusion of protons across the biological membrane through ATP synthase is called chemiosmosis.

4 When ADP adds another phosphate, it becomes . ATP AMP ABP none of the above

ADP = adenosine diphosphate
ATP = adenosine triphosphate

so when another phosphate is added to ADP, it becomes ATP.

In fact, during the actual conversion, the product is ATP and AMP. ATP has one more phosphate, AMP has one less.

1) The electrons that travel down the electron transport chain come from the NADH and FADH2 molecules produced in the three previous stages of cellular respiration : glycolysis, pyruvate oxidation, and the citric acid cycle.

2) At the end of the electron transport chain is the Oxygen that will accept electrons and picks up protons to form water.
If the oxygen molecule is not there the electron transport chain will stop running, and ATP will no longer be produced.


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